Причины

В результате исследования могут определить, что ЛДГ повышен. Подобное состояние говорит об отклонениях в работе организма. По результатам одного анализа нельзя точно поставить диагноз, можно лишь подтвердить развитие патологии. Чтобы выявить истинные причины, при которых ЛДГ повышен необходимо проводить дополнительные инструментальные исследования.

Лактатдегидрогеназа (L‑лактат:НАД‑оксидоредуктаза, ЛДГ, КФ 1.1.1.27) является гликолитическим ферментом и катализирует следующую реакцию:

Лактат + НАД Пируват + НАДН

Молекула ЛДГ представляет собой тетрамер, состоящий из одного или двух типов субъединиц, обозначаемых как M (англ: muscle) и H (англ: heart). В сыворотке крови фермент существует в пяти молекулярных формах, различающихся по первичной структуре, кинетическим свойствам, электрофоретической подвижности (ЛДГ‑1 быстрее движется к аноду по сравнению с ЛДГ‑5, то есть более электрофоретичеки подвижна). Каждая форма имеет характерный полипептидный состав: ЛДГ‑1 состоит из 4 H‑субъединиц, ЛДГ‑2 - из 3 H‑субъединиц и 1 M‑субъединицы, ЛДГ‑3 представляет собой тетрамер из 2 H‑субъединиц и 2 M‑субъединиц, ЛДГ‑4 содержит 1 H‑субъединицу и 3 M‑субъединицы, ЛДГ‑5 состоит только из M‑субъединиц.

По степени убывания общей каталитической активности энзима все органы и ткани располагаются в следующем порядке: почки, сердце, скелетные мышцы, поджелудочная железа, селезенка, печень, легкие, сыворотка крови.

От того, какой изофермент наиболее представлен, зависит преимущественный способ окисления глюкозы в ткани: аэробный (до CO 2 и H 2 O) или анаэробный (до молочной кислоты). Подобное различие обусловлено разной степенью сродства изоферментов к пировиноградной кислоте. Изоферменты, содержащие в основном H‑субъединицы (ЛДГ‑1 и ЛДГ‑2), обладают низким сродством к пирувату и поэтому неспособны эффективно конкурировать за субстрат с пируватдегидрогеназным комплексом. В результате пируват подвергается окислительному декарбоксилированию и в виде ацетил‑КоA вступает в цикл Кребса. Напротив, изоферменты, обладающие главным образом M‑субъединицами (ЛДГ‑4 и ЛДГ‑5), имеют более высокое сродство к пирувату и, как следствие, превращают его в молочную кислоту. Для каждой ткани установлены наиболее типичные изоферменты. Для миокарда и мозговой ткани основным изоэнзимом является ЛДГ‑1, для эритроцитов, тромбоцитов, почечной ткани - ЛДГ‑1 и ЛДГ‑2. В легких, селезенке, щитовидной и поджелудочной железах, надпочечниках, лимфоцитах преобладает ЛДГ‑3. ЛДГ‑4 находится во всех тканях с ЛДГ‑3, а также в гранулоцитах и мужских половых клетках, в последних дополнительно обнаруживается ЛДГ‑5. В скелетных мышцах изоферментная активность располагается в порядке убывания в ряду: ЛДГ‑5, ЛДГ‑4, ЛДГ‑3. Для печени наиболее характерен изофермент ЛДГ‑5, выявляется также ЛДГ‑4.

В норме основным источником активности ЛДГ в плазме крови являются разрушающиеся клетки крови. В сыворотке активность изоферментов распределяется следующим образом: ЛДГ‑2 > ЛДГ‑1 > ЛДГ‑3 > ЛДГ‑4 > ЛДГ‑5. При электрофорезе между фракциями ЛДГ‑3 и ЛДГ‑4 иногда обнаруживается дополнительная полоса изофермента ЛДГ‑X, данный изофермент локализован в тех же органах, что и ЛДГ‑5.

Для определения общей активности ЛДГ в сыворотке крови используют две группы методов:

1. Спектрофотометрические , основанные на прямом оптическом тесте Варбурга: различие в разности поглощения окисленной и восстановленной форм НАД.

2. Колориметрические :

• динитрофенилгидразиновые , базирующиеся на исследовании содержания пирувата с помощью 2,4‑динитрофенилгидразина:

• редоксиндикаторные методы - точны и просты технически, в них используется способность некоторых веществ (индикаторов) менять цвет в реакциях окисления‑восстановления.

Для определения активности изоферментов ЛДГ наиболее распостраненным является электрофоретическое разделение на ацетате целлюлозы и агарозе. Наиболее простыми и быстро выполнимыми являются методы, основанные на различном отношении ЛДГ‑1 и ЛДГ‑5 к температуре, но для получения воспроизводимых результатов требуется точное соблюдение температурных условий, так как у всех изоферментов имеется некоторая тепловая нестабильность. Методы, основанные на химическом ингибировании изоферментов мочевиной или лактатом дают недостаточно достоверные результаты. Хроматографические методы основаны на разной степени адсорбции изоферментов ЛДГ на сефадексе. Возможно определение изоферментов по выбору оптимальной концентрации субстрата для каждого изофермента.

В качестве унифицированных методов определения общей активности ЛДГ выбраны метод по оптимизированному оптическому тесту и метод Севела‑Товарека; для изучения изоферментной активности - электрофорез на ацетате целлюлозы.

Определение общей активности лактатдегидрогеназы
в сыворотке крови методом Севела‑Товарека

Принцип

Пировиноградная кислота, образованная в результате ферментативной реакции, в щелочной среде взаимодействует с 2,4‑динитрофенил­гидразином и образует окрашенный комплекс.

Нормальные величины

с помощью термоингибирования

Принцип

Ферменты, с преимущественным содержанием М‑субъединиц (ЛДГ‑4 и ЛДГ‑5) более термолабильны по сравнению с изоферментами, содержащими H ‑субъединицы (ЛДГ‑1 и ЛДГ‑2).

Нормальные величины

Определение активности фракций ЛДГ
по инактивации мочевиной

Принцип

Заключается в ингибировании мочевиной активности изофермента ЛДГ‑5 почти на 100%.

Нормальные величины

Влияющие факторы

Наркотические анальгетики и другие обезболивающие препараты, этанол, дикумарин завышают результаты исследования. Необходимо избегать гемолиза, так как в эритроцитах активность фермента выше, чем в сыворотке. Оксалаты и мочевина ингибируют фермент.

Клинико‑диагностическое значение

Все заболевания, протекающие с разрушением клеток, сопровождаются резким повышением активности ЛДГ в сыворотке крови. Нарастание общей активности фермента обнаруживается при таких заболеваниях как инфаркт миокарда, некротическое поражение почек, гепатит, панкреатит, воспаление и инфаркт легкого, опухоли различной локализации, повреждения, дистрофия и атрофия мышц, гемолитические анемии и физиологическая желтуха новорожденных, лимфогранулематоз, лейкозы. При инфаркте миокарда начало роста активности фермента в сыворотке крови отмечается на 8‑10 час от момента приступа, максимальное увеличение наступает к 24‑48 часу, нередко в 15‑20 раз превышая норму. Повышенная активность ЛДГ сохраняется до 10‑12 суток от начала заболевания. Степень нарастания активности фермента не всегда коррелирует с размерами поражения сердечной мышцы и для прогноза исхода заболевания может являться лишь ориентировочным фактором. У больных стенокардией активность фермента не изменяется, что позволяет применять тест для дифференциальной диагностики в пределах 2‑3 суток после сердечного приступа.

Наличие органной специфичности ферментов позволяет применять исследование их активности с целью топической диагностики.

Биохимический анализ состава крови – метод лабораторной диагностики, позволяющий узнать много информации о состоянии здоровья пациента. По итогам теста врач получит и расшифрует информацию об особенностях обменных процессов, возможном развитии патологий внутренних органов, избытке или нехватке витаминов и микроэлементов.

Анализ крови на ЛДГ (один из составляющих исследования на биохимию) определяет содержание в крови фермента – лактатдегидрогеназы. Молекулы этого белка задействованы в процессах образования молочной кислоты, расщепления глюкозы. У здорового человека такое соединение находится в клетках тканей и органов, в кровь поступает при условии начала разрушения клеток. Так что такое ЛДГ в биохимическом анализе крови, как расшифровать результат и на какие процессы могут указать изменения в полученных ответах?

В каких случаях назначают исследование, как к нему подготовиться?

Анализ ЛДГ не является основным методом диагностики патологий. Исследование проводится, когда необходимо опровергнуть или подтвердить диагноз.

Результат помогает увидеть, какова степень развития заболевания, имеет ли положительный эффект лечение, прогрессирует ли болезнь.

Биохимия ЛДГ назначается для исследования общего состояния при плановых осмотрах или в случаях, если человек имеет патологии:

• произошел инфаркт миокарда, есть подозрения на его развитие, для выбора способа лечения;
• предрасположенность к анемии – причина выбора такого способа диагностики объясняется просто, когда наблюдается пониженный уровень гемоглобина в крови, то происходит ускоренный процесс разрушения эритроцитов, что отражает растущий показатель ЛДГ;
• разрушения тканей из-за развития опухолевых заболеваний онкологического характера;
• патологические процессы в печени или почках;
• разрушение тканей мышц, происходящее по разным причинам.

Анализ крови на ЛДГ проводится с выполнением правил:

• проба забирается из вены;
• не разрешается прием пищи, лекарств, алкоголя перед процедурой, запрещено курение;
• пациент должен отдохнуть, иметь стабильное психоэмоциональное состояние.

Какая норма исследования?

ЛДГ, определяемый в биохимическом анализе крови, имеет пять видов ферментов, которые локализуются в определенных органах. Такая классификация позволяет с большой достоверностью определить «географию» развивающегося патологического процесса:

• ткани сердца и мозга содержат ЛДГ 1;
• в клетках крови и печени присутствует фермент второго типа;
• мышцы, щитовидную железу, легкие, надпочечники и поджелудочную железу связывают с ЛДГ 3;
• печень, плаценту, органы мужской моче-половой системы соотносят с формой фермента 4;
• ЛДГ 5 содержат скелетные мышцы, плацента, печень, мужские репродуктивные органы.

LDH в биохимическом анализе крови соотносят с нормой. Значение варьируется в зависимости от половой принадлежности и возраста пациента. Показатель имеет обозначение е/л. Врачами используется таблица, в ней наглядно представлены единицы лактатдегидрогеназы, характерные для определенных групп людей.

1. У новорожденного ребенка уровень фермента всегда повышен, затем происходит снижение – до года характерно значение от 210 до 610 е/л.
2. Норма для детей и подростков до 18 лет находится в пределах от 114 до 300 е/л. Если ребенок активно занимается спортом, нормальный показатель ЛДГ в его крови смещен к крайним высоким цифрам диапазонов.
3. Взрослые мужчины и женщины не имеют одинаковый показатель нормы ЛДГ: у прекрасной половины он ниже – 125-211 е/л, сильной половине характерно значение от 125 до 226 е/л.

Анализ венозной крови на содержание ЛДГ и расшифровка результатов, сопоставление их с нормальными значениями важны для дальнейшей диагностики.

Что означает повышение уровня фермента?

Бывают ситуации, когда LDH в биохимическом анализе крови повышен. Такой результат теста означает, что в организме пациента имеется одна причина или несколько оснований, способных увеличить выработку органами фермента. К ним относятся патологии и состояния:

• инфаркт миокарда – в течение 2 суток после начала наблюдается повышение ЛДГ, уровень сохраняется до 10 дней;
• инсульт;
• сердечная недостаточность, нарушение ритма (может наблюдаться одновременное изменение содержания фермента КФК, его значение выше нормы);
• развитие тромбоза легочных артерий, вызывающих инфаркт легкого;
• изменения печени, связанные с гепатитом, циррозом, алкоголизмом;
• болезни почек (пиелонефрит, инфаркт), патологии органа аутоиммунного характера;
• онкологические заболевания;
• анемия разной природы;
• лейкемия, лимфома;
• мышечные травмы, их атрофия, дистрофия;
• мононуклеоз (инфекционный);
• значительные ожоговые поражения тела;
• изменения работы поджелудочной железы;
• диабетическая стопа;
• состояние травматического шока.

Анализ биохимии крови, когда ЛДГ повышен, может говорить об опасности для беременной женщины.

Высокий уровень фермента часто указывает на возможность отслойки плаценты, повышающей в несколько раз риск выкидыша или преждевременных родов. Повысить значение могут функциональные причины, которые требуют детальной диагностики.

Почему снижается ЛДГ в крови?

Пониженный уровень лактатдегидрогеназы наблюдается реже, чем повышение. За такой процесс могут отвечать усиленные процессы окисления глюкозы, которые происходят в организме пациентов, чрезмерно употребляющих витамин С.

Называют и другие причины:

• болезни почек, при которых происходит повышение уровня мочевины и оксалатов;
• побочный эффект от проведения некоторых видов химиотерапии;
• прием лекарств противосудорожного действия.

Лечение патологий, связанных с изменением ЛДГ, предполагает несколько повторных исследований для отслеживания динамики изменения количества фермента. Специалисты рекомендуют проводить их в одной клинике (Инвитро) на одном оборудовании. Любые выраженные симптомы изменений здоровья требуют врачебной консультации, назначения индивидуального лечения.

Чтобы узнать больше информации о функциях и роли фермента в человеческом организме, рекомендуем просмотреть короткий, но познавательный видеоролик:

Еще:

Как по анализу крови при инфаркте миокарда ставят диагноз: СОЭ, ферменты

Лактатдегидрогеназа (или ЛДГ) в крови определяется для выявления целого комплекса различных заболеваний, в частности онкологических, сердечных или патологий печени. ЛДГ является ферментом, который принимает участие в процессе образования молочной кислоты в организме посредством окисления глюкозы. Что такое лдг в биохимическом анализе крови, и о каких патологических состояния может свидетельствовать отклонение показателя.

Норма лдг в крови

У здорового человека, фермент лактатдегидрогеназа не накапливается в организме, а нейтрализуется или выводится естественным путем. Но, некоторые патологии, приводящие к распаду клеток, непременно приведут к повышению ЛДГ.

Существуют установленные границы, когда говорят, что лдг норма. Норма показателя, в большей степени, зависит от возраста пациента, так как в начале жизни уровень фермента достигает наивысших значений, а с годами лактат крови норма заметно снижается.

Так, для новорожденных анализ лдг считается нормальным, если равен менее 2000 Ед./литр крови, или 2,0 мкмоль/ ч*л. У детей до 2-х лет, уровень фермента все еще достаточно высок, и нормой принято считать показатель не более 430 Ед/л. У детей до 12 лет за норму принимают показатель не более 295 Ед/л. Что касается взрослых, норма лдг в крови у женщин составляет примерно от 135 до 214 Ед/л, а у мужчин- 135-225 Ед/л.

Лактатдегидрогеназа повышена

Как уже отмечалось, основной причиной повышения уровня лактаты служит разрушение клеточных структур при некоторых патологических состояниях. Лдг повышен причины:

• инфаркт миокарда или сердечная недостаточность;
• инсульт;
• инфаркт легкого или легочная недостаточность;
• заболевания почек;
• цирроз печени;
• гепатит, желтуха;
• панкреатит в острой форме;
• заболевания крови (лейкоз, анемия и др.);
• раковые опухоли в органах;
• острые скелетные и мышечные травмы (атрофия, дистрофия, и др.);
• гипоксия, кислородная недостаточность у органов и тканей, дыхательная недостаточность;
• если лдг повышен при беременности, в большинстве случаев это считается нормой, либо же становится сигналом отслойки плаценты.

Это наиболее распространенные случаи, при которых при биохимическом анализе крови обнаруживается повышенный фермент лдг. Однако, случается, что лактатдегидрогеназа повышена и причины тому физиологические, то есть показатель является ложным и не указывает на развитие у человека патологии. Провоцирующими факторами могут явиться:

• некоторые кожные заболевания;
• тяжелые физические и психологические нагрузки накануне сдачи анализа;
• употребление алкоголя;
• применения некоторых лекарственных средств (особенно инсулина, аспирина, анестезирующие средства);
• тромбоцитоз.

Так как у каждого органа установлены так называемые изоферменты лдг (ЛДГ1,2,3,4,5). При повышении ЛДГ 1 и 2, речь скорее всего идет о инфаркте миокарда, причем высокая концентрация фермента в крови держится на протяжении 10 дней после сердечного приступа. При росте ЛГД 1 и 3 можно заподозрить у человека развитие миопатии. Если особенно активны ферменты ЛДГ 4 и 5, то можно судить о нарушениях печени, например при остром гепатите. Также эти изоферменты могут быть повышены при повреждении мышц и костей, при возможном поражении внутренних органов. При подозрениях на развитие онкологического заболевания, особенно обращают внимание на концентрацию ЛДГ 3, 4 и 5.

При повышении показателя ЛДГ, врач может назначить дополнительно сдать кровь на СДГ, этот анализ дает более точные результаты.

Ситуации, когда в крови лдг понижен, встречаются крайне редко. И как правило, анализ с таким результатом, не имеет никакой диагностической ценности. Такую ситуацию обычно списывают на погрешности во время лабораторного исследования. Иногда, понижение уровня фермента связано с употреблением аскорбиновой кислоты или витамина С в большом количестве.

Для чего используют определение ЛГД?

Исследование уровня концентрации лактата в крови часто назначается с целью подтверждения диагноза. Однако, если раньше этот диагностический метод был популярен и широко применялся, то на сегодняшний день его роль постепенно теряет свое значение, так как ему на смену пришли более точные и достоверные методики анализов. Однако, такие исследования могут быть весьма дорогостоящими и сложными в техническом смысле.

Для исследования, берется кровь из вены, она считается наиболее концентрированной и легче поддается обработке. После забора, из крови извлекают необходимую сыворотку, по которой определяют на каком уровне у пациента лактат. Результаты анализы, как правило, готовы уже на 2-ой день после исследования.

Таким образом, с помощью анализа лдг, можно своевременно выявить наличие у человека заболеваний, нарушений, и патологических процессов еще на самой ранней стадии, до появления характерных симптомов.