За что отвечает лдг. Биохимический анализ крови, ферменты крови. Амилаза, липаза, АЛТ, АСТ, лактатдегидрогеназа, щелочная фосфатаза - повышение, снижение показателей. Причины нарушений, расшифровка анализа. Почему важно держать показатель в норме

В биохимическом анализе крови часто используют определение активности ферментов . Что представляют собой ферменты? Фермент – это белковая молекула, которая ускоряет протекание биохимических реакций в организме человека. Синонимом понятия фермент является термин энзим . В настоящее время оба эти термина используются в одном значении в качестве синонимов. Однако наука, изучающая свойства, строение и функции ферментов, называется энзимологией .

Рассмотрим, что же представляет собой данная сложная структура – фермент. Фермент состоит из двух частей – собственно белковой части и активного центра фермента. Белковая часть называется апофермент , а активный центр – кофермент . Вся молекула фермента, то есть апофермент плюс кофермент носит название голофермент . Апофермент всегда представлен исключительно белком третичной структуры. Третичная структура означает, что линейная цепочка аминокислот преобразуется в структуру сложной пространственной конфигурации. Кофермент может быть представлен органическими веществами (витамин В6 , В1, В12, флавин, гем и т.д.) или неорганическими (ионы металлов – Cu, Co, Zn и т.д.). Собственно ускорение биохимической реакции производится именно коферментом.

Что такое фермент? Как работают ферменты?

Вещество, на которое фермент действует, называется субстратом , а вещество, которое получается в результате реакции, называется продуктом . Часто названия ферментов образуются путем прибавления окончания – аза к названию субстрата. Например, сукцинатдегидрогеназа – расщепляет сукцинат (янтарную кислоту), лактатдегидрогеназа – расщепляет лактат (молочную кислоту) и т.д.Ферменты делятся на несколько видов в зависимости от типа реакции, которую они ускоряют. Например, дегидрогеназы проводят окисление или восстановление, гидролазы проводят расщепление химической связи (трипсин, пепсин – пищеварительные ферменты) и т.д.

Каждый фермент ускоряет только одну определенную реакцию и работает в определенных условиях (температура, кислотность среды). Фермент имеет сродство к своему субстрату, то есть может работать только с этим веществом. Узнавание «своего» субстрата обеспечивается апоферментом. То есть процесс работы фермента можно представить таким образом: апофермент узнает субстрат, а кофермент ускоряет реакцию узнанного вещества. Данный принцип взаимодействия был назван лиганд – рецепторным или взаимодействием по принципу ключ – замок .То есть, как и к замку подходит индивидуальный ключ, так и к ферменту подходит индивидуальный субстрат.

Амилаза крови

Амилаза вырабатывается поджелудочной железой и участвует в расщеплении крахмала и гликогена до глюкозы. Амилаза – это один из ферментов, участвующих в пищеварении. Наибольшее содержание амилазы определяется в поджелудочной железе и слюнных железах.

Существует несколько видов амилазы – α-амилаза, β-амилаза, γ-амилаза, из которых наибольшее распространение получило определение активности α-амилазы. Именно концентрацию этого вида амилазы определяют в крови в лаборатории.

В крови человека содержится два типа α-амилазы – Р-тип и S-тип. В моче присутствует 65% Р-типа α-амилазы, а в крови до 60% составляет S-тип. Р-тип α-амилазы мочи в биохимических исследованиях называют диастаза, во избежание путаницы.

Активность α-амилазы в моче в 10 раз выше, чем активность α-амилазы в крови. Определение активности α-амилазы и диастазы используют для диагностики панкреатитов и некоторых других заболеваний поджелудочной железы. При хронических и подострых панкреатитах используют определение активности α-амилазы в соке двенадцатиперстной кишки.

Норма амилазы крови

Повышение амилазы крови

Повышение активности α-амилазы в крови называется гиперамилаземия , а повышение активности диастазы мочи – гиперамилазурия .

Повышение амилазы крови выявляется при следующих состояниях:

• в начале острого панкреатита, максимум достигается через 4 часа от начала приступа, а снижается до нормы на 2-6 сутки от начала приступа (повышение активности α-амилазы возможно в 8 раз)
• при обострении хронического панкреатита (при этом активность α-амилазы возрастает в 3-5 раз)
• при наличии опухолей или камней в поджелудочной железе
• острая вирусная инфекция – свинка
• алкогольная интоксикация
• внематочная беременность

Когда амилаза мочи повышена?
Повышение концентрации амилазы в моче развивается в следующих случаях:

• при остром панкреатите происходит увеличение активности диастазы в 10-30 раз
• при обострении хронического панкреатита активность диастазы возрастает в 3-5 раз
• при воспалительных заболеваниях печени наблюдается умеренное повышение активности диастазы в 1,5-2 раза
• острый аппендицит
• кишечная непроходимость
• алкогольная интоксикация
• кровотечения из язвы желудочно-кишечного тракта
• при лечении сульфаниламидными препаратами, морфином, мочегонными средствами и оральными контрацептивами

При развитии тотального панкреонекроза, раке поджелудочной железы и хроническом панкреатите активность α-амилазы может не увеличиваться.

Снижение амилазы крови и мочи

Существуют состояния организма, при которых активность α-амилазы может снижаться. Низкая активность диастазы мочи выявляется при тяжелом наследственном заболевании – муковисцидозе .

В крови снижение активности α-амилазы возможно после приступа острого панкреатита, при панкреонекрозе, а также при муковисцидозе.

Несмотря на то, что α-амилаза присутствует в почках, печени и поджелудочной железе, определение ее активности в основном используют в диагностике заболеваний поджелудочной железы.

Как сдать анализ на амилазу?

Для определения активности амилазы сдается кровь из вены, утром, натощак или средняя порция утренней мочи. Накануне перед сдачей анализа необходимо избегать жирной и острой пищи. При остром приступе панкреатита кровь из вены и моча сдаются в независимости от времени суток.В настоящее время в большинстве лабораторий используются ферментативные методы определения активности амилазы. Этот метод достаточно точен, высоко специфичен и занимает недлинный промежуток времени.

Липаза

Строение, виды и функции липазы
Липаза – это один из пищеварительных ферментов, который участвует в расщеплении жиров.Для работы данного фермента необходимо присутствие желчных кислот и кофермента, который называется колипаза. Липаза вырабатывается различными органами человека – поджелудочной железой, легкими, лейкоцитами .

Наибольшее диагностическое значение имеет липаза, которая синтезируется в поджелудочной железе. Поэтому определение активности липазы применяют преимущественно в диагностике заболеваний поджелудочной железы.

Норма липазы крови

В моче здорового человека липаза отсутствует!

Липаза в диагностике заболеваний поджелудочной железы
Для диагностики заболеваний поджелудочной железы липаза является более специфичным тестом, чем амилаза, поскольку ее активность остается нормальной при внематочной беременности, остром аппендиците, свинке и заболеваниях печени. Поэтому при возникновении подозрения на наличие панкреатита целесообразно определять активность липазы и амилазы одновременно.Повышение активности липазы сыворотки крови при остром панкреатите возможно от 2 до 50 раз относительно нормы. Для выявления именно острого алкогольного панкреатита используют соотношение активности липазы и амилазы, причем если данное соотношение больше 2, то данный случай панкреатита, несомненно, алкогольного происхождения.Повышение активности амилазы в крови происходит через 4-5 часов после приступа острого панкреатита, достигает максимума через 12-24 часа и остается повышенной в течение 8-12 дней. При развитии острого панкреатита активность липазы в сыворотке крови может увеличиваться раньше и значительнее, чем активность амилазы.

Когда липаза крови повышена?

При каких состояниях повышается активность липазы в сыворотке крови:

• острый панкреатит
• различные опухоли и опухолевидные образования поджелудочной железы
• холестаз
• прободение язв
• болезни обмена веществ – сахарный диабет , подагра , ожирение
• прием лекарств (гепарин, наркотические обезболивающие, снотворные барбитурового ряда, индометацин)

Также повышение активности липазы возможно при травмах, ранениях, операциях, переломах и острой почечной недостаточности . Однако повышенная активность липазы при указанных состояниях не является специфичной для них, поэтому в диагностике данных заболеваний не используется.

Когда уровень липазы крови понижен?

Снижение активности липазы в сыворотке крови наблюдается при опухолях различной локализации (кроме поджелудочной железы), удаленной поджелудочной железе,неправильном питании или наследственной триглицеридемии.

Как подготовится к анализу на липазу?

Для определения активности липазы сдается кровь из вены, утром, натощак. Накануне вечером перед сдачей анализа не следует принимать жирную, острую и пряную пищу. В случае экстренной необходимости кровь из вены сдается в независимости от времени суток и предшествовавшей подготовки.В настоящее время для определения активности липазы чаще всего используют иммунохимический метод или ферментативный. Ферментативный метод более быстрый и требует меньшей квалификации персонала.

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ)

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) – это фермент, который содержится в цитоплазме клеток почек, сердца, печени, мышц, селезенки, поджелудочной железы. Коферментом ЛДГ являются ионы цинка и никотинамидадениндинуклеотид (НАД). ЛДГ участвует в обмене глюкозы, катализируя превращение лактата (молочной кислоты) в пируват (пировиноградную кислоту). В сыворотке крови имеется пять изоформ данного фермента.ЛДГ1 и ЛДГ2 изоформы сердечного происхождения, то есть содержатся преимущественно в сердце. ЛДГ3, ЛДГ4 и ЛДГ5 – печеночного происхождения.

Норма лактатдегидрогеназы (ЛДГ) крови

Диагностическое значение изоформ ЛДГ

Для диагностики различных заболеваний большей информативностью обладает определение активности именно изоформ ЛДГ. Например, при инфаркте миокарда наблюдается значительное повышение ЛДГ1. Для лабораторного подтверждения инфаркта миокарда определяют соотношение ЛДГ1/ЛДГ2, и, если данное соотношение больше 1, значит у человека был инфаркт миокарда. Однако такие тесты широко не используютсяввиду их дороговизны и сложности. Обычно проводят определение общей активности ЛДГ, которая складывается из суммарной активности всех изоформ ЛДГ.

ЛДГ в диагностике инфаркта миокарда
Рассмотрим диагностическое значение определения суммарной активности ЛДГ. Определение активности ЛДГ используют для поздней диагностики инфаркта миокарда, поскольку увеличение его активности развивается через 12-24 часа после приступа и может сохраняться на высоком уровне до 10-12 суток. Это очень важное обстоятельство при обследовании больных, поступивших в лечебное учреждение после приступа. Если увеличение активности ЛДГ незначительно, значит, мы имеем дело с мелкоочаговым инфарктом , если, напротив, увеличение активности длительное – значит, речь идет об обширном инфаркте.У больных стенокардией активность ЛДГ увеличена в первые 2-3 дня после приступа.

ЛДГ в диагностике гепатита
Активность суммарной ЛДГ может увеличиваться при остром гепатите (за счет увеличения активности ЛДГ4 и ЛДГ5). При этом активность ЛДГ в сыворотке крови повышается в первые недели желтушного периода, то есть в первые 10 дней.

Норма ЛДГ у здоровых людей:

Возможно повышение активности ЛДГ у здоровых людей (физиологическое ) после физических нагрузок, во время беременности и после принятия алкоголя. Кофеин, инсулин , аспирин , ацебутолол, цефалоспорины, гепарин, интерферон, пенициллин, сульфаниламиды также вызывает увеличение активности ЛДГ. Поэтому при приеме данных препаратов нужно учитывать возможность повышенной активности ЛДГ, которая не говорит о наличии патологических процессов в организме.

Причины повышенной ЛДГ крови

Вообще повышение активности ЛДГ в сыворотке крови может выявляться при следующих патологических состояниях:

• инфаркт миокарда
• острый гепатит (вирусный, токсический)
• раковые опухоли различной локализации (тератомы, дисгерминомы яичников)
• травмы мышц (разрывы, переломы и т.д.)
• острый панкреатит
• патология почек (пиелонефрит , гломерулонефрит)
• гемолитическая анемия , В12-дефицитная и фолиево дефицитная анемии

ЛДГ может иметь сниженную активность на фоне уремии (увеличения концентрации мочевины).

Как сдать анализ на ЛДГ?

Для определения активности ЛДГ сдается кровь из вены, утром, натощак. Особой диеты или ограничений перед сдачей анализа нет. ЛДГ присутствует в эритроцитах , поэтому сыворотка для исследования должна быть свежей, без следов гемолиза. В настоящее время активность ЛДГ чаще всего определяют ферментативным методом, который надежен, специфичен и достаточно быстр.

Аланинаминотрансфераза (АЛТ, АлАТ)

Аланинаминотрансфераза (АЛТ, АлАТ) – фермент, относящийся к аминотрансферазам (трансаминазам), то есть осуществляющим перенос аминокислот с одной биологической молекулы на другую. Поскольку в названии фермента присутствует аминокислота аланин, это означает, что данный фермент переносит именно аминокислоту аланин. Коферментом АСТ является витамин В6. АЛТ синтезируется в клетках, поэтому в норме его активность в крови невысока. Преимущественно синтезируется в клетках печени, но также имеется в клетках почек, сердца, мышцах и поджелудочной железе.

Норма Аланинаминотрансферазы (АЛТ / АлАТ) крови

Повышение активности АЛТ у здоровых людей (физиологическое ) может быть вызвано приемом некоторых лекарственных препаратов (антибиотиков , барбитуратов,наркотиков, противоопухолевых препаратов, оральных контрацептивов, нестероидных противовоспалительных препаратов, дикумаринов, эхинацеи, валерианы), сильными физическими нагрузками, травмами . Также высокая активность АЛТ наблюдается у подростков в период интенсивного роста.

АЛТ в диагностике заболеваний печени
При диагностике патологических состояний организма повышение активности АЛТ является специфическим признаком острого заболевания печени. Повышение активности АЛТ в крови выявляется за 1-4 недели до проявления симптомов болезни и за 7-10 дней до появления максимального уровня билирубина в крови. Увеличение активности АЛТ при остром заболевании печени составляет 5-10 раз. Повышенная активность АЛТ в течение длительного времени или повышение ее в поздние сроки заболевания свидетельствует о начале массивного некроза печени.

Причины высокого АлАТ (АлАТ)

Высокая активность АЛТ в крови выявляется при наличии таких патологий:

• острый гепатит
• механическая желтуха
• введение гепатотоксических препаратов (например, некоторые антибиотики, отравление солями свинца)
• распад большой опухоли
• рак печени или метастазы в печени
• обширный инфаркт миокарда
• травматические повреждения мышечной ткани

У больных мононуклеозом, алкоголизмом, стеатозом (гепатозом), перенесших операции на сердце, также может наблюдаться небольшое повышение активности АЛТ.

При тяжелых заболеваниях печени (цирроз тяжелой формы, некроз печени), когда сокращается количество активных клеток печени, а также при дефиците витамина В6, в крови наблюдается снижение активности АЛТ .

Как сдать анализ на АЛТ (АлАТ)?

Кровь для определения активности АЛТ берется из вены, утром, натощак. Специальной диеты не требуется. Однако стоит проконсультироваться с врачом и отменить на несколько дней прием лекарств, которые вызывают изменение активности АЛТ. Активность АЛТ оценивают ферментативным методом, который специфичен, достаточно прост в использовании и не требует длительной и особой пробоподготовки.

Аспартатаминотрансфераза (АСТ, АсАТ)

AСТ - строение и функция фермента
Аспартатаминотрансфераза (АСТ, АсАТ) – фермент из группы трансаминаз, который осуществляет перенос аминокислоты аспартата с одной биологической молекулы на другую. Коферментом АСТявляется витамин В6. АСТ является внутриклеточным ферментом, то есть в норме находится в клетках. В клетках фермент может присутствовать в цитоплазме и митохондриях. Наибольшая активность АСТ выявлена в сердце, печени, мышцах и почках. В крови присутствует в основном цитоплазматическая фракция АСТ.

Норма Аспартатаминотрансферазы (АСТ / АсАТ)

Возможны более высокие значения активности АСТ у здоровых людей (физиологические ) при чрезмерных мышечных нагрузках, приеме некоторых лекарств, например, эхинацеи,валерианы,алкоголя, больших доз витамина А, парацетамола, барбитуратов, антибиотиков и т.д.

Активность АСТ в сыворотке крови повышается в 4-5 раз при инфаркте миокарда и сохраняется таковой в течение 5 дней. Если активность АСТ держится на высоком уровне и не снижается в течение 5 дней после приступа, то это говорит о неблагоприятном прогнозе для больного с инфарктом миокарда. Если наблюдаются ещё повышения активности фермента в крови, то данный факт свидетельствует о расширении зоны инфаркта.

При некрозе или повреждении печеночных клеток также повышается активность АСТ. Причем чем выше активность фермента, тем больше степень повреждения.

Почему Аспартатаминотрансфераза (АСТ, АсАТ) повышена?

Повышение активности АСТ крови присутствует в следующих случаях:

• гепатиты
• некроз печени
• цирроз
• рак печени и метастазы в печени
• инфаркт миокарда
• наследственные и аутоиммунные заболевания мышечной системы (миодистрофия Дюшена)
• гепатоз
• холестаз

Существует еще целый ряд патологических состояний, при которых также происходит увеличение активности АСТ. К таким состояниям относят – ожоги , травмы, тепловой удар, отравление ядовитыми грибами.

Низкая активность АСТ наблюдается при дефиците витамина В6 и наличии обширных повреждений печени (некроз, цирроз).

Однако в клинике используют определение активности АСТ в основном для диагностики повреждений сердца и печени. При других патологических состояниях активность фермента также изменяется, однако ее изменение не является специфичным, следовательно, не представляет высокой диагностической ценности.

Коэффициент де Ритиса. Как отличить инфаркт от повреждения печени

Для дифференциальной диагностики повреждений печени или сердца используют коэффициент де Ритиса. Коэффициент де Ритиса – это соотношение активности АСТ/АЛТ, который в норме составляет 1,3. Увеличение коэффициента де Ритиса выше 1,3 характерно для инфаркта миокарда, и снижение его ниже 1,3 – выявляется при заболеваниях печени.

Щелочная фосфатаза (ЩФ)

Щелочная фосфатаза (ЩФ) – является мембранным ферментом, который локализован в щеточной каемке желчных канальцев. ЩФ может быть кишечной, плацентарной и неспецифичной (в тканях печени, почек и костей). Данный фермент является ключевым в обмене фосфорной кислоты.

Норма щелочной фосфатазы крови

Возрастает активность ЩФ в крови здоровых людей (физиологическое повышение ) при передозировке витамина С, недостаточности кальция и фосфора в пищевом рационе, приеме оральных контрацептивов, гормональных препаратов эстрогенов и прогестеронов, антибиотиков , сульфаниламидов, магнезии, омепразола , ранитидина и прочее.

Щелочная фосфатаза в диагностике заболеваний печени и желчных путей
Высокой специфичностью и диагностическим значением обладает определение активности ЩФ при подозрении на заболевания печени. При обтурационной желтухе происходит увеличение активности ЩФ крови в 10 раз относительно нормы. Определение данного показателя используется для лабораторного подтверждения именно этой формы желтухи. В меньшей степени увеличение активности ЩФ происходит при гепатитах, холангитах, язвенном колите Помимо высокой активности ЩФ в крови имеются состояния, при которых активность фермента снижена.В первую очередь подобное явление развивается при недостатке цинка, магния, витаминов В12 или С (цинга) в рационе питания. Низкая активность ЩФ крови сопровождает также следующие патологические состояния организма человека – анемии, недостаточность формирования плаценты при беременности , гипертиреоз и нарушения роста и формирования костей.

Как сдать анализ на щелочную фосфатазу?

Для определения активности ЩФ берется кровь из вены, утром, натощак. Соблюдение специальной диеты не требуется. Нужно обратить внимание на то, что некоторые препараты могут снижать или повышать активность ЩФ, поэтому необходимо проконсультироваться у врача, стоит ли отменить прием данных препаратов на небольшой промежуток времени. В современных лабораториях активность фермента оценивается по скорости протекания ферментативной реакции. Данный метод обладает высокой специфичностью, простотой, надежностью и не требует больших временных затрат на проведение анализа.

Итак, мы рассмотрели основные ферменты, активность которых определяют в биохимическом анализе крови. Следует помнить, что постановка диагноза не может основываться лишь на данных лабораторных показателей, необходимо учитывать анамнез, клинику и данные других обследований. Поэтому приведенные данные целесообразно использовать для консультации, но при выявлении каких-либо отклонений от нормы следует обратиться к врачу.

ЛДГ в биохимическом анализе крови – это параметр, способный уточнить характер многих специфических и неспецифических патологий. ЛДГ (лактатдегидрогеназа) используется в лабораторных исследованиях не только для определения патологий, в некоторых случаях этот показатель нужен для отслеживания динамики выздоровления пациента.

Ферменты

Наука знает два способа ускорения биохимических реакций в живых организмах – путем увеличения температуры и путем добавления вещества-катализатора (фермента). Ферменты в живой природе – часто узкоспециализированные вещества, способные катализировать одну-единственную реакцию. Например, фермент «АТФ-аза» расщепляет только молекулу АТФ, а ферменты «киназы» катализируют перенос молекул фосфатных групп и только.

Лактатдегидрогеназа – это фермент, принимающий участие в реакциях гликолиза, он помогает лактату превращаться в пируват. Во время этого процесса образуется важный кофермент НАДН (никотинамидадениндинуклеотид восстановленный).

Что такое ЛДГ в расширенном биохимическом анализе крови?

В сыворотке крови лактатдегидрогеназа существуют в пяти изоферментных разновидностях – ЛДГ-1, ЛДГ-2, ЛДГ-3, ЛДГ-4, ЛДГ-5. Это особые молекулярные формы лактатдегидрогеназы, имеющие свою функциональную специфику. Биохимики изображают ЛДГ в виде тетрамера, состоящего из определенного числа субъединиц двух типов – М (от английского слова «muscle») и Н (от английского слова «heart»). Таким образом, подразумевается место локализации того или иного типа ЛДГ – в обычной мускулатуре и сердечной.

Внимание! В практике биохимического анализа крови чаще всего используется параметр общего ЛДГ, то есть, обобщенного, суммарного содержания всех изофракций ЛДГ.

Нормы ЛДГ в БАК

Норма общего уровня ЛДГ в крови людей разного возраста такова:

• у новорожденного – до 2000 Ед/л
• у ребенка до 2 лет – 425 Ед/л
• у ребенка от 2 до 12 лет – 295-300 Ед/л
• у ребенка старше 12 лет – 250 Ед/л
• у взрослых – 235-250 Ед/л

В случаях, когда в качестве биохимического маркера нужен тот или иной изофермент ЛДГ, прибегают к специальным лабораторным тестам – методу Севела-Товарека, методу термоингибирования, методу инактивации мочевиной. Перечисленные тесты позволяют измерить уровень активности изоферментов в разных условиях, выявить наличие возможной патологии. На таблице ниже дан перечень нормального уровня активности изоферментов в каждом из перечисленных видов исследования.

Некоторые особенности, связанные с наличием параметра ЛДГ в бланке результата анализа БАК

Система клинических обследований в современной медицине построена по принципу «от простого к сложному», изначально существуют доступные для любого врача методы обследования состояния здоровья пациента – визуальный осмотр, пальпация, прослушивание шумов в лёгких и сердце, измерение температуры, исследование пульса. Далее назначается более глубокое обследование – клинический анализ крови, общий анализ мочи, УЗИ, рентген. Если эти методы выявили патологию, но не смогли окончательно установить ее природу, то следующим будет более точный вид лабораторных исследований – биохимический анализ крови (БАК). Тип БАК определяется результатами предыдущего обследования. Если локализаций патологии несколько, назначается общий БАК; если одна – расширенный БАК. Логика назначения такова: общий БАК при измерении основных биохимических параметров поможет точно установить источник патологии; расширенный БАК, в который входит параметр ЛДГ, сможет более точно указать источник патологии, ее тип и причину возникновения.

Возможные патологии, связанные с отклонением уровня ЛДГ в биохимическом анализе крови от нормы

Когда клетки человеческого организма умирают, они распадаются на различные биохимические соединения. Практически все эти новообразованные вещества токсичны или не имеют утилитарного значения для организма, поэтому он их выводит за свои пределы с помощью крови (доставляются отходы жизнедеятельности организма в печень и почки). Лактатдегидрогеназа – одно из таких органических соединений. Она содержится в определенных тканях организма, поэтому наличие ее сверх нормы в крови человека укажет на чрезмерную гибель клеток в известной его части. В случае с изофракциями ЛДГ можно четко указать локализацию явления, так как каждый из изоферментов имеет свою специфику месторасположения:

• Лактатдегидрогеназа-1 в наибольшем количестве содержится в тканях миокарда и мозга (головного и костного). Есть она также в тканях почек, в биохимическом составе тромбоцитов и эритроцитов.
• Лактатдегидрогеназа-2 превышает уровень содержания ЛДГ-1 в составе эритроцитов и тромбоцитов.
• Лактатдегидрогеназа-3 находится в тканях селезенки и лёгких, а также многих желез эндокринной системы человека – щитовидной, паращитовидной, надпочечниках, поджелудочной.
• Лактатдегидрогеназа-4 – неизменный спутник ЛДГ-3. Она находится во всех тканях, где есть этот изофермент, но в меньшем количестве. Она также входит в биохимический состав сперматозоидов, гранулоцитов, гепатоцитов.
• Лактатдегидрогеназа-5 превышает уровень прочих изоферментов ЛДГ в печени и скелетной мускулатуре. Последняя также содержит в меньшем количестве ЛДГ-4 и ЛДГ-3. В небольших объемах ЛДГ-5 входит в состав мужских половых клеток.

Внимание! Избыток содержания того или иного изофермента в крови будет свидетельством развития патологии в этом органе.

Обзор заболеваний, которые сопровождаются высоким уровнем ЛДГ в крови

В начале статьи мы уже заметили, что показатель ЛДГ используется не только для выявления патологий, он еще нужен для отслеживания состояния здоровья пациента. Лактатдегидрогеназа удобна в качестве клинического маркера общего состояния здоровья пациента тем, что по ней можно легко отследить динамику выздоровления человека. Сердце, скелетная мускулатура, печень, почки, мозг, клетки крови, эндокринные железы – во всех этих органах есть лактатдегидрогеназа. Таким образом, повышение общего уровня ЛДГ будет означать ухудшение состояния пациента, а снижение – улучшение его здоровья.

Наиболее характерными недугами, которые сопровождаются повышением ЛДГ в крови будут следующие болезни и патологические явления:

• Травмы. Обычный кровоподтек, оставшийся после сильного удара – это повреждение скелетной мускулатуры, а, значит, и причина для увеличения уровня ЛДГ в крови. Другие травмы тоже могут стать причиной повышения уровня этого фермента, если они затрагивают органы, в которых он есть – сердце, печень, мозг.
• Поражения эндокринных желез (поджелудочной, надпочечников, щитовидной) различной этиологии поднимет содержание ЛДГ в крови. Поэтому фермент – отличный маркер для наблюдения за такими болезнями как: панкреатит, гипертиреоз, гипотиреоз, тиреоидит Хашимото, болезнь Аддисона, рак.
• Болезни крови. Учитывая, что лактатдегидрогеназа входит в состав многих клеток крови, неудивительно, что ее используют в качестве маркера для наблюдения за различными болезнями крови, в первую очередь – за лейкозами и гематосаркомами.
• Анемии различного типа. При анемии смертность клеток крови и клеток скелетной мускулатуры выше обычного.
• Болезни печени. Гепатиты различной этиологии вызывают гибель гепатоцитов – клеток печени, в биохимический состав которых входит ЛДГ.

Внимание! Цирроз и карцинома печени в развитой стадии изменяют ткань печени так сильно, что в ней начинает отсутствовать ЛДГ, поэтому физиологическая биохимия не использует этот фермент для наблюдения за развитием указанных патологий.

Повышенную активность лактатдегидрогеназы в физиологических условиях наблюдают у беременных, новорождённых, у лиц после интенсивных физических нагрузок.

Повышение активности лактатдегидрогеназы при инфаркте миокарда отмечают спустя 8-10 ч после его начала. Спустя 48-72 ч достигается максимум активности (повышение обычно в 2-4 раза), она остаётся увеличенной в течение 10 сут. Эти сроки могут варьировать в зависимости от величины участка повреждённой мышцы сердца. Увеличение активности общей лактатдегидрогеназы у больных инфарктом миокарда происходит за счёт резкого повышения лактатдегидрогеназы 1 и частично лактатдегидрогеназы 2 . У больных стенокардией повышения активности лактатдегидрогеназы не наблюдают, что позволяет применять определение лактатдегидрогеназы в пределах 2-3 сут после ангинозного приступа как высоконадёжный критерий отсутствия поражения сердечной мышцы.

Умеренное увеличение активности общей лактатдегидрогеназы наблюдают у большинства больных с острой коронарной недостаточностью (без инфаркта миокарда), миокардитом, с хронической сердечной недостаточностью, с застойными явлениями в печени. У больных с сердечными аритмиями активность лактатдегидрогеназы обычно в норме, но при применении электроимпульсной терапии иногда происходит её увеличение.

Источником увеличения активности лактатдегидрогеназы может быть лёгочная ткань при эмболии и инфаркте лёгких. Сочетание нормальной активности АСТ, повышенной активности лактатдегидрогеназы и увеличения концентрации билирубина может служить в качестве диагностической триады лёгочной эмболии и для дифференциации её от инфаркта миокарда. При пневмониях активность фермента иногда может не повышаться.

При миопатиях (мышечные дистрофии, травматические повреждения мышц, воспалительные процессы, расстройства, связанные с эндокринными и метаболическими заболеваниями) наблюдают увеличение активности лактатдегидрогеназы; при нейрогенных заболеваниях мышц активность лактатдегидрогеназы не повышается.

При остром вирусном гепатите активность лактатдегидрогеназы в сыворотке крови увеличивается в первые дни желтушного периода; при лёгкой и среднетяжёлой формах заболевания довольно быстро возвращается к нормальному уровню. Тяжёлые формы вирусного гепатита, и особенно развитие печёночной недостаточности, сопровождаются выраженным и более длительным повышением лактатдегидрогеназы.

При механической желтухе на первых стадиях закупорки жёлчных протоков активность лактатдегидрогеназы в норме, на более поздних стадиях наблюдают подъём активности лактатдегидрогеназы вследствие вторичных повреждений печени.

При карциномах печени или метастазах рака в печень может иметь место подъём активности лактатдегидрогеназы.

В стадии ремиссии при хроническом гепатите и циррозе печени активность лактатдегидрогеназы в крови остаётся в пределах нормы или слегка повышена. При обострении процесса отмечают повышение активности фермента.

Повышение активности лактатдегидрогеназы характерно для мегалобластической и гемолитической анемий, поэтому её определение используют для дифференциальной диагностики болезни Жильбера (ЛДГ в норме) и хронической гемолитической анемии (ЛДГ повышена).

Активность лактатдегидрогеназы повышается при острых и обострении хронических заболеваний почек; при хронических почечных заболеваниях, ассоциированных с уремией, она может быть нормальной, но часто возрастает после гемодиализа, что обусловлено удалением ингибиторов фермента во время этой процедуры.

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) общая – внутриклеточный гликолитический фермент, который участвует в обратимом превращении лактата в пируват и содержится в большинстве тканей организма.

Синонимы русские

Дегидрогеназа молочной кислоты.

Синонимы английские

Lactate dehydrogenase, Total, Lactic dehydrogenase, LDH,LD.

Метод исследования

УФ кинетический тест.

Единицы измерения

Ед/л (единица на литр).

Какой биоматериал можно использовать для исследования?

Венозную кровь.

Как правильно подготовиться к исследованию?

• Не принимать пищу в течение 12 часов до исследования.
• Исключить физическое и эмоциональное перенапряжение за 30 минут до исследования.
• Не курить в течение 30 минут до исследования.

Общая информация об исследовании

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) – цинксодержащий внутриклеточный фермент, который катализирует окисление молочной кислоты в пируват и содержится практически во всех клетках организма. ЛДГ наиболее активна в скелетной мускулатуре, сердечной мышце, почках, печени и эритроцитах.

Существует пять разных форм (изоферментов) ЛДГ, которые отличаются молекулярной структурой и расположением в организме. От того, какая из пяти преобладает, зависит основной способ окисления глюкозы – аэробный (до CO 2 и H 2 O) или анаэробный (до молочной кислоты). Подобное различие обусловлено разной степенью родства того или иного изофермента и пировиноградной кислоты. Для миокарда и мозговой ткани основной является ЛДГ-1, для эритроцитов, тромбоцитов, почечной ткани - ЛДГ-1 и ЛДГ-2. В легких, селезенке, щитовидной и поджелудочной железах, надпочечниках, лимфоцитах преобладает ЛДГ-3. ЛДГ-4 находится во всех тканях с ЛДГ-3, а также в гранулоцитах, плаценте и мужских половых клетках, в которых содержится и ЛДГ-5. Изоферментная активность в скелетных мышцах (в порядке убывания): ЛДГ-5, ЛДГ-4, ЛДГ-3. Для печени наиболее характерен изофермент ЛДГ-5, меньшая активность у ЛДГ-4. В норме в сыворотке крови все фракции фермента определяются с небольшой активностью в составе суммарного показателя – общей ЛДГ. Их активность в крови распределяется следующим образом: ЛДГ-2 > ЛДГ-1 > ЛДГ-3 > ЛДГ-4 > ЛДГ-5.

При заболеваниях, сопровождающихся повреждением тканей и разрушением клеток, активность ЛДГ в крови повышается. В связи с этим она является важным маркером тканевой деструкции. Несмотря на то что увеличение активности фермента не указывает на какую-то определенную болезнь, его определение в комплексе с другими лабораторными анализами помогает в диагностике инфаркта легкого, мышечной дистрофии и гемолитической анемии. Повышенная активность ЛДГ может выявляться у новорождённых, беременных и после интенсивных физических нагрузок.

Ранее совместные анализы на ЛДГ, аспартатаминотрансферазу и креатинкиназу широко использовались в диагностике инфаркта миокарда. Сейчас для этой цели определяют уровень тропонина как более специфического маркера повреждения сердечной мышцы. Но исследование активности ЛДГ остается вспомогательным анализом при дифференциальной диагностике болевого синдрома в грудной клетке. У больных стенокардией активность фермента не изменяется, но при инфаркте миокарда начинает возрастать через 8-10 часов с максимумом в первые 24-48 часов после сердечного приступа и возвращается к норме через 10-12 дней. Повышение ЛДГ при нормальной активности АСТ через 1-2 дня после боли в грудной клетке указывает на инфаркт легкого.

При дифференциальной диагностике миопатий данный анализ помогает уточнить патофизиологические механизмы заболевания. Так, при нарушении мышечной функции, связанной с нейрогенными заболеваниями, ЛДГ не повышается, но при повреждении мышц из-за эндокринных и метаболических патологий активность ЛДГ увеличивается.

Активность ЛДГ в крови может возрастать вследствие многих злокачественных новообразований, при эффективном лечении она снижается, что иногда применяют для динамического наблюдения за онкологическими больными.

Для чего используется исследование?

• Для диагностики острого или хронического повреждения тканей при комплексном обследовании пациента.
• Для дифференциальной диагностики заболеваний при резкой боли в грудной клетке (инфаркт миокарда, стенокардия, инфаркт легкого).
• Чтобы выявлять заболевания, сопровождающиеся гемолизом эритроцитов.
• В целях наблюдения за течением онкологических заболеваний при терапии.
• Для исследования патологий печени и почек.
• Для диагностики поражений мышечной ткани.

Когда назначается исследование?

• При подозрении на острое или хроническое повреждение ткани и клеток в организме.
• При комплексном профилактическом обследовании пациента.
• При наблюдении за течением некоторых хронических заболеваний (мышечной дистрофии, гемолитических анемий, заболеваний печени, почек), онкологической патологии.

Что означают результаты?

Референсные значения

Причины повышения активности лактатдегидрогеназы общей:

• инфаркт миокарда,
• легочная эмболия и инфаркт легкого,
• заболевания крови, сопровождающиеся гемолизом (гемолитическая, пернициозная, мегалобластическая, серповидно-клеточная анемии, эритремия),
• злокачественные новообразования различных локализаций (рак яичек, рак печени, лимфома, метастазы в костную ткань и печень и т. д.),
• лейкозы,
• патология печени (вирусные и токсические гепатиты, цирроз печени, обтурационная желтуха, алкогольная болезнь печени),
• болезни почек (инфаркт почки, гломерулонефрит, пиелонефрит),
• патология мышц (мышечная дистрофия, травма, атрофия),
• переломы костей,
• застойная сердечная недостаточность, острая коронарная недостаточность (без инфаркта), миокардит (умеренное повышение фермента),
• инфекционный мононуклеоз,
• инфаркт кишечника,
• острый панкреатит,
• инсульт,
• судорожный припадок,
• белая горячка,
• эклампсия,
• травматический шок,
• тяжелые состояния, сопровождающиеся гипоксией, гипер- и гипотермией,
• ожоговая болезнь,
• пневмоцистная пневмония,
• преждевременная отслойка плаценты,
• гипотиреоз.

Что может влиять на результат?

К повышению результата могут приводить:

• интенсивные физические нагрузки незадолго до исследования,
• наличие у пациента протезированного клапана сердца (гемолиз эритроцитов вследствие повреждения клеток створками клапана),
• применение электроимпульсной терапии незадолго до исследования,
• гемодиализ (в связи с удалением ингибиторов фермента – мочевины во время процедуры),
• большое количество тромбоцитов (тромбоцитоз),
• некоторые заболевания кожи,
• лекарственные средства, повышающие активность ЛДГ (анестетики, аспирин, вазопрессин, вальпроевая кислота, наркотики, прокаинамид, этанол, амиодарон, анаболические стероиды, верапамил, изотретиноин, каптоприл, хлорамфеникол, кодеин, дапсон, дилтиазем, интерферон-альфа, интерлейкин-2, некоторые антибактериальные и противогрибковые препараты, неспецифические противовоспалительные препараты, пеницилламин, стрептокиназа, тиопентал, фуросемид, метотрексат, сульфасалазин, симвастатин, такролимус).

Возможные причины снижения результата:

• присутствие оксалатов и мочевины, ингибирующих фермент,
• лекарственные средства, снижающие активность ЛДГ (амикацин, аскорбиновая кислота, гидроксимочевина, дофибрат, эналаприл, метронидазол, налтрексон, противосудорожные препараты, цефотаксим).

Важные замечания

• Ввиду неспецифичности данного анализа его результат должен трактоваться с учетом показателей других лабораторных исследований и клинической картины заболевания.
• В диагностике острых процессов, сопровождающихся деструкцией ткани (инфаркта, некроза), необходимо учитывать изменения активности ЛДГ в плазме в течение некоторого времени после острого эпизода болезни.
• Определение изоферментов ЛДГ помогает уточнить локализацию патологического процесса.
• Основным лабораторным маркером инфаркта миокарда является тропонин I, а не ЛДГ.

• Лактатдегидрогеназа 1, 2 (ЛДГ 1, 2 фракции)

Кто назначает исследование?

Терапевт, кардиолог, онколог, врач общей практики.

Литература

• Назаренко Г.И., Кишкун А. Клиническая оценка результатов лабораторных исследований. – М.: Медицина, 2000. - 165-166.
• Fischbach F.T., Dunning M.B. A Manual of Laboratory and Diagnostic Tests, 8th Ed. Lippincott Williams & Wilkins, 2008: 1344 p.
• Wilson D. McGraw-Hill Manual of Laboratory and Diagnostic Tests 1st Ed Normal, Illinois, 2007: 347-348 pp.

Современная медицина не стоит на месте, а с каждым днем продолжает развиваться. Для диагностики различных заболеваний используется множество анализов. Обычному человеку бывает трудно разобраться во всех их названиях. Взять, к примеру, ЛДГ. Что это такое, знает не каждый обыватель, а между тем этот метод исследования врачи используют достаточно часто. Какие же болезни можно диагностировать с помощью анализа ЛДГ, чем грозит его повышенный или пониженный уровень в крови. Давайте разбираться.

Что такое ЛДГ

Для начала необходимо разобраться, что скрывается под непонятной, на первый взгляд, аббревиатурой ЛДГ. Лактатдегидрогеназа - это особый фермент, без которого невозможны процессы окисления глюкозы и выработка молочной кислоты. В организме взрослого человека это вещество не способно накапливаться. Благодаря естественным процессам оно разрушается и выводится. Однако существуют некоторые заболевания, которые характеризуется повышенным уровнем ЛДГ в крови. Это происходит в тех случаях, когда повреждаются ткани или клетки организма. Именно поэтому ЛДГ - это очень важный маркер, с помощью которого проводят диагностику.

Типы ЛДГ

Что это такое, мы уже разобрались, однако нужно уточнить некоторые особенности данного фермента. Как известно, он имеет пять форм, которые отличаются друг от друга только строением клеток. Кроме того, каждый из этих типов сосредоточен в отдельный органах.

Модификации фермента ЛДГ называют изоферментами. Итак, различают:

• ЛДГ 1 - преобладает в тканях мозга и сердечных мышц.
• ЛДГ 2 - его содержат клетки крови (эритроциты, тромбоциты) и печени.
• ЛДГ 3 - содержится в мышцах скелета, в поджелудочной и щитовидной железах, а также в тканях таких органов, как легкие, надпочечники и селезенка.
• ЛДГ 4 - преобладает в тех же органах, что и ЛДГ 3, а кроме того, в половых клетках мужчин, плаценте, печени и гранулоцитах.
• ЛДГ 5 - больше всего этого изофермента содержится в тканях скелетных мышц и печени, но, кроме этого, он присутствует в тех же органах, что и ЛДГ 4.

Норма

Итак, мы разобрались, что такое ЛДГ. Норма этого фермента отличается у взрослых и малышей, а также у мужчин и женщин. Начнем с того, какие показатели считаются нормальными для детей.

• В первый день жизни ребенка концентрация фермента должна составлять 22,1 мккат/л.
• Последующие четыре дня она увеличивается до отметки 28,9.
• С недельного возраста и до полугода понижается уровень ЛДГ. Норма составляет 16,3 мккат/л.
• Последующие 6 месяцев жизни уровень снова немного возрастает, на этот раз до отметки 18,3.
• После исполнения одного года и до трех лет ЛДГ у детей должен составлять 14,2 мккат/л.
• С семилетнего возраста показатели у разных полов начинают отличаться. Для мальчиков уровень в норме должен составлять 12,7 мккат/л, а для девочек - 9,67.
• После тринадцати лет показатель фермента находится на стабильной отметке 11,4 у мальчиков и у взрослых мужчин. У девочек и женщин эта норма несколько снижается и на протяжении жизни составляет 7,27 мккат/л.

ЛДГ крови. Что это?

Как уже говорилось, это отличный маркер для диагностики различных проблем организма. Но что представляет собой ЛДГ? Это метод исследования крови, с помощью которого можно определить, какое количество лактатдегидрогеназы содержится в крови. Когда же возникает необходимость в подобном анализе?

Показания к проведению

ЛДГ проводят в том случае, когда есть подозрение о том, что были травмированы органы или их системы. Именно повреждение тканей провоцирует повышение уровня такого фермента в крови. Особенно это касается тканей сердца, головного мозга, легких, почек, мышц скелета.

При подозрении на меланому также проводят ЛДГ крови. Что это значит? Дело в том, что этот анализ позволяет выявить метастазы в органах и лимфатических узлах. Такой метод исследования при меланоме нельзя назвать специфическим, однако он позволяет контролировать состояние больного в а также определять стадию развития опухоли. К тому же в случае эффективной терапии уровень фермента в крови снижается, поэтому этот маркер используют, чтобы определить динамику лечения.

Подготовка к сдаче анализа

Прежде чем проводить анализ, пациент должен к нему подготовиться. Скорее всего, врач посоветует воздержаться от приема некоторых лекарственных препаратов, так как они могут повлиять на точность результатов ЛДГ. Что это такое, мы уже определили. Однако какие же средства нельзя принимать за три дня до проведения анализа? К ним относятся: аспирин, анестетики, аскорбиновая кислота (витамин С), митромицин, клофибрат, прокаинамид, фториды. Также следует воздержаться от алкоголя, так как он способен повысить уровень изучаемого фермента.

Как проводится анализ

Забор крови у взрослых проводится из вены на месте сгиба руки с помощью специальной иглы. Для того чтобы взять материал у детей или младенцев, используют ланцет. Кроме вены, врач может брать кровь с большого пальца ноги или пятки. Место забора обрабатывается, а после процедуры на него накладывают давящую повязку. После проведения процедуры могут возникать незначительные болевые ощущения.

Образцы крови помещаются в пробирку либо на предметное стекло. В лаборатории собранный материал устанавливают в специальную центрифугу, с помощью которой из него выделяется сыворотка. Таким образом, определяют уровень фермента в крови.

О том, какими должны быть значения, мы уже говорили. Количество фермента может быть как повышенным, так и пониженным. Что может этому поспособствовать?

Причины повышенного уровня ЛДГ

Если результаты анализов указывают на повышение ЛДГ, необходимо искать причину такого явления. Высокий его уровень говорит о том, что произошло поражение какой-либо ткани. Если же результаты показывают увеличение количества не одного изофермента, а нескольких, это может свидетельствовать о том, что существует ряд нарушений в организме. Случается, что результаты анализов свидетельствуют о повышении уровня всех пяти видов ЛДГ. В таком случае можно говорить о

Однако диагноз нельзя ставить, опираясь исключительно на уровень ЛДГ. Анализ крови на изменение количества изоферментов помогает, скорее, в его уточнении. Несмотря на это специалистам необходимо знать, на какие органы обратить внимание в первую очередь, если ЛДГ повышен. Причины могут быть следующими:

Как уже говорилось, повышенный уровень одного или нескольких изоферментов ЛДГ не может сам по себе свидетельствовать об одной из вышеперечисленных болезней. Необходимо проводить другие исследования. Обязательно нужно определить активность того или иного изофермента. Тогда появится возможность говорить о локализации проблемы.

К примеру, был выявлен высокий уровень изоферментов 4 и 5 ЛДГ. Что это такое? Скорее всего, произошло поражение мышечной ткани или печени. Но чтобы убедиться в этом, необходимо определить функциональные пробы больного органа.

Таким образом, результат анализа ЛДГ можно рассматривать только в комплексе с другими исследованиями. Также важно следить за динамикой этого процесса, поскольку она играет важную роль в определении патологических процессов.

Пониженный уровень ЛДГ

Иногда результаты анализов могут показать понижение уровня ЛДГ в крови. Это достаточно редкий случай, который свидетельствует о том, что организм очень активно расщепляет глюкозу и получает из нее энергию для клеток, в основном мышечных.

Пониженный уровень ЛДГ также возможен при Возможно всего два их вида. Люди, у которых диагностирован первый тип, будут чувствовать усталость и мышечную слабость. Мутации же второго вида не имеют никаких симптомов. К снижению уровня ЛДГ может также привести чрезмерное употребление аскорбиновой кислоты (витамина С).