[06-026 ] Лактатдегидрогеназа 1, 2 (ЛДГ 1, 2 фракции)

430 руб.

Заказать

Определение активности изоферментов лактатдегидрогеназы 1 и 2 (ЛДГ 1, 2), используемое для диагностики , а также других видов повреждения сердечной мышцы.

Результаты выдаются суммарно, а не по каждой фракции.

Синонимы русские

• Изоферменты ЛДГ 1, 2
• Изоформы ЛДГ 1, 2

Синонимы английские

• Lactate dehydrogenase 1, 2
• LDH 1, 2
• LDH, Isoenzymes 1, 2

Метод исследования

УФ-кинетический метод по оксобутирату.

Единицы измерения

МЕ/л (международная единица на литр).

Какой биоматериал можно использовать для исследования?

Венозную кровь.

Как правильно подготовиться к исследованию?

• Не принимать пищу в течение 12 часов до исследования.
• Исключить физическое и эмоциональное перенапряжение в течение 30 минут до исследования.
• Не курить в течение 30 минут до исследования.

Общая информация об исследовании

При нарушении целостности клеток ЛДГ поступает в кровь. Активность ЛДГ в разных клетках варьируется (печень – 9 000 ед/г сухого веса, миокард – 25 000, почки – 15 000, скелетные мышцы – 9 000, легкие – 9 500), однако она в среднем примерно в 500 раз выше, чем в сыворотке крови. Таким образом, даже незначительное повреждение клеток указанных органов сопровождается значительным увеличением активности ЛДГ в сыворотке, что может быть измерено в диагностических целях. Благодаря этой особенности ЛДГ – это очень чувствительный маркер. Однако из-за того, что ЛДГ присутствует во многих тканях организма, общая ЛДГ – это не специфичный маркер. Более специфичными маркерами являются изоферменты (изоформы) ЛДГ.

ЛДГ состоит из 4 пептидных цепей двух типов – M(от. англ. m uscle ) и H(от. англ.h eart ). Выделяют 5 изоформ ЛДГ, несколько отличающихся по химическим и физическим свойствам. В отличие от общей ЛДГ, изоформы фермента более или менее специфичны для разных тканей.

• ЛДГ-1 (HHHH, H 4) – преобладает в сердце, почках и эритроцитах;
• ЛДГ-2 (HHHM, H 3 M) – в сердце, селезенке и лимфатических узлах;
• ЛДГ-3 (HHMM, H 2 M 2) – в легких;
• ЛДГ-4 (HMMM, HM 3) – в поджелудочной железе, плаценте;
• ЛДГ-5 (MMMM, M 4) – в печени и скелетных мышцах.

Активность ЛДГ в крови в норме – 200-450 МЕ/л, при этом на долю ЛДГ-1 приходится 19-30 %, ЛДГ-2 – 32-48 %, ЛДГ-3 – 12-22 %, ЛДГ-4 – 5-11 % и ЛДГ-5 – 5-13 %.

Повышение ЛДГ 1 и 2 наиболее характерно для поражений сердца, почек, селезенки, лейкоцитов и эритроцитов, однако в клинической практике оно наиболее часто используется для диагностики заболеваний сердца, в первую очередь инфаркта миокарда. Активность общей ЛДГ и ЛДГ-1 нарастает в течение первых 24-48 часов после инфаркта миокарда, достигает максимума на 2-3-й день, сохраняется высокой в течение 5-10 дней и может быть использована для поздней диагностики инфаркта. Кроме абсолютного значения ЛДГ 1, 2, также исследуют их соотношение. В норме, как указано выше, активность ЛДГ-2 выше, чем активность ЛДГ-1. При инфаркте миокарда наблюдается обратная картина: активность ЛДГ-1 резко возрастает, в то время как активность ЛДГ-2 остается стабильной или возрастает незначительно – феномен, называемый "перекрестом" изоферментов ЛДГ. Перекрест изоферментов ЛДГ является характерным признаком инфаркта миокарда, а нормальное соотношение ЛДГ-1 и ЛДГ-2 свидетельствует против этого диагноза.

Изменения ЛДГ 1, 2 наблюдаются не только при инфаркте миокарда, но и при других процессах, сопровождающихся повреждением миокарда, в том числе при ишемии, воздействии экстремально низких или высоких температур, голодании, обезвоживании, воздействии бактериальных токсинов или вирусов, при употреблении некоторых лекарственных средств или воздействии химических факторов. Также повышение этих изоферментов описано при интенсивных физических нагрузках (марафонский бег).

Для чего используется исследование?

• Для диагностики инфаркта миокарда и других видов повреждения сердечной мышцы.

Когда назначается исследование?

• При подозрении на инфаркт миокарда;
• при назначении пациенту кардиотоксических лекарственных средств (например, доксорубицина).

Что означают результаты?

Референсные значения: 90 - 180 МЕ/л.

Причины повышения:

• повреждение миокарда (в том числе инфаркт миокарда);
• гемолиз;
• повреждение почек, селезенки, лимфатических узлов.

Причины понижения:

• нормализация на фоне лечения;
• спонтанная нормализация.

Что может влиять на результат?

Что представляет собой анализ крови ЛДГ? Этот вопрос интересует многих пациентов. Любое онкологическое заболевание успешно можно вылечить, если выявить его на ранней стадии. Меланома кожи не является исключением. Очень важно узнать, насколько сильно болезнь успела распространиться. Тщательное обследование и диагностика играют здесь ключевую роль. Современная медицина располагает разными методами проведения подобных исследований.

Анализ крови ЛДГ позволяет точно определить степень прогрессирования заболевания.

Лактатдегидрогеназа — это фермент, который принимает участие в процессе окисления глюкозы и образования молочной кислоты.

В чем заключается суть анализа ЛДГ?

Если ткани организма снабжаются полноценно, то накопление лактата в сыворотке крови не происходит. Он разрушается, а затем полностью удаляется из организма. В том случае, если присутствует гипоксия, то ткани получают недостаточное количество кислорода. Показанием к проведению анализа ЛДГ являются и такие недуги, как:

• заболевания миокарда;
• болезни печени;
• опухоли;
• заболевания почек;
• болезни крови;
• инфаркты;
• травмы скелетных мышц;
• состояние атрофии;
• гипоксия.

Расшифровка анализа ЛДГ выглядит так:

1. У новорожденных считается нормой показатель до 2000 Ед/л.
2. Для детей до 2 лет — 430 Ед/л.
3. От 2 до 12 — 295 Ед/л.
4. От 12 лет и для взрослых — 250 Ед/л.

Существуют случаи, когда даже повышенная ЛДГ будет считаться нормой. Это состояние беременности, новорожденность, повышенные физические нагрузки, употребление алкоголя, прием лекарственных препаратов, например, аспирина, кофеина.

Зачем нужен анализ ЛДГ?

Анализ ЛДГ позволяет выявить нарушение тканей. Особенно важно это при заболеваниях сердца, почек, головного мозга, легких. При повреждении тканей наблюдается повышение ЛДГ в крови. При онкологии можно с точностью определить наличие метастазы в лимфатических узлах и органах. Анализ назначает врач. Перед проведением исследования следует отказаться от приема анестетиков, аспирина, фторидов, аскорбиновой кислоты и алкоголя, которые могут исказить результат анализа.

Кровь берут из вены. После этого материал помещается в центрифугу, которая быстро вращается. Это приводит к тому, что из плазмы крови выделяется сыворотка. Именно с помощью сыворотки определяют показатели ЛДГ.

Определение результатов анализов

При определении результатов учитываются пол, возраст и масса тела, кроме того, существуют разные методики проведения исследования. В среднем показатели составляют 105-333 МЕ/л. Существуют 5 компонентов лактатдегидрогеназы, по которым делается заключение. Нужно отметить, что уровень изоферментов может отличаться в разных частях тела.

Если уровень повышен, то причиной может быть не только онкология, но и многие другие факторы. Благодаря анализу можно выявить:

• состояние инфаркта;
• инсульт;
• анемичные состояния;
• пониженное давление в крови;
• гепатит или другое заболевание печени;
• травму мышц;
• дистрофическое состояние;
• заболевания поджелудочной железы.

Нужно ли готовиться к этому анализу? В первую очередь необходимо отказаться от приема пищи на протяжении 12 часов до назначенного срока анализа. За полчаса до сдачи крови следует избегать физических нагрузок и стрессов. От курения нужно отказаться за 30 минут.

Лактатдегидрогеназа — это внутриклеточный фермент, в состав которого входит цинк. Это вещество выступает в качестве катализатора для окисления молочной кислоты, в процессе этого происходит превращение ее в пируват. Он присутствует во всех клетках организма. Наибольшая концентрация фермента находится в сердце, почках, печени, эритроцитах, мышцах скелета.

Какие бывают ЛДГ? По молекулярной структуре разделяются пять групп ферментов. От того, какой тип преобладает, будет зависеть вариант окисления глюкозы. Это может быть анаэробный или аэробный вариант. Для тканей миокарда и мозга показатель ЛДГ — 1. У эритроцитов, тромбоцитов, почечной ткани показатели ЛДГ -1 и -2. ЛДГ-3 больше всего в легочной ткани, в тканях селезенки, щитовидной и поджелудочной желез, в коре надпочечников, лимфоцитах. ЛДГ-5 находится в плацентарной ткани и мужских половых клетках.

Активность изоферментов в тканях скелетных мышц определяется в порядке убывания: от 5 до 3. Нормой в печени считается ЛДГ — 5, наименьшая ЛДГ — 4. Принято считать нормой, если в кровяной сыворотке содержится меньше ЛДГ — 4.

Считается общий показатель ЛДГ. Формула выглядит так: ЛДГ-2 > ЛДГ-1 > ЛДГ-3 > ЛДГ-4 > ЛДГ-5.

Если в организме развивается заболевание, которое приводит к повреждению тканей, и происходит разрушение клеток, то уровень активности начинает повышаться. Это важный показатель разрушения тканей. Разумеется, показатель повышенного фермента не может указывать прямо на заболевание. В таком случае проводят комплексное обследование.

Еще совсем недавно комплексное обследование применялось при диагностировании инфаркта миокарда. Сегодня выявляется уровень тропонина, который является специфическим маркером, что позволяет определять развитие инфаркта. Проведение дифференциального исследования при миопатии позволяет выявить причины заболевания.

При злокачественном процессе в организме также фиксируется уровень ЛДГ в крови. Кроме того, подобное исследование проводится для контроля за состоянием больного раком.

Зачем нужно подобное исследование?

Анализ ЛДГ позволяет провести обследование больного, у которого имеется заболевание, сопровождающееся повреждением тканей.

Можно провести дифференциальную диагностику:

1. При болевом синдроме в области грудной клетки, например, при инфаркте сердца, стенокардии, инфаркте легкого.
2. При необходимости определить заболевание, на фоне которого происходит разрушение красных телец крови.
3. Для контроля за состоянием онкобольного во время курса лечения.
4. При выявлении патологий печени и почек.
5. Для определения поражения тканей мышц при травмах.

Таким образом, с помощью анализа ЛДГ можно выявить заболевание на ранней стадии и вовремя начать лечение. Благодаря своевременной диагностике можно избежать серьезных осложнений. Кроме того, диагностические мероприятия подобного плана позволяют наблюдать за течением многих заболеваний, которые протекают в хронической форме.

Чаще всего причины повышения ЛДГ бывают вполне объективными. Это могут быть заболевания крови, анемия, онкология, гепатиты разного происхождения, травматические повреждения костей, а также некоторые грибковые болезни.

ЛДГ в крови - что это такое

Почти каждый человек испытывает сильнейшее напряжение, когда получает на руки результат назначенного врачом анализа и не знает, как его интерпретировать, а на визит к врачу попадет не сразу. Мы подробно разберем, что такое ЛДГ или LDH в биохимическом анализе крови, для чего сдается анализ, какая норма ЛДГ у мужчин и женщин, расшифровка результатов.

Анализ ЛДГ - что это

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ или LDH) – это фермент, который принимает участие в расщеплении глюкозы при отсутствии кислорода (в анаэробных условиях), превращая пировиноградную кислоту в молочную и обратно.
В обычных условиях энергию клетка берет от расщепления глюкозы до воды и углекислого газа при участии кислорода. При неблагоприятных условиях, когда по какой-либо причине к клетке не поступает достаточно кислорода, с целью самосохранения глюкоза также преобразуется в молочную кислоту, в этой реакции вырабатывается значительно меньше энергии. На этом этапе и нужна лактатдегидрогеназа. ЛДГ в норме присутствует в незначительном количестве в клетках всех тканей в качестве «страховки», чтобы какое-то время продержаться при отсутствии кислорода, но не накапливается!
ЛДГ попадает в кровь при разрушении тех клеток, в которых ее больше всего, а именно миокарда, эритроцитов, скелетных мышц, печени.

Молекула ЛДГ состоит из 4 субъединиц, обозначаемых как H (heard) и M (muscle). В зависимости от комбинаторных соотношений этих субъединиц выделяют 5 видов ЛДГ:

• ЛДГ1 – HHHH - миокард и эритроциты
• ЛДГ2 – HHHM - лимфатические узлы, селезенка
• ЛДГ3 – HHMM - легкие
• ЛДГ4 – HMMM - скелетные мышцы, плацента, поджелудочная железа, почки
• ЛДГ5 – MMMM - скелетные мышцы и печень.

Важно отметить, что ЛДГ – показатель повреждения клеток, но не специфичен для какого-либо органа или заболевания.
Определение активности фермента ЛДГ применяется при состояниях связанных с разрушением клеток – при опухолевых заболеваниях, гемолизе – распаде эритроцитов, для поздней диагностики инфаркта миокарда и др.
Раковые клетки потребляют много глюкозы, но, в отличие от здоровых, расщепление происходит анаэробно – без кислорода (даже при его достатке в крови). Поэтому в клетках опухолей всегда повышено количество ЛДГ. Также при опухолевых заболеваниях злокачественная ткань разрушает здоровую. Поэтому данный анализ назначается при злокачественных опухолях. Не совсем корректно его называть онкомаркером, поскольку ЛДГ повышается и при ряде других состояний с повреждением клеток. Но изменения этого показателя позволяет судить о динамике злокачественного заболевания и об эффективности его лечения.
После инфаркта миокарда ЛДГ повышается и достигает пика через 24-48 часов и держится на высоком уровне до 10 дней. Это важно для подтверждения инфаркта миокарда спустя 24 часа после болевого приступа, в то время как определение креатининфосфокиназы ценно для ранней его диагностики. При инфаркте миокарда ЛДГ повышается преимущественно за счет ЛДГ- 1 и 2. В норме ЛДГ-1 и 2 составляет около 30-50% от общего количества данного фермента.

Анализ крови ЛДГ – расшифровка

Норма ЛДГ в течение жизни меняется - у детей показатели выше и с возрастом уменьшаются:

• новорожденные в первые 4 дня жизни: менее 750 Ед/л;
• 4 – 10 дни жизни: менее 2000 Ед/л;
• до 2 лет: менее 430 Ед/л;
• от 2 до 12 лет: менее 295 Ед/л;
• старше 12 лет: не более 250 Ед/л.

Норма ЛДГ в крови у женщин

Нормальные значаения ЛДГ в корви у женщин - менее 211 Ед/л.

Норма ЛДГ в крови у мужчин

Нормальные значаения ЛДГ в корви у мужчин - менее 226 Ед/л.

Повышение лдг в крови - причины

Как уже говорилось выше, повышение ЛДГ происходит при множестве состояний, сопровождающихся разрушением клеток. Кроме заболеваний, ЛДГ повышается во время беременности, после интенсивной физической нагрузки.

Причины повышения ЛДГ в крови:

• инфаркт миокарда;
• гепатиты различной этиологии (вирусные, токсические);
• механическая желтуха;
• цирроз печени;
• состояния, сопровождающиеся гемолизом эритроцитов (гемолитическая анемия, серповидно-клеточная, мегалобластная анемии, в следствие отравления некоторыми ядами, укусов пауков и змей, переливания несовместимой крови и др.);
• острый лейкоз;
• поражение скелетной мускулатуры (обширные травмы, атрофия);
• болезни почек: гломерулонефрит, пиелонефрит, инфаркт почки;
• острый панкреатит;
• злокачественные новообразования;
• прием некоторых лекарственных средств: цефалоспорины, сульфаниламиды, НПВС (нестероидные противовоспалительные средства), анестетики, кофеин;
• любые заболевания, сопровождающиеся массивным распадом клеток: тяжелые шоковые состояния, выраженная гипоксия, обширные ожоги;
• беременность;

Лактатдегидрогеназа (L‑лактат:НАД‑оксидоредуктаза, ЛДГ, КФ 1.1.1.27) является гликолитическим ферментом и катализирует следующую реакцию:

Лактат + НАД Пируват + НАДН

Молекула ЛДГ представляет собой тетрамер, состоящий из одного или двух типов субъединиц, обозначаемых как M (англ: muscle) и H (англ: heart). В сыворотке крови фермент существует в пяти молекулярных формах, различающихся по первичной структуре, кинетическим свойствам, электрофоретической подвижности (ЛДГ‑1 быстрее движется к аноду по сравнению с ЛДГ‑5, то есть более электрофоретичеки подвижна). Каждая форма имеет характерный полипептидный состав: ЛДГ‑1 состоит из 4 H‑субъединиц, ЛДГ‑2 - из 3 H‑субъединиц и 1 M‑субъединицы, ЛДГ‑3 представляет собой тетрамер из 2 H‑субъединиц и 2 M‑субъединиц, ЛДГ‑4 содержит 1 H‑субъединицу и 3 M‑субъединицы, ЛДГ‑5 состоит только из M‑субъединиц.

По степени убывания общей каталитической активности энзима все органы и ткани располагаются в следующем порядке: почки, сердце, скелетные мышцы, поджелудочная железа, селезенка, печень, легкие, сыворотка крови.

От того, какой изофермент наиболее представлен, зависит преимущественный способ окисления глюкозы в ткани: аэробный (до CO 2 и H 2 O) или анаэробный (до молочной кислоты). Подобное различие обусловлено разной степенью сродства изоферментов к пировиноградной кислоте. Изоферменты, содержащие в основном H‑субъединицы (ЛДГ‑1 и ЛДГ‑2), обладают низким сродством к пирувату и поэтому неспособны эффективно конкурировать за субстрат с пируватдегидрогеназным комплексом. В результате пируват подвергается окислительному декарбоксилированию и в виде ацетил‑КоA вступает в цикл Кребса. Напротив, изоферменты, обладающие главным образом M‑субъединицами (ЛДГ‑4 и ЛДГ‑5), имеют более высокое сродство к пирувату и, как следствие, превращают его в молочную кислоту. Для каждой ткани установлены наиболее типичные изоферменты. Для миокарда и мозговой ткани основным изоэнзимом является ЛДГ‑1, для эритроцитов, тромбоцитов, почечной ткани - ЛДГ‑1 и ЛДГ‑2. В легких, селезенке, щитовидной и поджелудочной железах, надпочечниках, лимфоцитах преобладает ЛДГ‑3. ЛДГ‑4 находится во всех тканях с ЛДГ‑3, а также в гранулоцитах и мужских половых клетках, в последних дополнительно обнаруживается ЛДГ‑5. В скелетных мышцах изоферментная активность располагается в порядке убывания в ряду: ЛДГ‑5, ЛДГ‑4, ЛДГ‑3. Для печени наиболее характерен изофермент ЛДГ‑5, выявляется также ЛДГ‑4.

В норме основным источником активности ЛДГ в плазме крови являются разрушающиеся клетки крови. В сыворотке активность изоферментов распределяется следующим образом: ЛДГ‑2 > ЛДГ‑1 > ЛДГ‑3 > ЛДГ‑4 > ЛДГ‑5. При электрофорезе между фракциями ЛДГ‑3 и ЛДГ‑4 иногда обнаруживается дополнительная полоса изофермента ЛДГ‑X, данный изофермент локализован в тех же органах, что и ЛДГ‑5.

Для определения общей активности ЛДГ в сыворотке крови используют две группы методов:

1. Спектрофотометрические , основанные на прямом оптическом тесте Варбурга: различие в разности поглощения окисленной и восстановленной форм НАД.

2. Колориметрические :

• динитрофенилгидразиновые , базирующиеся на исследовании содержания пирувата с помощью 2,4‑динитрофенилгидразина:

• редоксиндикаторные методы - точны и просты технически, в них используется способность некоторых веществ (индикаторов) менять цвет в реакциях окисления‑восстановления.

Для определения активности изоферментов ЛДГ наиболее распостраненным является электрофоретическое разделение на ацетате целлюлозы и агарозе. Наиболее простыми и быстро выполнимыми являются методы, основанные на различном отношении ЛДГ‑1 и ЛДГ‑5 к температуре, но для получения воспроизводимых результатов требуется точное соблюдение температурных условий, так как у всех изоферментов имеется некоторая тепловая нестабильность. Методы, основанные на химическом ингибировании изоферментов мочевиной или лактатом дают недостаточно достоверные результаты. Хроматографические методы основаны на разной степени адсорбции изоферментов ЛДГ на сефадексе. Возможно определение изоферментов по выбору оптимальной концентрации субстрата для каждого изофермента.

В качестве унифицированных методов определения общей активности ЛДГ выбраны метод по оптимизированному оптическому тесту и метод Севела‑Товарека; для изучения изоферментной активности - электрофорез на ацетате целлюлозы.

Определение общей активности лактатдегидрогеназы
в сыворотке крови методом Севела‑Товарека

Принцип

Пировиноградная кислота, образованная в результате ферментативной реакции, в щелочной среде взаимодействует с 2,4‑динитрофенил­гидразином и образует окрашенный комплекс.

Нормальные величины

с помощью термоингибирования

Принцип

Ферменты, с преимущественным содержанием М‑субъединиц (ЛДГ‑4 и ЛДГ‑5) более термолабильны по сравнению с изоферментами, содержащими H ‑субъединицы (ЛДГ‑1 и ЛДГ‑2).

Нормальные величины

Определение активности фракций ЛДГ
по инактивации мочевиной

Принцип

Заключается в ингибировании мочевиной активности изофермента ЛДГ‑5 почти на 100%.

Нормальные величины

Влияющие факторы

Наркотические анальгетики и другие обезболивающие препараты, этанол, дикумарин завышают результаты исследования. Необходимо избегать гемолиза, так как в эритроцитах активность фермента выше, чем в сыворотке. Оксалаты и мочевина ингибируют фермент.

Клинико‑диагностическое значение

Все заболевания, протекающие с разрушением клеток, сопровождаются резким повышением активности ЛДГ в сыворотке крови. Нарастание общей активности фермента обнаруживается при таких заболеваниях как инфаркт миокарда, некротическое поражение почек, гепатит, панкреатит, воспаление и инфаркт легкого, опухоли различной локализации, повреждения, дистрофия и атрофия мышц, гемолитические анемии и физиологическая желтуха новорожденных, лимфогранулематоз, лейкозы. При инфаркте миокарда начало роста активности фермента в сыворотке крови отмечается на 8‑10 час от момента приступа, максимальное увеличение наступает к 24‑48 часу, нередко в 15‑20 раз превышая норму. Повышенная активность ЛДГ сохраняется до 10‑12 суток от начала заболевания. Степень нарастания активности фермента не всегда коррелирует с размерами поражения сердечной мышцы и для прогноза исхода заболевания может являться лишь ориентировочным фактором. У больных стенокардией активность фермента не изменяется, что позволяет применять тест для дифференциальной диагностики в пределах 2‑3 суток после сердечного приступа.

Наличие органной специфичности ферментов позволяет применять исследование их активности с целью топической диагностики.

Общая активность и изоферментный спектр лактатдегидрогеназы в сыворотке крови при некоторых заболеваниях

Заболевание	Общая активность	Изоферменты
Инфаркт миокарда	++	+	+
Заболевания легких	+			+	+
Вирусный гепатит	+				+	+
Токсический гепатит	+				+	+
Цирроз печени	+				+	+
Миелолейкоз	++		+	+
Гранулоцитоз	++		+	+
Разрушение тромбоцитов (эмболии, гемотрансфузии)	+	Вперёд >

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) является одним из самых распространенных ферментов на Земле – достаточно сказать, что его должна содержать любая клетка, которая дышит кислородом и использует в качестве источника энергии углеводы. Поэтому он присутствует в каждой клетке человеческого организма, но в разном количестве. Так, его количество наибольшее в органах, которые сильно функционально нагружены в течение жизни человека – в печени, почках, миокарде, лимфатических узлах. Также лактатдегидрогеназы немало в клетках, которые окисляют большое количество глюкозы – наиболее ярким представителем в данном отношении является нервная ткань.

Именно этот энзим служит своеобразным «мостом» между бескислородным и кислородным расщеплением глюкозы. В большинстве клеток окисление углеводов на первом этапе производится по анаэробному пути с образованием молочной кислоты и небольшого количества энергии. Несмотря на низкое энерговыделение, основное преимущество данного процесса – скорость. Он обеспечивает быстрое выделение энергии из глюкозы, которая затрачивается на сокращение мышц, протекание биохимических и нервных процессов. Мышечные боли после усиленной нагрузки обусловлены именно накоплением молочной кислоты (лактата), образованного при быстром, но бескислородном распаде глюкозы.

Лактатдегидрогеназа обеспечивает превращение молочной кислоты в пировиноградную, которая способна участвовать в более медленном, но высокоэнергетическом процессе окисления. Этот путь дает примерно в 16 раз больше энергии, чем превращение глюкозы в лактат. И его конечными продуктами являются легко удаляемые из организма углекислый газ и вода. Так как почти все клетки получают энергию за счет описанных процессов, ЛДГ содержится в разном количестве во всех органах.

При деструкции клеток данный фермент попадает в кровь – подсчитано, что в среднем концентрация ЛДГ в клеточных структурах превышает таковую в крови примерно в 500 раз. Так как в организме на фоне полного здоровья постоянно происходит распад небольшого количества клеток, уровень общей лактатдегидрогеназы в крови составляет в норме примерно 135 - 214 Ед/л у женщин и 135 - 225 Ед/л у мужчин. В Международных единицах количество ЛДГ в крови составляет 200-450 МЕ/л.

Любое ускорение распада клеток, вызванного патологией, неизбежно приведет к росту уровня ЛДГ крови. Поэтому этот показатель обладает крайне высокой чувствительностью при самых разнообразных патологиях, сопровождающихся деструкцией клеточных структур. Но в то же время, несмотря на высокую чувствительность, данный показатель не является специфическим – сильное повреждение соединительной ткани даст точно такую же картину биохимического исследования, как и слабое поражение печени или миокарда.

По этой причине в лабораторную диагностику был введен метод определения некоторых разновидностей лактатдегидрогеназы. Всего в организме человека выявлено пять различных модификаций этого фермента, которые по-разному распределены в органах. Так, ЛДГ-1 и 2 накоплены в сердце, почках, лимфоузлах, ЛДГ-3 представлена в легких, ЛДГ-4 определяется в поджелудочной железе, ЛДГ-5 – в печени и мышечной ткани. Наиболее важны в клиническом отношении первая и вторая фракции, которые локализованы в сердце – исследование их количества в крови позволяет характеризовать состояние миокарда. Норма ЛДГ-1 и 2 составляет 72 - 182 МЕ/л или около 30-50% от общего количества данного фермента.

Как уже было сказано, непосредственной причиной повышения ЛДГ в крови является разрушение клеточных структур. Увеличение количества общей лактатдегидрогеназы (совокупности всех ее фракций) может быть спровоцировано следующими патологическими состояниями:

• Массивным повреждением внутренних органов – политравма, синдром длительного раздавливания (краш-синдром);
• Деструкция тканей и органов вследствие воздействия злокачественных опухолей.
• Разрушение клеток крови – массовый гемолиз эритроцитов при отравлении некоторыми ядами, укусов пауков и змей, переливании несовместимой крови.
• Повреждение органов, богатых лактатдегидрогеназой – печени, почек, миокарда, головного мозга.

Ранее уровень общей ЛДГ был признан эталоном и специфическим маркером такого состояния, как инфаркт миокарда. Однако впоследствии от этого отказались в пользу других соединений. В настоящее время при болях в груди анализ на общее количество всех фракций лактатдегидрогеназы используется лишь при дифференциальной диагностике поражений миокарда.

Повышение уровня ЛДГ-1 и 2 обусловлено именно поражением сердца. Поэтому их все еще применяют в качестве диагностического критерия при подозрении на инфаркт миокарда. Иногда такая картина результатов исследования наблюдается при заболеваниях почек и печени, однако и в данном случае высокие значения этих ферментов обусловлены вторичным повреждением миокарда.

В редких случаях при клиническом анализе можно обнаружить снижение количества как общей ЛДГ, так и ее фракций. Но, как правило, это не имеет диагностической ценности и обусловлено погрешностями при выполнении исследования. Так, наличие в крови высоких значений (при почечной недостаточности) способствует нейтрализации фермента и он не определяется при . То же самое происходит при наличии в плазме некоторых лекарственных веществ – гидроксимочевина, метронидазол. Объективно такая нейтрализация выглядит как снижение количества этого энзима, но не является таковой.

Для чего используется исследование уровня ЛДГ

Некогда популярный и широко распространенный метод диагностики патологий сердца и других органов в настоящее время постепенно теряет свое значение.

Однако пришедшие ему на смену маркеры и методики анализов хоть и более точны, но достаточно дорогостоящи и сложны в техническом плане. Поэтому многие врачи используют такой подход – при помощи определения уровня лактатдегидрогеназы или ее фракций доказывают наличие поражения сердца, и лишь затем назначают более высокоспециализированные методики лабораторных исследований для оценки масштабов повреждений.

Другим популярным направлением использования определения уровня ЛДГ-1 и 2 является контроль терапии сердечными гликозидами и другими препаратами, способными оказывать влияние на миокард. В отличии от исследования эффективности лечения различных органов при помощи других ферментов (например, в случае лечения поджелудочной железы), определение ЛДГ преследует другую цель. Данные лекарственные средства способны оказывать кардиотоксическое действие, поэтому регулярный анализ на уровень лактатдегидрогеназы позволяет выявить начинающееся повреждение миокарда на раннем этапе и прекратить прием лекарства до образования необратимых процессов.