Существуют несколько видов защитных функций белков:

Физическая защита. В ней принимает участие коллаген - белок, образующий основу межклеточного вещества соединительных тканей (в том числе костей, хряща, сухожилий и глубоких слоёв кожи (дермы)); кератин, составляющий основу роговых щитков, волос, перьев, рогов и др. производныхэпидермиса. Обычно такие белки рассматривают как белки со структурной функцией. Примерами этой группы белков служат фибриногены итромбины , участвующие в свёртывании крови.

Химическая защита. Связывание токсинов белковыми молекулами может обеспечивать их детоксикацию. Особенно важную роль в детоксикации у человека играют ферменты печени, расщепляющие яды или переводящие их в растворимую форму, что способствует их быстрому выведению из организма .

Иммунная защита. Белки, входящие в состав крови и других биологических жидкостей, участвуют в защитном ответе организма как на повреждение, так и на атаку патогенов. Белки системы комплемента и антитела (иммуноглобулины) относятся к белкам второй группы; они нейтрализуют бактерии, вирусы или чужеродные белки. Антитела, входящие в состав адаптативной иммунной системы, присоединяются к чужеродным для данного организма веществам, антигенам, и тем самым нейтрализуют их, направляя к местам уничтожения. Антитела могутсекретироваться в межклеточное пространство или закрепляться в мембранах специализированных В-лимфоцитов, которые называютсяплазмоцитами . В то время как ферменты имеют ограниченное сродство к субстрату, поскольку слишком сильное присоединение к субстрату может мешать протеканию катализируемой реакции, стойкость присоединения антител к антигену ничем не ограничена .

Регуляторная функция

Многие процессы внутри клеток регулируются белковыми молекулами, которые не служат ни источником энергии, ни строительным материалом для клетки. Эти белки регулируют транскрипцию, трансляцию, сплайсинг, а также активность других белков и др. Регуляторную функцию белки осуществляют либо за счёт ферментативной активности (например,протеинкиназы), либо за счёт специфического связывания с другими молекулами, как правило, влияющего на взаимодействие с этими молекулами ферментов.

Так, транскрипция генов определяется присоединением факторов транскрипции - белков-активаторов и белков-репрессоров - к регуляторным последовательностям генов. На уровне трансляции считывание многих мРНК также регулируется присоединением белковых факторов , а деградация РНК и белков также проводится специализированными белковыми комплексами . Важнейшую роль в регуляции внутриклеточных процессов играют протеинкиназы - ферменты, которые активируют или подавляют активность других белков путём присоединения к ним фосфатных групп.

Сигнальная функция

Сигнальная функция белков - способность белков служить сигнальными веществами, передавая сигналы между клетками, тканями, о́рганами и разными организмами. Часто сигнальную функцию объединяют с регуляторной, так как многие внутриклеточные регуляторные белки тоже осуществляют передачу сигналов.

Сигнальную функцию выполняют белки-гормоны, цитокины, факторы роста и др.

Гормоны переносятся кровью. Большинство гормонов животных - это белки или пептиды. Связывание гормона с рецептором является сигналом, запускающим в клетке ответную реакцию. Гормоны регулируют концентрации веществ в крови и клетках, рост, размножение и другие процессы. Примером таких белков служит инсулин, который регулирует концентрацию глюкозы в крови.

Клетки взаимодействуют друг с другом с помощью сигнальных белков, передаваемых через межклеточное вещество. К таким белкам относятся, например, цитокины и факторы роста.

Цитокины - небольшие пептидные информационные молекулы. Они регулируют взаимодействия между клетками, определяют их выживаемость, стимулируют или подавляют рост, дифференцировку, функциональную активность и апоптоз, обеспечивают согласованность действий иммунной, эндокринной и нервной систем. Примером цитокинов может служить фактор некроза опухоли, который передаёт сигналы воспаления между клетками организма .

Наименование параметра	Значение
Тема статьи:	Защитная функция
Рубрика (тематическая категория)	Кулинария

Обеспечивает скольжение содержимого сверху вниз

СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ

ВЫВОДЫ

Τᴀᴋᴎᴍ ᴏϬᴩᴀᴈᴏᴍ, основными личностными качествами предпринимателя являются: самостоятельность; амбициозность; настойчивость; трудолюбие; стойкость. Наличие таких черт личности - одно из важнейших условий успеха.

Помимо собственно личностных качеств, предприниматель должен обладать набором специфических знаний, умений и навыков в той области, в которой он работает. Понятно, что для успешного ведения финансовых операций предпринимателю необходим хотя бы минимальный набор знаний в финансово-кредитной области и бухгалтерского учета͵ а человек, решивший организовать производство мебели, должен иметь минимальное техническое образование. Тем не менее, эти ограничения не являются определяющими. Часто бывало так, что предприниматель получал специальные знания и умения уже в ходе развития своего бизнеса, а на первых его этапах действовал или интуитивно, или с помощью привлеченных специалистов. Главное здесь - желание учиться и повышать свою квалификацию в целях совершенствования своего бизнеса, а такое желание относится уже к личностным качествам (любознательности, настойчивости, амбициозности).

Исследование личности предпринимателя при помощи психологических тестов не только помогает уточнить те или иные стороны его личности, но и показывает, в каком направлении ему следует работать над собой, чтобы повысить эффективность своей предпринимательской деятельности.

Акперов И. Г., Масликова Ж. В. Психология предпринимательства. - М: Финансы и статистика, 2003.

Завьялова Е. К, Посохова С. Т. Психология предпринимательства: Учебное пособие. - СПб.: Изд. СПбГУ, 2004.

Менегетти А. Психология лидера. - М., 2001. - С. 15.

Платонов К. К. Структура и развитие личности. - М.: Наука, 1986. С. 24.

Предпринимательство: Учебник / Под ред. М. Л. Лапусты. - М.: ИНФРА-М, 2003.

Стивене Дж. Приручи своих драконов. - СПб.: Питер-пресс, 1996.

Щербатых Ю. В. Психология предпринимательства и бизнеса: Учебное пособие. - СПб.: Питер, 2008. С. 45.

Щербатых Ю. В. Психология успеха. - М.: Эксмо, 2005.

· Слизистая довольно гладкая

· Смазана слизью (вырабатывается слизистыми желœезами самой оболочки)

· Слизь – обволакивает м/о, вязкостью не дает проникнуть в кровеносное русло

· Скопление лимфоидной ткани – состоит из лимфоцитов различной степени зрелости. Лимфоидная ткань образует скопления:

ü Миндалины – находятся в самом начале пищеварительной и дыхательной трубок:

o Небные миндалины – по обе стороны от зева

o Язычная – в области корня языка

o Глоточная миндалина – м/у верхней и задней стенкой носоглотки (свод) под tuberculum faringeum

o Трубные миндалины – около глоточного отверстия слуховой трубы

ü Одиночные фолликулы – располагаются на всœем протяжении п.т., их общий вес около 2кг;

ü Лимфоидные бляшки – содержат десятки лимфоцитов, имеются только в подвздошной кишке – Пейеровы бляшки , их количество около 20-30

ü Червеобразный отросток – ее слизистая содержит лимфоидную ткань. Это кишечная миндалина .

· Чередование различных сред на протяжении пищеварительной трубки.

При ослаблении защитных приспособлений, снижается иммунитет!!!

- химическая обработка пищи – осуществляется пищеварительными соками, которые вырабатываются пищеварительными желœезами. На протяжении п.т. имеются желœезы:

По величинœе:

· Большие

Большие слюнные желœезы (околоушные, поднижнечелюстные, подъязычные)

Печень - вырабатывает желчь, поступающий в 12перстную кишку

Поджелудочная желœеза – поджелудочный сок, инсулин.

Малые слюнные желœезы (губные, щечные, небные, язычные)

Желудочные желœезы

Кишечные желœезы – в слизистой тонкой кишки

По локализации:

· В толще слизистой оболочки

Малые слюнные

Желудочные

Желœезы тощей и подвздошной отделов тонкой кишки

· Под слизистым слоем

Желœезы 12перстной кишки

· За пределами пищеварительной трубки

Всœе большие желœезы

Химическая обработка в ротовой полости – слюной, в желудке – желудочным соком, 12пк – желчью, соком поджелудочной ж. и желœез самой 12пк, в тощей и подвздошной кишке – под воздействием собственных соков. Химическая обработка заканчивается в тонком кишечнике. В толстой кишке расщепляется клетчатка под воздействием микроорганизмов (м/о).

- всасывание питательных веществ – питательные вещества всасываются в кровеносные и лимфатические сосуды. Всасывание начинается:

· В ротовой полости (лек. ср-ва, алкоголь)

· Желудок (л/с, алкоголь, питательные в-ва)

· Тонкая кишка – основной процесс всасывания

· Толстая кишка – всасывается в основном вода

Тонкая кишка длинная, ее слизистая имеет:

1. Циркулярные складки, они повышают всасывательную поверхность. На границе между отделами образуют клапаны

2. Ворсинки – от 1.5 до 4 млн, высота 1мм, стенка очень тонкая.

3. Крипты – углубления слизистой

4. Эпителиальные клетки имеют выросты – микроворсинки (до 300 на одной клетке).

Τᴀᴋᴎᴍ ᴏϬᴩᴀᴈᴏᴍ, площадь слизистой оболочки 1500 м 2 .

Подслизистый слой. Состоит из рыхлой соединительной ткани. Назначение:

Фиксирует слизистую оболочку к мышечной;

Обеспечивает подвижную фиксацию – слизистая оболочка образует складки

Проходят сосуды и нервы

Мышечная оболочка. Образуется гладкой мышечной тканью. Но вокруг ротовой полости, мышцы глотки, верхняя треть пищевода, нижняя часть прямой кишки – поперечно-полосатая.

Мышечная оболочка пищеварительной трубки образует два слоя:

Продольный – наружный)

· Укорачивает пищеварительную трубку,

· Выпрямляет изгибы

Поперечный (циркулярный) – внутренний

· Обеспечивает перистальтику – волнообразное сужение просвета кишечника

· Образует сфинктеры – местные утолщения между отделами п.т. (пищевод – желудок, желудок – 12пк, тонкая кишка – толстая кишка, в нижнем отделœе прямой кишки).

Сфинктеры усиливаются клапанами – на против сфинктера слизистая образует циркулярную складку. В слизистой оболочке под клапанами имеются венозные сплетения.

Сфинктер + Клапан + Венозное сплетение = замыкательный аппарат.

Назначение: предупреждение преждевременного опорожнения вышелœежащего отдела; препятствует обратному продвижению содержимого.

Только желудок имеет три слоя (+косой слой), так как выполняет функцию резервуара и перемешивает пищу. Три слоя также имеют матка, мочевой пузырь, сердце – резервуар должен полностью опорожняться.

Наружная оболочка.

Соединительнотканная оболочка – не в брюшной полости: глотка, пищевод, прямая кишка снаружи. Состоит из рыхлой соединительнотканной оболочки:

· Фиксирует органы к костям

· Связывает органы друг с другом. Между органами нет пустот, заполняется рыхлой соединительной тканью

· Обеспечивает подвижность органов – обеспечивает функциональную подвижность органа

· В ней проходят сосуды и нервы (в адвентициальных слоях)

Серозная оболочка – органы брюшной полости, образована брюшиной. Те же назначения, что и соед.-тканная оболочка.

Защитная функция - понятие и виды. Классификация и особенности категории "Защитная функция" 2017, 2018.

Защитные белки

Защитные белки позволяют уберечь организм от вторжения атакующих его бактерий, вирусов и от проникновения чужеродных белков (обобщенное название чужеродных тел – антигены).

Роль защитных белков выполняют иммуноглобулины (другое их название – антитела), они распознают антигены, проникшие в организм, и прочно связываются с ними.

В организме млекопитающих, включая человека, есть пять классов иммуноглобулинов: M, G, A, D и E, их структура, как следует из названия, глобулярная, кроме того, все они построены сходным образом. Молекулярная организация антител показана на слайде на примере иммуноглобулина класса G. Молекула содержит четыре полипептидные цепи, объединенные тремя дисульфидными мостиками S-S (на слайде они показаны с утолщенными валентными связями и крупными символами S ), кроме того, каждая полимерная цепь содержит внутрицепные дисульфидные перемычки .

Две большие полимерные цепи (выделены синим цветом) содержат 400–600 аминокислотных остатков.

Две другие цепи (выделены зеленым цветом) почти вдвое короче, они содержат приблизительно 220 аминокислотных остатков. Все четыре цепи расположены таким образом, что концевые H 2 N-группы направлены в одну сторону.

После контакта организма с чужеродным белком (антигеном), клетки иммунной системы начинают вырабатывать иммуноглобулины (антитела), которые накапливаются в сыворотке крови. На первом этапе основную работу совершают участки цепей, содержащие концевые H 2 N (на рис. 27 соответствующие участки отмечены светло-синим и светло-зеленым цветом). Это области захвата антигенов. В процессе синтеза иммуноглобулина эти участки формируется таким образом, чтобы их строение и конфигурация максимально соответствовали структуре приблизившегося антигена (как ключ к замку, подобно ферментам, но задачи в данном случае иные). Таким образом, для каждого антигена в качестве иммунного ответа создается строго индивидуальное антитело. Столь «пластично» изменять строение в зависимости от внешних факторов, помимо иммуноглобулинов, не может ни один известный белок. Ферменты решают задачу структурного соответствия реагенту иным путем – с помощью гигантского набора разнообразных ферментов в расчете на все возможные случаи, а иммуноглобулины каждый раз заново перестраивают «рабочий инструмент». Сверх того, шарнирный участок иммуноглобулина обеспечивает двум областям захвата некоторую независимую подвижность, в результате молекула иммуноглобулина может «найти» сразу два наиболее удобных для захвата участка в антигене с тем, чтобы его надежно зафиксировать, это напоминает действия ракообразного существа.

Далее включается цепь последовательных реакций иммунной системы организма, подключаются иммуноглобулины других классов, в результате происходит дезактивация чужеродного белка, а затем уничтожение и удаление антигена (постороннего микроорганизма или токсина).

После контакта с антигеном максимальная концентрация иммуноглобулина достигается (в зависимости от природы антигена и индивидуальных особенностей самого организма) в течение нескольких часов (иногда нескольких дней). Организм сохраняет память о таком контакте, и при повторной атаке таким же антигеном иммуноглобулины накапливаются в сыворотке крови значительно быстрее и в большем количестве – возникает приобретенный иммунитет.

Приведенная классификация белков носит в определенной степени условный характер, например белок тромбин, упомянутый среди защитных белков, по существу представляет собой фермент, катализирующий гидролиз пептидных связей, то есть, относится к классу протеаз.

К защитным белкам часто относят белки змеиного яда и токсичные белки некоторых растений , поскольку их задача – уберечь организм от повреждений.

Есть белки, функции которых настолько уникальны, что это затрудняет их классификацию. Например, белок монеллин, содержащийся в одном из африканских растений, – очень сладкий на вкус, он стал предметом изучения как нетоксичное вещество, которое может быть использовано вместо сахара для предотвращения ожирения. Плазма крови некоторых антарктических рыб содержит белки со свойствами антифриза, который предохраняет кровь этих рыб от замерзания.

Защитными свойствами обладают белки свёртывающей системы крови , например фибриноген, тромбин. Они участвуют в формировании тромба, который закупоривает повреждённый сосуд и препятствует потере крови.

5 Сократительные и двигательные белки придают организму способность сокращаться, изменять форму и перемещаться, прежде всего, речь идет о мышцах. 40% от массы всех белков, содержащихся в мышцах, составляет миозин (mys, myos, греч . – мышца). Его молекула содержит одновременно фибриллярную и глобулярную часть.

Такие молекулы объединяются в крупные агрегаты, содержащие 300–400 молекул.

При изменении концентрации ионов кальция в пространстве, окружающем мышечные волокна, происходит обратимое изменение конформации молекул – изменение формы цепи за счет поворота отдельных фрагментов вокруг валентных связей. Это приводит к сокращению и расслаблению мышц, сигнал для изменения концентрации ионов кальция поступает от нервных окончаний в мышечных волокнах. Искусственное сокращение мышц можно вызвать действием электрических импульсов, приводящих к резкому изменению концентрации ионов кальция, на этом основана стимуляция сердечной мышцы для восстановления работы сердца.

Благодаря скольжению относительно друг друга актиновых (актины ) и миозиновых (миозины ) протофибрилл происходит сокращение мышц, а также немышечные внутриклеточные сокращения. Движение ресничек и жгутиков связано со скольжением относительно друг друга микротрубочек, имеющих белковую природу.

Некоторые арктические и антарктические рыбы содержат в крови белки – антифризы, предотвращающие ее замораживание.

Некоторые белки при выполнении своих функций наделяют клетку способностью либо сокращаться, либо передвигаться. К таким белкам относят актин и миозин - фибриллярные белки, участвующие в сокращении скелетных мышц. Другой пример таких белков - тубулин, из которого построены клеточные органеллы - микротрубочки. Микротрубочки в период деления клетки регулируют расхождение хроматид. Микротрубочки - важные элементы ресничек и жгутиков, с помощью которых клетки передвигаются.

Однако существует большое количество белков, имеющих уникальные функции, которые не вошли в эту довольно простую классификацию.

6 Регуляторные белки , чаще называемые гормонами, участвуют в различных физиологических процессах.

К регуляторным белкам относят большую группу белковых гормонов, участвующих в поддержании постоянства внутренней среды организма, которые воздействуют на специфические клетки-мишени.

Многие гормоны являются олигопептидами или белками (например, инсулин, глюкагон [антагонист инсулина], адренокортикотропный гормон и др.).

Гормон инсулин состоит из двух α-цепей, соединенных дисульфидными мостиками.

Инсулин – гормон, образующийся в клетках островков Лангерганса в поджелудочной железе. Он играет важнейшую роль в метаболизме глюкозы в крови.

Кроме того, к регуляторным относят белки, присоединение которых к другим белкам или иным структурам клетки регулирует их функцию. Например, белок кальмодулин в комплексе с четырьмя ионами Са2+ может присоединяться к некоторым ферментам, меняя их активность.

Регуляторные ДНК-связывающие белки, присоединяясь в определённые моменты к специфичным участкам ДНК, могут регулировать скорость считывания генетической информации.

В гипофизе мозга синтезируется гормон, регулирующий рост организма. Существуют регуляторные белки, контролирующие биосинтез различных ферментов в организме.

На рисунке показан - БЕЛОК ИНСУЛИН - в виде объемной модели и в форме третичной структуры. Состоит из двух α-спиральных цепей, связанных двумя дисульфидными мостиками (сравни с рис. 2, где его строение показано схематически)

МОЛЕКУЛА ИНСУЛИНА , построенная из 51 аминокислотного остатка, фрагменты одинаковых аминокислот отмечены соответствующей окраской фона. Содержащиеся в цепи остатки аминокислоты цистеина (сокращенное обозначение ЦИС) образуют дисульфидные мостики –S-S-, которые связывают две полимерных молекулы, либо образуют перемычки внутри одной цепи.

Рецепторная (сигнальная) функция белков

Некоторые белки, встроенные в клеточную мембрану, способны изменять свою структуру под воздействием внешней среды.

Так происходит прием сигналов извне и передача информации в клетку.

Примером может служить фитохром - светочувствительный белок, регулирующий фотопериодическую реакцию растений, и опсин - составная часть родопсина пигмента - , интегральный мембранный белок, находящегося в клетках сетчатки глаза.

Фитохром (от Фито... и греч. chroma – цвет, краска) голубой пигмент из группы сложных белков – хромопротеидов; присутствует в клетках фотосинтезирующих организмов. Впервые обнаружен американсканским биохимиком У. Батлером в 1959 в семядолях проростков турнепса, выращенных в темноте.

Голубоватые фитохромы относятся к фотосинтетически неактивным пигментам.

Однако установлено, что под контролем фитохрома находятся синтезы биополимеров (ДНК, РНК, белков), системы биосинтеза хлорофилла, каротиноидов, антоцианов, органических фосфатов, витаминов. Ф. ускоряет катаболитический распад полисахаридов, жиров и резервных белков, активирует клеточное дыхание и Окислительное фосфорилирование.

Ферменты существует в двух взаимопревращаемых формах – Ф660 и Ф730, различных по спектрам поглощения. Под действием красного света с длина волны λ = 660 нм неактивный Ф660 превращается в активный Ф730. Обратное превращение происходит либо в темноте, либо при освещении красным светом с λ = 730 нм. Считают, что эти взаимопревращения обусловлены цис-транс-изомеризацией хромофора Ф. и конформационными перестройками белка.

Сигнальные молекулы (гормоны, нейромедиаторы) действуют на внутриклеточные процесс через взаимодействие со специфическими белками рецепторами.

Гормоны, циркулирующие в крови, находят клетки-мишени и воздействуют на них, специфично связываясь с белками-рецепторами, обычно встроенными в клеточную мембрану. Для гидрофобных регуляторных молекул, проходящих через клеточную мембрану, рецепторы локализуются в цитолазме клеток.

Сигнальные молекулы (гормоны, нейромедиаторы) действуют на внутриклеточные процессы через взаимодействие со специфическими белками-рецепторами. Так, гормоны, циркулирующие в крови, находят клетки-мишени и воздействуют на них, специфично связываясь с белками-рецепторами, обычно встроенными в клеточную мембрану. Для гидрофобных регуляторных молекул, проходящих через клеточную мембрану, рецепторы локализуются в цитоплазме клеток.

Наиболее важными из них являются фитохромы А и В (phyA and phyB). Фитохром А

Выполняет множество различных фоторегуляторных функций. При его участии происходит стимулирование и ингибирование проростания семян, индукция де-этиоляции, регуляция синтеза различных ферментов, регуляция развития корня, стимуляция цветения и регуляция циркадных ритмов.

Цикл основных изменений родопсина в палочках сетчатки

РОДОПСИН (от греч. rhodon - роза и opsis - зрение), зрительный пурпур, осн. зрительный пигмент палочек сетчатки позвоночных (кроме нек-рых рыб и земноводных на ранних стадиях развития) и беспозвоночных животных.

По химич. природе родопсин - сложный белок (хромопротеид), в состав которого входит 11-цис-ретиналь (хромофорная группа), гликопротеид, т. е. белок, соединённый с сахарами, и липиды (т. н. опсино-вая часть). Мол. масса родопсина позвоночных ок. 40 000, головоногих моллюсков-ок. 70 000. Р.- осн. структурно-функциональный компонент наружного сегмента палочек (см. Зрение, Сетчатка, Фоторецепторы).

Зрительный акт начинается поглощением Р. кванта света (максимум спектра поглощения Р.- ок. 500 нм). При этом происходит изомеризация 11-цис-ретиналя в полностью транс-форму (см. формулы), что приводит к постепенному разложению (фотолизу) молекулы Р., изменению ионного транспорта в фоторецепторе и возникновению электрич. сигнала, к-рый передаётся нервным элементам сетчатки. Регенерация Р. осуществляется или путём синтеза из 11-цис-ретиналя и освободившегося после фотолиза опсина, или при поглощении второго кванта одним из промежуточных продуктов фотолиза, а также в процессе синтеза новых дисков наружного сегмента сетчатки (последний путь для палочек основной).

В клеточных оболочках некоторыхрых галофильных бактерий обнаружен пигмент, в состав которого также входят ретиналь, гликопротеид и липиды. Этот бактериальный радапсин (структура его окончательно не установлена), по-видимому, участвует в фотосинтезе наряду с др. пигментами бактерий.

Особое значение для действия фитохрома имеет его обратимость: этот хромопротеид (сложный белок, содержащий, кроме аминокислот, также окрашивающие компоненты) встречается в двух формах, способных преобразовываться одна в другую.

Голубой фитохром 660 (Ф 660) имеет максимум поглощения в светло-красной области спектра с длиной волны 660 нм, а зелено-голубой фитохром 730 (Ф 730) - в темно-красной области спектра с длиной волны 730 нм.

При освещении светло-красным светом неактивный Ф 660 превращается в физиологически активный Ф 730, а при освещении темно-красным светом происходит превращение Ф 730 в Ф 660.

8 Пищевые и запасные белки , как следует из названия, служат источниками внутреннего питания, чаще для зародышей растений и животных, а также на ранних стадиях развития молодых организмов.

К пищевым белкам относят альбумин – основной компонент яичного белка, а также казеин – главный белок молока.

Под действием фермента пепсина казеин в желудке створаживается, это обеспечивает его задержку в пищеварительном тракте и эффективное усвоение. Казеин содержит фрагменты всех аминокислот, необходимых организму.

В ферритине, который содержится в тканях животных, запасены ионы железа.

К запасным белкам относят также миоглобин , по составу и строению напоминающий гемоглобин. Миоглобин сосредоточен, главным образом, в мышцах , его основная роль – хранение кислорода , который ему отдает гемоглобин. Он быстро насыщается кислородом (намного быстрее, чем гемоглобин), а затем постепенно передает его различным тканям при последующей физической нагрузке и кислородной недостаточности его высвободить..

Все это разнообразие функций проистекает из очень простого набора 20 аминокислот, из которых построена полипептидная цепь белка. Именно разное количество и разные сочетания этих аминокислот в цепи и определяет уникальность того или иного белка.

Белки являются строительным материалом организма и участвуют в процессе метаболизма. Функции белков в организме имеют огромное значение для поддержания жизнедеятельности.

Строение

Белки - биополимеры, состоящие из отдельных звеньев - мономеров, которые называются аминокислотами. Они состоят из карбоксильной (-СООН), аминной (-NH2) группы и радикала. Аминокислоты связываются между собой с помощью пептидной связи (-C(O)NH-), образуя длинную цепочку.

Обязательные химические элементы аминокислот:

• углерод;
• водород;
• азот;
• кислород.

Рис. 1. Строение белка.

Радикал может включать серу и другие элементы. Отличаются белки не только радикалом, но и количеством карбоксильной и аминной групп. В связи с этим выделяют три типа аминокислот:

• нейтральные (-СООН и -NH2);
• основные (-СООН и несколько -NH2);
• кислые (несколько -СООН и -NH2).

В соответствии с возможностью синтезироваться внутри организма выделяют два вида аминокислот:

ТОП-2 статьи которые читают вместе с этой

• заменимые - синтезируются в организме;
• незаменимые - не синтезируются в организме и должны поступать из внешней среды.

Известно около 200 аминокислот. Однако в построении белков участвуют только 20.

Синтез

Биосинтез белков происходит на рибосомах эндоплазматической сети. Это сложный процесс, состоящий из двух стадий:

• образование полипептидной цепи;
• модификация белка.

Синтез полипептидной сети происходит с помощью матричной и транспортной РНК. Этот процесс называется трансляцией. Вторая стадия включает «работу над ошибками». Части синтезированного белка заменяются, удаляются или удлиняются.

Рис. 2. Синтез белка.

Функции

Биологические функции белков представлены в таблице.

Функция	Описание	Примеры
Транспортная	Переносят химические элементы к клеткам и обратно во внешнюю среду	Гемоглобин переносит кислород и углекислый газ, транскортин - гормон надпочечников в кровь
Двигательная	Помогают сокращаться мышцам многоклеточных животных	Актин, миозин
Структурная	Обеспечивают прочность тканей и клеточных структур	Коллаген, фиброин, липопротеины
Строительная	Участвуют в образовании тканей, мембран, клеточных стенок. Составляют мышцы, волосы, сухожилия	Эластин, кератин
Сигнальная	Передают информацию между клетками, тканями, органами	Цитокины
Ферментативная или каталитическая	Большинство ферментов в организме животных и человека имеют белковое происхождение. Они являются катализатором многих биохимических реакций (ускоряют или замедляют)	Ферменты
Регуляторная или гормональная	Гормоны белкового происхождения контролируют и регулируют процессы метаболизма	Инсулин, лютропин, тиротропин
Генно-регуляторная	Регулируют функции нуклеиновых кислот при переносе генетической информации	Гистоны регулируют репликацию и транскрипцию ДНК
Энергетическая	Используется как дополнительный источник энергии. При распаде 1 г высвобождается 17,6 кДж	Распадаются после исчерпывания других источников энергии - углеводов и жиров
Защитная	Специфичные белки - антитела - предохраняют организм от заражения, уничтожая чужеродные частицы. Особые белки сворачивают кровь, останавливая кровотечение	Иммуноглобулины, фибриноген, тромбин
Запасающая	Запасаются для питания клеток. Удерживают необходимые организму вещества	Ферритин удерживает железо, казеин, глютен, альбумин запасаются в организме
Рецепторная	Удерживают различные регуляторы (гормоны, медиаторы) на поверхности или внутри клетки	Глюкагоновый рецептор, протеинкиназа

Белки могут оказывать отравляющее и обезвреживающее действие. Например, палочка ботулизма выделяет токсин белкового происхождения, а белок альбумин связывает тяжёлые металлы.

Ферменты

Стоит сказать кратко о каталитической функции белков. Ферменты или энзимы выделяют в особую группу белков. Они осуществляют катализ - ускорение протекания химической реакции.
В соответствии со строением ферменты могут быть:

• простыми - содержат только аминокислотные остатки;
• сложными - помимо белкового мономерного остатка включают небелковые структуры, которые называются кофактором (витамины, катионы, анионы).

Молекулы ферментов имеют активную часть (активный центр), связывающую белок с веществом - субстратом. Каждый фермент «узнаёт» определённый субстрат и связывается именно с ним. Активный центр обычно представляет собой «карман», в который попадает субстрат.

Связывание активного центра и субстрата описывается моделью индуцированного соответствия (модель «рука-перчатка»). Модель показывает, что фермент «подстраивается» под субстрат. Благодаря изменению структуры снижаются энергия и сопротивление субстрата, что помогает ферменту легче перенести его на продукт.

Рис. 3. Модель «рука-перчатка».

Активность ферментов зависит от нескольких факторов:

• температуры;
• концентрации фермента и субстрата;
• кислотности.

Различают 6 классов ферментов, каждый из которых взаимодействует с определёнными веществами. Например, трансферазы переносят фосфатную группу от одного вещества к другому.

Ферменты могут ускорять реакцию в 1000 раз.

Что мы узнали?

Выяснили, какие функции выполняют белки в клетке, как они устроены и как синтезируются. Белки представляют собой полимерные цепочки, состоящие из аминокислот. Всего известно 200 аминокислот, но белки могут образовывать только 20. Белковые полимеры синтезируются на рибосомах. Белки выполняют важные функции в организме: переносят вещества, ускоряют биохимические реакции, контролируют процессы, происходящие в организме. Ферменты связывают субстрат и целенаправленно переносят его на вещества, ускоряя реакции в 100-1000 раз.

Тест по теме

Оценка доклада

Средняя оценка: 4.6 . Всего получено оценок: 289.

К главным, и в некотором смысле уникальным биологическим функциям белков, несвойственным или лишь частично присущим другим классам биополимеров относятся нижеприведенные функции.

Структурная (опорная) функция

Волокна коллагена выполняют опорную функцию. (Электронная микроскопия)

Белки, выполняющие структурную функцию, преобладают среди других белков тела человека. Фибриллярные белки формируют вещество соединительной ткани - коллаген , эластин (в сосудистой стенке сосудов эластического типа), кератин (в коже и ее производных элементах), протеогликаны .

Ферментативная (каталитическая) функция

Все ферменты являются белками, которые определяет скорость химических реакций в биологических системах. Но вместе с тем, имеются экспериментальные данные о существовании рибозимов, то есть рибонуклеиновой кислоты, обладающей каталитической активностью, и абзимов - и моно- и поликлональных антител.

Рецепторная и гормональная функция

Транспортная функция

Только белки осуществляют перенос веществ в крови, например, липопротеины (перенос жира), гемоглобин (транспорт кислорода), трансферрин (транспорт железа). Белки транспортируют в крови катионы кальция , магния, железа , меди и другие ионы.

Транспорт веществ через мембраны осуществляют белки - Na + ,К + -АТФаза (антинаправленный трансмембранный перенос ионов натрия и калия), Са 2+ -АТФаза (выкачивание ионов кальция из клетки), глюкозные транспортеры.

Резервная (питательная) функция

Эту функцию выполняют так называемые резервные протеины. В качестве примера депонированного белка можно привести производство и накопление в яйце яичного альбумина (овальбумина). У животных и человека таких специализированных депо нет, но при длительном голодании используются белки мышц, лимфоидных органов, эпителиальных тканей и печени. Основной белок молока (казеин) также выполняет главным образом питательную функцию.

Сократительная функция

Существует ряд внутриклеточных белков, предназначенных для изменения формы клетки и движения самой клетки или ее органелл. Главную роль в процессах движения играют актин и миозин - специфические белки мышечной ткани, а белок цитоскелета тубулин что обеспечивает тончайшие процессы жизнедеятельности клеток - расхождение хромосом в процессе митоза.

Защитная функция

Функции белков крови

В регуляции содержания белков плазмы на определенном уровне большое значение имеет печень, которая полностью синтезирует фибриноген и альбумины крови, большую часть α- и β-глобулинов, клетки ретикулоэндотелиальной системы костного мозга и лимфатических узлов.