Защитная функция белков проявляется том что. Защитная функция

Существуют несколько видов защитных функций белков:

Физическая защита. В ней принимает участие коллаген - белок, образующий основу межклеточного вещества соединительных тканей (в том числе костей, хряща, сухожилий и глубоких слоёв кожи (дермы)); кератин, составляющий основу роговых щитков, волос, перьев, рогов и др. производныхэпидермиса. Обычно такие белки рассматривают как белки со структурной функцией. Примерами этой группы белков служат фибриногены итромбины , участвующие в свёртывании крови.

Химическая защита. Связывание токсинов белковыми молекулами может обеспечивать их детоксикацию. Особенно важную роль в детоксикации у человека играют ферменты печени, расщепляющие яды или переводящие их в растворимую форму, что способствует их быстрому выведению из организма .

Иммунная защита. Белки, входящие в состав крови и других биологических жидкостей, участвуют в защитном ответе организма как на повреждение, так и на атаку патогенов. Белки системы комплемента и антитела (иммуноглобулины) относятся к белкам второй группы; они нейтрализуют бактерии, вирусы или чужеродные белки. Антитела, входящие в состав адаптативной иммунной системы, присоединяются к чужеродным для данного организма веществам, антигенам, и тем самым нейтрализуют их, направляя к местам уничтожения. Антитела могутсекретироваться в межклеточное пространство или закрепляться в мембранах специализированных В-лимфоцитов, которые называютсяплазмоцитами . В то время как ферменты имеют ограниченное сродство к субстрату, поскольку слишком сильное присоединение к субстрату может мешать протеканию катализируемой реакции, стойкость присоединения антител к антигену ничем не ограничена .

Регуляторная функция

Многие процессы внутри клеток регулируются белковыми молекулами, которые не служат ни источником энергии, ни строительным материалом для клетки. Эти белки регулируют транскрипцию, трансляцию, сплайсинг, а также активность других белков и др. Регуляторную функцию белки осуществляют либо за счёт ферментативной активности (например,протеинкиназы), либо за счёт специфического связывания с другими молекулами, как правило, влияющего на взаимодействие с этими молекулами ферментов.

Так, транскрипция генов определяется присоединением факторов транскрипции - белков-активаторов и белков-репрессоров - к регуляторным последовательностям генов. На уровне трансляции считывание многих мРНК также регулируется присоединением белковых факторов , а деградация РНК и белков также проводится специализированными белковыми комплексами . Важнейшую роль в регуляции внутриклеточных процессов играют протеинкиназы - ферменты, которые активируют или подавляют активность других белков путём присоединения к ним фосфатных групп.

Сигнальная функция

Сигнальная функция белков - способность белков служить сигнальными веществами, передавая сигналы между клетками, тканями, о́рганами и разными организмами. Часто сигнальную функцию объединяют с регуляторной, так как многие внутриклеточные регуляторные белки тоже осуществляют передачу сигналов.

Сигнальную функцию выполняют белки-гормоны, цитокины, факторы роста и др.

Гормоны переносятся кровью. Большинство гормонов животных - это белки или пептиды. Связывание гормона с рецептором является сигналом, запускающим в клетке ответную реакцию. Гормоны регулируют концентрации веществ в крови и клетках, рост, размножение и другие процессы. Примером таких белков служит инсулин, который регулирует концентрацию глюкозы в крови.

Клетки взаимодействуют друг с другом с помощью сигнальных белков, передаваемых через межклеточное вещество. К таким белкам относятся, например, цитокины и факторы роста.

Цитокины - небольшие пептидные информационные молекулы. Они регулируют взаимодействия между клетками, определяют их выживаемость, стимулируют или подавляют рост, дифференцировку, функциональную активность и апоптоз, обеспечивают согласованность действий иммунной, эндокринной и нервной систем. Примером цитокинов может служить фактор некроза опухоли, который передаёт сигналы воспаления между клетками организма .

В живых организмах выполняют множество важных функций. Поэтому в организмах существует множество различных белков.

Ферментативная функция белков заключается в том, что они служат катализаторами различных химических реакций, протекающих в организме. Ферментативную функцию по-другому называют каталитической. При катализе происходит ускорение химических реакций, причем это ускорение может быть даже в миллионы раз.

Белков-ферментов тысячи, каждый из них обслуживает свою химическую реакции или группу схожих реакций. По типу обслуживаемых реакций ферменты делят на классы. Например, оксидоредуктазы катализируют окислительно-восстановительные реакции, гидролазы обеспечивают гидролиз химических связей и т. д. Реакцию катализирует не вся молекула фермента, а только ее так называемый активный центр. Он включает часть молекулы, которая связывает субстрат (молекулу, которая подвергается превращению), и несколько аминокислот (часто не вместе расположенных), которые обеспечивают саму реакцию.

Белки выполняют структурную функцию . Они входят в состав клеточных мембран и органоидов, межклеточного вещества (белки коллаген и эластин), волос, ногтей и т. п. (кератин).

Двигательная функция белков заключается в сокращении мышц (актин и миозин), обеспечении движения клеток, их ресничек и жгутиков.

Существуют белки, которые обеспечивают перенос различных веществ как внутри клетки, так и по всему организму. Такие белки обеспечивают транспортную функцию . Они легко связываются с субстратом, когда его концентрация высока, и легко высвобождают его при низкой концентрации. К транспортным белкам относится гемоглобин. В легких он связывает кислород и высвобождает углекислый газ, а в тканях наоборот.

Ряд белков, входящих в состав мембран клеток, обеспечивают транспорт малых молекул через мембрану. Такой транспорт может быть как пассивным (белки-каналы), так и активным (белки-переносчики).

Регуляторная и сигнальная функции белков разнообразны. Многие внутриклеточные процессы (клеточный цикл, транскрипция и трансляция, активация или подавление активности других белков и т. д.) регулируются белками.

Многие гормоны - это белки, переносимые кровью. Когда гормон связывается с определенным рецептором, то клетка получает сигнал, в результате чего в ней запускается ответная реакция. Гормоны регулируют концентрации веществ, процесс роста, период размножения и др.

Клетки взаимодействуют между собой посредством сигнальных белков, которые передаются через межклеточное вещество. Например, такие сигналы могут стимулировать или подавлять рост клеток. Таким образом обеспечивается согласованность работы клеток той или иной системы органов.

Выделяют рецепторную функцию белков . Белки-рецепторы могут находиться как в цитоплазме, так и в мембранах. Когда на рецептор действует химическое вещество или физический стимул (свет, давление и др), то он изменяется. Это изменение молекулы передается в другие части клетки, посредством катализа определенной реакции, прохождения ионов или связывания молекул-посредников.

Защитная функция белков также весьма разнообразна. Коллаген и кератин обеспечивают не только структурную функцию, но и физическую защиту организма. Также физически организм защищают фибриногены и тромбины, свертывающие кровь в местах ранения (контакта с воздухом).

Белки обеспечивают химическую защиту, связывая и расщепляя чужеродные токсины или вырабатывая свои (для защиты от других организмов).

Защитными белками являются антитела, которые обезвреживают микроорганизмы и чужеродные белки. Так белки обеспечивают иммунную защита.

Если в организме возникает дефицит углеводов и жиров, то белки, распадаясь до конечных продуктов, могут выполнять энергетическую функцию .

Белки могут запасаться как источник энергии и источник аминокислот (например, в яйцеклетках). Это запасающая функция белков .

К главным, и в некотором смысле уникальным биологическим функциям белков, несвойственным или лишь частично присущим другим классам биополимеров относятся нижеприведенные функции.

Структурная (опорная) функция

Волокна коллагена выполняют опорную функцию. (Электронная микроскопия)

Белки, выполняющие структурную функцию, преобладают среди других белков тела человека. Фибриллярные белки формируют вещество соединительной ткани - коллаген , эластин (в сосудистой стенке сосудов эластического типа), кератин (в коже и ее производных элементах), протеогликаны .

Ферментативная (каталитическая) функция

Все ферменты являются белками, которые определяет скорость химических реакций в биологических системах. Но вместе с тем, имеются экспериментальные данные о существовании рибозимов, то есть рибонуклеиновой кислоты, обладающей каталитической активностью, и абзимов - и моно- и поликлональных антител.

Рецепторная и гормональная функция

Транспортная функция

Только белки осуществляют перенос веществ в крови, например, липопротеины (перенос жира), гемоглобин (транспорт кислорода), трансферрин (транспорт железа). Белки транспортируют в крови катионы кальция , магния, железа , меди и другие ионы.

Транспорт веществ через мембраны осуществляют белки - Na + ,К + -АТФаза (антинаправленный трансмембранный перенос ионов натрия и калия), Са 2+ -АТФаза (выкачивание ионов кальция из клетки), глюкозные транспортеры.

Резервная (питательная) функция

Эту функцию выполняют так называемые резервные протеины. В качестве примера депонированного белка можно привести производство и накопление в яйце яичного альбумина (овальбумина). У животных и человека таких специализированных депо нет, но при длительном голодании используются белки мышц, лимфоидных органов, эпителиальных тканей и печени. Основной белок молока (казеин) также выполняет главным образом питательную функцию.

Сократительная функция

Существует ряд внутриклеточных белков, предназначенных для изменения формы клетки и движения самой клетки или ее органелл. Главную роль в процессах движения играют актин и миозин - специфические белки мышечной ткани, а белок цитоскелета тубулин что обеспечивает тончайшие процессы жизнедеятельности клеток - расхождение хромосом в процессе митоза.

Защитная функция

Функции белков крови

В регуляции содержания белков плазмы на определенном уровне большое значение имеет печень, которая полностью синтезирует фибриноген и альбумины крови, большую часть α- и β-глобулинов, клетки ретикулоэндотелиальной системы костного мозга и лимфатических узлов.

Белки являются строительным материалом организма и участвуют в процессе метаболизма. Функции белков в организме имеют огромное значение для поддержания жизнедеятельности.

Строение

Белки - биополимеры, состоящие из отдельных звеньев - мономеров, которые называются аминокислотами. Они состоят из карбоксильной (-СООН), аминной (-NH2) группы и радикала. Аминокислоты связываются между собой с помощью пептидной связи (-C(O)NH-), образуя длинную цепочку.

Обязательные химические элементы аминокислот:

• углерод;
• водород;
• азот;
• кислород.

Рис. 1. Строение белка.

Радикал может включать серу и другие элементы. Отличаются белки не только радикалом, но и количеством карбоксильной и аминной групп. В связи с этим выделяют три типа аминокислот:

• нейтральные (-СООН и -NH2);
• основные (-СООН и несколько -NH2);
• кислые (несколько -СООН и -NH2).

В соответствии с возможностью синтезироваться внутри организма выделяют два вида аминокислот:

ТОП-2 статьи которые читают вместе с этой

• заменимые - синтезируются в организме;
• незаменимые - не синтезируются в организме и должны поступать из внешней среды.

Известно около 200 аминокислот. Однако в построении белков участвуют только 20.

Синтез

Биосинтез белков происходит на рибосомах эндоплазматической сети. Это сложный процесс, состоящий из двух стадий:

• образование полипептидной цепи;
• модификация белка.

Синтез полипептидной сети происходит с помощью матричной и транспортной РНК. Этот процесс называется трансляцией. Вторая стадия включает «работу над ошибками». Части синтезированного белка заменяются, удаляются или удлиняются.

Рис. 2. Синтез белка.

Функции

Биологические функции белков представлены в таблице.

Функция	Описание	Примеры
Транспортная	Переносят химические элементы к клеткам и обратно во внешнюю среду	Гемоглобин переносит кислород и углекислый газ, транскортин - гормон надпочечников в кровь
Двигательная	Помогают сокращаться мышцам многоклеточных животных	Актин, миозин
Структурная	Обеспечивают прочность тканей и клеточных структур	Коллаген, фиброин, липопротеины
Строительная	Участвуют в образовании тканей, мембран, клеточных стенок. Составляют мышцы, волосы, сухожилия	Эластин, кератин
Сигнальная	Передают информацию между клетками, тканями, органами	Цитокины
Ферментативная или каталитическая	Большинство ферментов в организме животных и человека имеют белковое происхождение. Они являются катализатором многих биохимических реакций (ускоряют или замедляют)	Ферменты
Регуляторная или гормональная	Гормоны белкового происхождения контролируют и регулируют процессы метаболизма	Инсулин, лютропин, тиротропин
Генно-регуляторная	Регулируют функции нуклеиновых кислот при переносе генетической информации	Гистоны регулируют репликацию и транскрипцию ДНК
Энергетическая	Используется как дополнительный источник энергии. При распаде 1 г высвобождается 17,6 кДж	Распадаются после исчерпывания других источников энергии - углеводов и жиров
Защитная	Специфичные белки - антитела - предохраняют организм от заражения, уничтожая чужеродные частицы. Особые белки сворачивают кровь, останавливая кровотечение	Иммуноглобулины, фибриноген, тромбин
Запасающая	Запасаются для питания клеток. Удерживают необходимые организму вещества	Ферритин удерживает железо, казеин, глютен, альбумин запасаются в организме
Рецепторная	Удерживают различные регуляторы (гормоны, медиаторы) на поверхности или внутри клетки	Глюкагоновый рецептор, протеинкиназа

Белки могут оказывать отравляющее и обезвреживающее действие. Например, палочка ботулизма выделяет токсин белкового происхождения, а белок альбумин связывает тяжёлые металлы.

Ферменты

Стоит сказать кратко о каталитической функции белков. Ферменты или энзимы выделяют в особую группу белков. Они осуществляют катализ - ускорение протекания химической реакции.
В соответствии со строением ферменты могут быть:

• простыми - содержат только аминокислотные остатки;
• сложными - помимо белкового мономерного остатка включают небелковые структуры, которые называются кофактором (витамины, катионы, анионы).

Молекулы ферментов имеют активную часть (активный центр), связывающую белок с веществом - субстратом. Каждый фермент «узнаёт» определённый субстрат и связывается именно с ним. Активный центр обычно представляет собой «карман», в который попадает субстрат.

Связывание активного центра и субстрата описывается моделью индуцированного соответствия (модель «рука-перчатка»). Модель показывает, что фермент «подстраивается» под субстрат. Благодаря изменению структуры снижаются энергия и сопротивление субстрата, что помогает ферменту легче перенести его на продукт.

Рис. 3. Модель «рука-перчатка».

Активность ферментов зависит от нескольких факторов:

• температуры;
• концентрации фермента и субстрата;
• кислотности.

Различают 6 классов ферментов, каждый из которых взаимодействует с определёнными веществами. Например, трансферазы переносят фосфатную группу от одного вещества к другому.

Ферменты могут ускорять реакцию в 1000 раз.

Что мы узнали?

Выяснили, какие функции выполняют белки в клетке, как они устроены и как синтезируются. Белки представляют собой полимерные цепочки, состоящие из аминокислот. Всего известно 200 аминокислот, но белки могут образовывать только 20. Белковые полимеры синтезируются на рибосомах. Белки выполняют важные функции в организме: переносят вещества, ускоряют биохимические реакции, контролируют процессы, происходящие в организме. Ферменты связывают субстрат и целенаправленно переносят его на вещества, ускоряя реакции в 100-1000 раз.

Тест по теме

Оценка доклада

Средняя оценка: 4.6 . Всего получено оценок: 289.

Так же как и прочие биологические макромолекулы (полисахариды, липиды и нуклеиновые кислоты), белки являются необходимыми компонентами всех живых организмов и играют определяющую роль в жизнедеятельности клетки. Белки осуществляют процессы обмена веществ. Они входят в состав внутриклеточных структур - органелл и цитоскелета, секретируются во внеклеточное пространство, где могут выступать в качестве сигнала, передаваемого между клетками, участвовать в гидролизе пищи и образовании межклеточного вещества.

Классификация белков по их функциям является достаточно условной, поскольку один и тот же белок может выполнять несколько функций. Хорошо изученным примером такой многофункциональности служит лизил-тРНК-синтетаза - фермент из класса аминоацил-тРНК-синтетаз, которая не только присоединяет остаток лизина к тРНК, но и регулирует транскрипцию нескольких генов. Многие функции белки выполняют благодаря своей ферментативной активности. Так, ферментами являются двигательный белок миозин, регуляторные белки протеинкиназы, транспортный белок натрий-калиевая аденозинтрифосфатаза и др.

Молекулярная модель фермента-уреазы бактерии Helicobacter pylori

Каталитическая функция

Наиболее хорошо известная функция белков в организме - катализ различных химических реакций. Ферменты - это белки, обладающие специфическими каталитическими свойствами, то есть каждый фермент катализирует одну или несколько сходных реакций. Ферменты катализируют реакции расщепления сложных молекул (катаболизм) и их синтеза (анаболизм), в том числе репликацию и репарацию ДНК и матричный синтез РНК. К 2013 году было описано более 5000 тысяч ферментов. Ускорение реакции в результате ферментативного катализа может быть огромным: к примеру, реакция, катализируемая ферментом оротидин-5"-фосфатдекарбоксилазой, протекает в 10 17 раз быстрее некатализируемой (период полуреакции декарбоксилирования оротовой кислоты составляет 78 миллионов лет без фермента и 18 миллисекунд с участием фермента). Молекулы, которые присоединяются к ферменту и изменяются в результате реакции, называются субстратами.

Не смотря на то, что ферменты обычно состоят из сотен аминокислотных остатков, только небольшая часть из них взаимодействует с субстратом, и ещё меньшее количество - в среднем 3-4 аминокислотных остатка, зачастую расположенные далеко друг от друга в первичной структуре - напрямую участвуют в катализе. Часть молекулы фермента, которая обеспечивает связывание субстрата и катализ, называется активным центром.

Международный союз биохимии и молекулярной биологии в 1992 году предложил окончательный вариант иерархической номенклатуры ферментов, основанной на типе катализируемых ими реакций. Согласно этой номенклатуре названия ферментов всегда обязаны иметь окончание -аза и образовываться от названий катализируемых реакций и их субстратов. Каждому ферменту приписывается индивидуальный код, по которому легко определить его положение в иерархии ферментов. По типу катализируемых реакций все ферменты делят на 6 классов:

• КФ 1: Оксидоредуктазы, катализирующие окислительно-восстановительные реакции;
• КФ 2: Трансферазы, катализирующие перенос химических групп с одной молекулы субстрата на другую;
• КФ 3: Гидролазы, катализирующие гидролиз химических связей;
• КФ 4: Лиазы, катализирующие разрыв химических связей без гидролиза с образованием двойной связи в одном из продуктов;
• КФ 5: Изомеразы, катализирующие структурные или геометрические изменения в молекуле субстрата;
• КФ 6: Лигазы, катализирующие образование химических связей между субстратами за счёт гидролиза дифосфатной связи АТФ или сходного трифосфата.

Структурная функция

Подробнее: Структурная функция белков , Фибриллярные белки

Структурные белки цитоскелета, как своего рода арматура, придают форму клеткам и многим органоидам и участвуют в изменении формы клеток. Большая часть структурных белков являются филаментозными: к примеру, мономеры актина и тубулина - это глобулярные, растворимые белки, но после полимеризации они формируют длинные нити, из которых состоит цитоскелет, дающий возможность клетке поддерживать форму. Коллаген и эластин - основные компоненты межклеточного вещества соединительной ткани (например, хряща), а из другого структурного белка кератина состоят волосы, ногти, перья птиц и некоторые раковины.

Защитная функция

Подробнее: Защитная функция белков

Существует несколько видов защитных функций белков:

1. Физическая защита. Физическую защиту организма обеспечивают Коллаген - белок, образующий основу межклеточного вещества соединительных тканей (в том числе костей, хряща, сухожилий и глубоких слоёв кожи (дермы)); кератин, составляющий основу роговых щитков, волос, перьев, рогов и др. производных эпидермиса. Обычно такие белки рассматривают как белки со структурной функцией. Примерами белков этой группы служат фибриногены и тромбины, участвующие в свёртывании крови.
2. Химическая защита. Связывание токсинов белковыми молекулами может обеспечивать их детоксикацию. Особенно определяющую роль в детоксикации у человека играют ферменты печени, расщепляющие яды или переводящие их в растворимую форму, что способствует их быстрому выведению из организма.
3. Иммунная защита. Белки, входящие в состав кров и других биологических жидкостей, участвуют в защитном ответе организма как на повреждение, так и на атаку патогенов. Белки системы комплемента и антитела (иммуноглобулины) относятся к белкам второй группы; они нейтрализуют бактерии, вирусы или чужеродные белки. Антитела, входящие в состав адаптативной иммунной системы, присоединяются к чужеродным для данного организма веществам, антигенам, и тем самым нейтрализуют их, направляя к местам уничтожения. Антитела могут секретироваться в межклеточное пространство или закрепляться в мембранах специализированных В-лимфоцитов, которые называются плазмоцитами.

Регуляторная функция

Подробнее: Активатор (белки) , Протеасома , Регуляторная функция белков

Многие процессы внутри клеток регулируются белковыми молекулами, которые не служат ни источником энергии, ни строительным материалом для клетки. Эти белки регулируют продвижение клетки по клеточному циклу, транскрипцию, трансляцию, сплайсинг, активность других белков и многие другие процессы. Регуляторную функцию белки осуществляют либо за счёт ферментативной активности (например, протеинкиназы), либо за счёт специфичного связывания с другими молекулами. Так, факторы транскрипции, белки-активаторы и белки-репрессоры, могут регулировать интенсивность транскрипции генов, связываясь с их регуляторными последовательностями. На уровне трансляции считывание многих мРНК также регулируется присоединением белковых факторов.

Важнейшую роль в регуляции внутриклеточных процессов играют протеинкиназы и протеинфосфатазы - ферменты, которые активируют или подавляют активность других белков путём присоединения к ним или отщепления фосфатных групп.

Сигнальная функция

Подробнее: Сигнальная функция белка , Гормоны , Цитокины

Сигнальная функция белков - способность белков служить сигнальными веществами, передавая сигналы между клетками, тканями, органами и организмами. Зачастую сигнальную функцию объединяют с регуляторной, поскольку многие внутриклеточные регуляторные белки тоже осуществляют передачу сигналов.

Сигнальную функцию выполняют белки-Гормоны, Цитокины, факторы роста и др.

Гормоны переносятся кровью. Большинство гормонов животных - это белки или пептиды. Связывание гормона с его рецептором является сигналом, запускающим ответную реакцию клетки. Гормоны регулируют концентрации веществ в крови и клетках, рост, размножение и прочие процессы. Примером таких белков служит инсулин , который регулирует концентрацию глюкозы в крови.

Клетки взаимодействуют друг с другом с помощью сигнальных белков, передаваемых через межклеточное вещество. К таким белкам относятся, например, цитокины и факторы роста.

Цитокины - пептидные сигнальные молекулы. Они регулируют взаимодействия между клетками, определяют их выживаемость, стимулируют или подавляют рост, дифференцировку, функциональную активность и апоптоз, обеспечивают согласованность действий иммунной, эндокринной и нервной систем. Примером цитокинов может служить фактор некроза опухоли, который передаёт сигналы воспаления между клетками организма.

Транспортная функция

Подробнее: Транспортная функция белков

Растворимые белки, участвующие в транспорте малых молекул, обязаны иметь высокое сродство (аффинность) к субстрату, когда он присутствует в высокой концентрации, и легко его высвобождать в местах низкой концентрации субстрата. Примером транспортных белков можно назвать гемоглобин, который переносит кислород из лёгких к остальным тканям и углекислый газ от тканей к лёгким, и кроме этого гомологичные ему белки, найденные во всех царствах живых организмов.

Некоторые мембранные белки участвуют в транспорте малых молекул через мембрану клетки, изменяя её проницаемость. Липидный компонент мембраны водонепроницаем (гидрофобен), что предотвращает диффузию полярных или заряженных (ионы) молекул. Мембранные транспортные белки принято подразделять на белки-каналы и белки-переносчики. Белки-каналы содержат внутренние заполненные водой поры, которые дают возможность ионам (через ионные каналы) или молекулам воды (через белки-аквапорины) перемещаться через мембрану. Многие ионные каналы специализируются на транспорте только одного иона; так, калиевые и натриевые каналы зачастую различают эти сходные ионы и пропускают только один из них. Белки-переносчики связывают, подобно ферментам, каждую переносимую молекулу или ион и, в отличие от каналов, могут осуществлять активный транспорт с использованием энергии АТФ. «Электростанция клетки» - АТФ-синтаза, которая осуществляет синтез АТФ за счёт протонного градиента, также может быть отнесена к мембранным транспортным белкам.

Запасная (резервная) функция

К таким белкам относятся так называемые резервные белки, которые запасаются в качестве источника энергии и вещества в семенах растений (например, глобулины 7S и 11S) и яйцеклетках животных. Ряд других белков используется в организме в качестве источника аминокислот, которые в свою очередь являются предшественниками биологически активных веществ, регулирующих процессы метаболизма .

Рецепторная функция

Подробнее: Клеточный рецептор

Белковые рецепторы могут находиться как в цитоплазме, так и встраиваться в клеточную мембрану. Одна часть молекулы рецептора воспринимает сигнал, которым часто служит химическое вещество, а в некоторых случаях - свет, механическое воздействие (например, растяжение) и другие стимулы. При воздействии сигнала на определённый участок молекулы - белок-рецептор - происходят её конформационные изменения. В результате меняется конформация другой части молекулы, осуществляющей передачу сигнала на другие клеточные компоненты. Существует несколько механизмов передачи сигнала. Некоторые рецепторы катализируют определённую химическую реакцию; другие служат ионными каналами, которые при действии сигнала открываются или закрываются; третьи специфически связывают внутриклеточные молекулы-посредники. У мембранных рецепторов часть молекулы, связывающаяся с сигнальной молекулой, находится на поверхности клетки, а домен, передающий сигнал, - внутри.

Моторная (двигательная) функция

Целый класс моторных белков обеспечивает движения организма, например, сокращение мышц, в том числе локомоцию (миозин), перемещение клеток внутри организма (например, амебоидное движение лейкоцитов), движение ресничек и жгутиков, и кроме этого активный и направленный внутриклеточный транспорт (кинезин, динеин). Динеины и кинезины проводят транспортировку молекул вдоль микротрубочек с использованием гидролиза АТФ в качестве источника энергии. Динеины переносят молекулы и органоиды из периферических частей клетки по направлению к центросоме, кинезины - в противоположном направлении. Динеины также отвечают за движение ресничек и жгутиков эукариот. Цитоплазматические варианты миозина могут принимать участие в транспорте молекул и органоидов по микрофиламентам.