Лдг повышение. Что такое ЛДГ в биохимическом анализе крови? Анализ ЛДГ - что это
Если результат ЛДГ понижен в крови, причины бывают двух видов. Это явление происходит крайне редко, только у людей с активным расщеплением глюкозы в организме, которая насыщает его клетки энергией. Когда у человека с пониженным результатом ЛДГ присутствует слабость в мышцах, тогда следует говорить о наличии изменений в генах, связанных с ускорением расщепления глюкозы. Также отклонение уровня ЛДГ в меньшую сторону, наблюдающееся при отсутствии симптомов, говорит о втором виде мутаций, происходящих на генном уровне.
Роль ЛДГ в организме и формы этого вещества
Чтобы выяснить причины некоторых заболеваний, нужно провести тщательную диагностику с множеством анализов. Одним из них является определение уровня ЛДГ в крови. Этот определяемый фермент носит название лактатдегидрогеназа.
С участием этого фермента происходят окислительные процессы глюкозы, а также выработка молочной кислоты. ЛДГ не накапливается в организме, он в процессе жизнедеятельности человека расщепляется и выводится естественным путем.
Лактатдегидрогеназа принимает участие в гликолизе, выработке энергии из глюкозы для поддержки жизнедеятельности клеток. Все это происходит с помощью кислорода, затем глюкоза расщепляется на воду, энергию и углекислоту.
Когда кислород не поступает в клетку, энергии вырабатывается практически в 20 раз меньше, и происходит образование молочной кислоты. ЛДГ участвует в окислении молочной кислоты, конечного продукта глюкозного обмена. Такие процессы гликолиза в раковых клетках происходят в бескислородной среде.
ЛДГ может снижаться или повышаться - это свидетельствует о нарушениях в организме человека. Данный фермент служит диагностическим маркером, помогающим определить причины патологического изменения в тканях. При увеличении уровня этого фермента данный результат будет указывать на повреждение клеток человеческого организма.
Существует несколько форм лактатдегидрогеназы, они называются изоферментами, а также отличаются своим строением и местом нахождения в разных органах:
- Изофермент 1 содержится в мозговой и мышечной ткани сердца.
- Изофермент 2 преобладает в печеночных и красных кровяных клетках.
- Изофермент 3 имеет местонахождение в эндокринных железах, легких, селезенке, скелетных мышцах и надпочечниках.
- Изофермент 4 находится в клетках, где расположен изофермент 3, а также в печени, плаценте, в гранулоцитах крови, гениталиях мужчин.
- Изофермент 5 также расположен в органах, содержащих изофермент 4, но его можно наблюдать в скелетных мышцах человека.
В случае увеличения одной из форм лактатдегидрогеназы, служащей информативным тестом, при остром процессе, требующем неотложного лечения, можно узнать её активность и содержание в тканях организма.
Норма уровня ЛДГ в крови у детей и взрослых
При исследовании результата анализа нужно учитывать не только состояние здоровья больного, но и его возраст.
Чем меньше пациенту лет, тем выше норма данного фермента:
- Сразу после рождения малыша в его крови будет находиться - 22,1 мккат/л.
- Затем несколько первых дней жизни показатель будет более 28 мккат/л.
- К 6-месячному возрасту концентрация ЛДГ в крови ребенка будет уменьшаться до 16,3 мккат/л.
- В 3-летнем возрасте уровень данного вещества составит 14,2 мккат/л.
- До семи лет у детей значения ЛДГ будут одинаковыми, затем у девочек показатель станет немного больше (9,6 мккат/л). Для мальчиков норма составит более 12,5 мккат/л.
- У 13-летнего подростка уровень данного вещества будет такой, как у взрослого мужчины – 11, 4 мккат/л.
- Для девочек подростков и женщин значение этого вещества составит 7,27 мккат/л.
Увеличение и уменьшение данных результатов, как было указано выше, свидетельствует о возможных патологиях в организме.
Для того чтобы узнать, какие нарушения имеются у человека, следует пройти полное обследование. Лечащий врач определит, какие для этого будут использоваться диагностические методы.
Почему происходят изменения нормы в большую или меньшую сторону
Снижение ЛДГ наблюдается в расшифровках анализов очень редко. Причины, из-за которых происходит снижающий эффект данного вещества, могут наблюдаться у спортсменов и людей, занимающихся тяжелым трудом. Сильные физические нагрузки приводят к повышенному потреблению энергии. То есть если в организме происходят сильные энергетические затраты, то наступает ускоренный процесс глюкозного расщепления.
Употребление аскорбиновой кислоты в больших дозах, оксалаты и мочевины, ингибирующие данный фермент, а также некоторые медикаментозные препараты способны снижать активность ЛДГ.
Мутация генов, состоящая из двух видов, также способна снизить показатель этого фермента, что является небезобидным явлением. Первый тип проявляется слабостью, второй проходит бессимптомно, как было указано выше.
Увеличение показателя ЛДГ наблюдается при нарушении целостности тканей и клеток органов.
Причины бывают разные: заболевания и травмы:
- Инфаркт легких и миокарда, ТЭЛА.
- Болезни крови с развитием гемолиза, различные виды анемий.
- Рак крови.
- Онкологические заболевания с распространением метастазов по организму человека.
- Патологические процессы в почках, панкреатит.
- Болезни печени, а также желтуха, инфекции и токсические поражения данного органа.
- Инсульты.
- Судорожный синдром, эклампсия, алкогольный делирий.
- Переломы костей скелета и развитие травматического шока.
- Мышечные травмы.
- Ожоги и ожоговая болезнь.
- Отслойка плаценты раньше положенного срока.
- Застойные явления при сердечной недостаточности.
- Пневмонии и инфекционный мононуклеоз.
- Гипотиреоз.
Протезированный клапан сердца, активное занятие спортом, также некоторые лекарственные средства, способны увеличить уровень лактатдегидрогеназы.
Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) является одним из самых распространенных ферментов на Земле – достаточно сказать, что его должна содержать любая клетка, которая дышит кислородом и использует в качестве источника энергии углеводы. Поэтому он присутствует в каждой клетке человеческого организма, но в разном количестве. Так, его количество наибольшее в органах, которые сильно функционально нагружены в течение жизни человека – в печени, почках, миокарде, лимфатических узлах. Также лактатдегидрогеназы немало в клетках, которые окисляют большое количество глюкозы – наиболее ярким представителем в данном отношении является нервная ткань.
Именно этот энзим служит своеобразным «мостом» между бескислородным и кислородным расщеплением глюкозы. В большинстве клеток окисление углеводов на первом этапе производится по анаэробному пути с образованием молочной кислоты и небольшого количества энергии. Несмотря на низкое энерговыделение, основное преимущество данного процесса – скорость. Он обеспечивает быстрое выделение энергии из глюкозы, которая затрачивается на сокращение мышц, протекание биохимических и нервных процессов. Мышечные боли после усиленной нагрузки обусловлены именно накоплением молочной кислоты (лактата), образованного при быстром, но бескислородном распаде глюкозы.
Лактатдегидрогеназа обеспечивает превращение молочной кислоты в пировиноградную, которая способна участвовать в более медленном, но высокоэнергетическом процессе окисления. Этот путь дает примерно в 16 раз больше энергии, чем превращение глюкозы в лактат. И его конечными продуктами являются легко удаляемые из организма углекислый газ и вода. Так как почти все клетки получают энергию за счет описанных процессов, ЛДГ содержится в разном количестве во всех органах.
При деструкции клеток данный фермент попадает в кровь – подсчитано, что в среднем концентрация ЛДГ в клеточных структурах превышает таковую в крови примерно в 500 раз. Так как в организме на фоне полного здоровья постоянно происходит распад небольшого количества клеток, уровень общей лактатдегидрогеназы в крови составляет в норме примерно 135 - 214 Ед/л у женщин и 135 - 225 Ед/л у мужчин. В Международных единицах количество ЛДГ в крови составляет 200-450 МЕ/л.
Любое ускорение распада клеток, вызванного патологией, неизбежно приведет к росту уровня ЛДГ крови. Поэтому этот показатель обладает крайне высокой чувствительностью при самых разнообразных патологиях, сопровождающихся деструкцией клеточных структур. Но в то же время, несмотря на высокую чувствительность, данный показатель не является специфическим – сильное повреждение соединительной ткани даст точно такую же картину биохимического исследования, как и слабое поражение печени или миокарда.
По этой причине в лабораторную диагностику был введен метод определения некоторых разновидностей лактатдегидрогеназы. Всего в организме человека выявлено пять различных модификаций этого фермента, которые по-разному распределены в органах. Так, ЛДГ-1 и 2 накоплены в сердце, почках, лимфоузлах, ЛДГ-3 представлена в легких, ЛДГ-4 определяется в поджелудочной железе, ЛДГ-5 – в печени и мышечной ткани. Наиболее важны в клиническом отношении первая и вторая фракции, которые локализованы в сердце – исследование их количества в крови позволяет характеризовать состояние миокарда. Норма ЛДГ-1 и 2 составляет 72 - 182 МЕ/л или около 30-50% от общего количества данного фермента.
Как уже было сказано, непосредственной причиной повышения ЛДГ в крови является разрушение клеточных структур. Увеличение количества общей лактатдегидрогеназы (совокупности всех ее фракций) может быть спровоцировано следующими патологическими состояниями:
- Массивным повреждением внутренних органов – политравма, синдром длительного раздавливания (краш-синдром);
- Деструкция тканей и органов вследствие воздействия злокачественных опухолей.
- Разрушение клеток крови – массовый гемолиз эритроцитов при отравлении некоторыми ядами, укусов пауков и змей, переливании несовместимой крови.
- Повреждение органов, богатых лактатдегидрогеназой – печени, почек, миокарда, головного мозга.
Ранее уровень общей ЛДГ был признан эталоном и специфическим маркером такого состояния, как инфаркт миокарда. Однако впоследствии от этого отказались в пользу других соединений. В настоящее время при болях в груди анализ на общее количество всех фракций лактатдегидрогеназы используется лишь при дифференциальной диагностике поражений миокарда.
Повышение уровня ЛДГ-1 и 2 обусловлено именно поражением сердца. Поэтому их все еще применяют в качестве диагностического критерия при подозрении на инфаркт миокарда. Иногда такая картина результатов исследования наблюдается при заболеваниях почек и печени, однако и в данном случае высокие значения этих ферментов обусловлены вторичным повреждением миокарда.
В редких случаях при клиническом анализе можно обнаружить снижение количества как общей ЛДГ, так и ее фракций. Но, как правило, это не имеет диагностической ценности и обусловлено погрешностями при выполнении исследования. Так, наличие в крови высоких значений (при почечной недостаточности) способствует нейтрализации фермента и он не определяется при . То же самое происходит при наличии в плазме некоторых лекарственных веществ – гидроксимочевина, метронидазол. Объективно такая нейтрализация выглядит как снижение количества этого энзима, но не является таковой.
Для чего используется исследование уровня ЛДГ
Некогда популярный и широко распространенный метод диагностики патологий сердца и других органов в настоящее время постепенно теряет свое значение.
Однако пришедшие ему на смену маркеры и методики анализов хоть и более точны, но достаточно дорогостоящи и сложны в техническом плане. Поэтому многие врачи используют такой подход – при помощи определения уровня лактатдегидрогеназы или ее фракций доказывают наличие поражения сердца, и лишь затем назначают более высокоспециализированные методики лабораторных исследований для оценки масштабов повреждений.
Другим популярным направлением использования определения уровня ЛДГ-1 и 2 является контроль терапии сердечными гликозидами и другими препаратами, способными оказывать влияние на миокард. В отличии от исследования эффективности лечения различных органов при помощи других ферментов (например, в случае лечения поджелудочной железы), определение ЛДГ преследует другую цель. Данные лекарственные средства способны оказывать кардиотоксическое действие, поэтому регулярный анализ на уровень лактатдегидрогеназы позволяет выявить начинающееся повреждение миокарда на раннем этапе и прекратить прием лекарства до образования необратимых процессов.
В современном мире наука не стоит на месте. Заболевания тщательно изучаются, и ученые ищут способы борьбы с ними. Доктора часто назначают сдавать анализы, которые совсем не понятны простым людям, но именно может подтвердить или опровергнуть опасения врача. Так и анализ на ЛДГ, а особенно повышенная лактатдегидрогеназа говорит о многом. Что это такое, и каковы последствия, поговорим далее.
Что такое ЛДГ
Лактатдегидрогеназа - это один из ферментов, который показывает наличие поврежденных клеток. Он находится как в крови, так и в тканях в разных количествах. В процессе дыхания в клетках образуется соль молочной кислоты. Лактатдегидрогеназа способствует ее переходу в пировиноградную, которая участвует в высокоэнергетическом процессе окисления. Он способствует быстрому выделению энергии из глюкозы, которая необходима для сокращения мышц, протекания биохимических процессов. Итог - это продукты, которые легко удаляются из организма - углекислый газ и вода. Если недостаточно поступает кислорода, фермент накапливается, возникают патологии, которые ускоряют распад клеток. Они приведут к тому, что лактатдегидрогеназа повышена. Этот показатель очень чувствителен к разрушению клеточных структур.
Лактатдегидрогеназа, если расположить в порядке уменьшения количества, находится в таких органах и тканях:
- В почках.
- Сердечной мышце.
- Скелетной мускулатуре.
- Поджелудочной железе.
- Селезенке.
- Химической лаборатории нашего организма - печени.
- Легких.
- В сыворотке крови.
Типы ЛДГ
Фермент лактатдегидрогеназа имеет несколько форм, которые отличаются друг от друга изоферментами, и находятся они в разных тканях. В зависимости от большей концентрации изофермента в том или ином органе существуют типы этого фермента:
- ЛДГ- 1 - преимущественно в сердце и клетках крови.
- 2 - в лейкоцитах.
- 3 - в легочной ткани.
- ЛДГ - 4 - больше всего в почках, плаценте, поджелудочной железе.
- 5 - обнаруживается в печени и поперечнополосатой мышечной ткани.
Благодаря этому можно сделать вывод, за счет какого изофермента повышен уровень ЛДГ, и определить заболевание.
Когда назначают данный анализ
Существует несколько состояний, при которых необходимо контролировать уровень ЛДГ:
- При заболеваниях
- После инфарктов миокарда.
- При выявлении различных опухолей.
- Если необходимо определить вид анемии.
- При заболеваниях с повышенным гемолизом.
- При резких болях в области грудной клетки.
- Если имеются поражения печени или почек.
- Для обследования тканей и мышц после поражения травмой или болезнью.
Влияние факторов на результат анализа
Если врач заподозрил, что у вас повышенная лактатдегидрогеназа, опровергнуть или подтвердить это может только анализ.
Анализ крови на ЛДГ сдается утром натощак. Кровь забирается из вены. Перед походом в не требуется соблюдение особого питания. Только необходимо знать, что имеются факторы, которые могут исказить результат. Что может повлиять на точность результата анализа:
- Принятие витамина С может понизить уровень ЛДГ в крови.
- Применение электроимпульсной терапии накануне сдачи анализа.
- Проблемы с кожей.
- Содержание алкоголя в крови.
- Тромбоцитоз.
- Применение гемодиализа.
- Некоторые медицинские препараты, такие как, «Аспирин», «Митрамицин», анестетики, фториды могут повысить уровень фермента.
- Чрезмерные физические нагрузки.
Эти факторы могут повлиять на результат, но это не значит, что в организме есть патологические процессы.
Перед тем, как узнать содержание фермента у себя в крови, необходимо проконсультироваться с врачом, какие препараты надо отменить перед походом в лабораторию.
Очень важно правильно транспортировать и хранить забранную кровь, так как несоблюдение правил может привести к и в результате повышенная лактатдегидрогеназа.
Показатели нормы ЛДГ для детей и взрослых
Показатели содержания лактатдегидрогеназы меняются с возрастом. Чем старше человек становится, тем они ниже. Итак, концентрация ЛДГ:
- Новорожденные - до 28,9 мккат/л.
- От 1 год до 3лет - до 14,2 мккат/л.
- У мальчиков от 7лет до 12 лет - до 12,7 мккат/л.
- Девочки от 7 лет до 12 лет - до 9,67 мккат/л.
- Мужчины - до 11,4 мккат/л.
- Женщины - до 7,27 мккат/л.
Показатели ЛДГ могут быть выше и ниже нормы.
Повышенная лактатдегидрогеназа - причины
Повышенные показатели наблюдаются у беременных и при чрезмерной физической нагрузке.
Если в результате анализа лактатдегидрогеназа повышена. Причины этого - развитие следующих состояний:
- Инфаркт миокарда.
- Вирусные заболевания печени.
- Цирроз печени.
- Онкология.
- Острый панкреатит.
- Патологические заболевания почек.
- Анемия.
- Лейкоз.
- Состояния, при которых происходит обширный распад клеток: шок, выраженная гипоксия, ожоги больших площадей.
- Обширные травмы.
- Заболевания мышечной системы.
Однако, не только этот анализ подтверждает наличие патологии в организме. Необходимо проводить дальнейшее обследование. Изучая активность изоферментов, специалист сможет определить локализацию заболевания.
Значение показателей изоферментов ЛДГ
Если подробнее рассмотреть повышение лактатдегидрогеназы определенного вида, то можно определить очаги возможно развивающейся патологии.
Повышение ЛДГ-1 или отношение ЛДГ-1/ЛДГ-2 возможно при следующих состояниях:
- Остром инфаркте.
- мегалобластной.
- Остром некрозе почек.
- При наличии опухолей мужской и женской половой сферы.
Повышение ЛДГ-5 характерно при:
- Заболеваниях печени.
- Раке.
- Травмировании скелетных мышц.
Повышение ЛДГ-2 и ЛДГ-3 обычно наблюдается при:
- Остром лейкозе.
- Хроническом гранулоцитозе.
Повышение ЛДГ-3, возможно частично ЛДГ-4 и ЛДГ-5 чаще всего бывает, если имеются:
- Заболевания почек.
- Легочная эмболия.
- Сердечная недостаточность, развивающаяся с вовлечением легочной ткани.
Повышение ЛДГ-4 ЛДГ-5 обнаруживается, если диагностируют:
- Нарушение кровообращения из-за слабой работы сердца.
- Поражение печени.
- Травмы мышц.
ЛДГ у детей
Если первый результат выше нормы, необходимо пересдать анализ, чтобы убедиться в его точности. Если все же лактатдегидрогеназа повышена у ребенка, то необходимо провести полное обследование. Один этот показатель не дает права на постановку окончательного диагноза и назначение лечения.
Лечение заболеваний и изменение ЛДГ
Если лактатдегидрогеназа повышена, лечение заболевания постепенно может привести этот показатель в норму.
Если в начале заболевания лактатдегидрогеназа повышена, то при успешном лейкозов, опухолевых заболеваний активность ЛДГ снижается.
Вот такой не совсем простой анализ, о котором большинство из нас даже не догадываются. А он, оказывается, может о многом поведать лечащему врачу.
Спасибо
Сайт предоставляет справочную информацию исключительно для ознакомления. Диагностику и лечение заболеваний нужно проходить под наблюдением специалиста. У всех препаратов имеются противопоказания. Консультация специалиста обязательна!
Ниже мы рассмотрим, о чем говорит каждый показатель биохимического анализа крови , каковы его референсные значения и расшифровка. В частности, речь пойдет о показателях активности ферментов, определяемых в рамках данного лабораторного теста .Альфа-амилаза (амилаза)
Альфа-амилаза (амилаза) представляет собой фермент, который принимает участие в расщеплении крахмала пищевых продуктов до гликогена и глюкозы . Вырабатывается амилаза поджелудочной железой и слюнными железами. Причем амилаза слюнных желез представляет собой S-тип, а поджелудочной железы – Р-тип, но в крови имеются оба типа фермента. Определение активности альфа-амилазы в крови представляет собой подсчет активности обоих типов фермента. Так как данный фермент вырабатывается поджелудочной железой, то определение его активности в крови используют для диагностики
заболеваний этого органа (панкреатитов и др.). Кроме того, активность амилазы может свидетельствовать о наличии иных тяжелых патологий органов брюшной полости, течение которых приводит к раздражению поджелудочной железы (например, перитонит , острый аппендицит , кишечная непроходимость , внематочная беременность). Таким образом, определение активности альфа-амилазы в крови представляет собой важный диагностический тест при разнообразных патологиях органов брюшной полости.Соответственно, определение активности альфа-амилазы в крови в рамках биохимического анализа назначается в следующих случаях:
- Подозрение или ранее выявленная патология поджелудочной железы (панкреатит, опухоли);
- Эпидемический паротит (заболевание слюнных желез);
- Острые боли в животе или травма живота;
- Любые патологии органов пищеварительного тракта;
- Подозрение или ранее выявленный муковисцидоз .
Повышение активности альфа-амилазы в крови может свидетельствовать о следующих заболеваниях и состояниях:
- Панкреатит (острый, хронический, реактивный);
- Киста или опухоль поджелудочной железы;
- Закупорка протока поджелудочной железы (например, камнем, спайками и др.);
- Макроамилаземия;
- Воспалительный процесс или повреждение слюнных желез (например, при эпидемическом паротите);
- Острый перитонит или аппендицит;
- Перфорация (прободение) полого органа (например, желудка, кишечника);
- Сахарный диабет (в период кетоацидоза);
- Заболевания желчевыводящих путей (холецистит , желчнокаменная болезнь);
- Внематочная беременность;
- Заболевания органов пищеварительного тракта (например, язвенная болезнь желудка или двенадцатиперстной кишки , кишечная непроходимость, инфаркт кишечника);
- Тромбоз сосудов брыжейки кишки;
- Разрыв аневризмы аорты;
- Хирургические операции или травмы органов брюшной полости;
- Злокачественные новообразования.
- Недостаточность поджелудочной железы;
- Муковисцидоз;
- Последствия удаления поджелудочной железы;
- Острый или хронический гепатит ;
- Панкреонекроз (отмирание и распад поджелудочной железы в конечной стадии);
- Тиреотоксикоз (высокий уровень гормонов щитовидной железы в организме);
- Токсикоз беременных.
Аланинаминотрансфераза (АлАТ)
Аланинаминотрансфераза (АлАТ) представляет собой фермент, который переносит аминокислоту аланин с одного белка на другой. Соответственно, данный фермент играет ключевую роль в синтезе белков, обмене аминокислот и выработке клетками энергии. АлАТ работает внутри клеток, поэтому в норме его содержание и активность выше в тканях и органах, а в крови, соответственно, ниже. Когда активность АлАТ в крови повышается, это свидетельствует о повреждении органов и тканей и выходе фермента из них в системный кровоток. А так как наибольшая активность АлАТ отмечается в клетках миокарда, печени и скелетных мышц, то повышение активного фермента в крови свидетельствует о произошедшем повреждении именно этих, указанных тканей.Наиболее выраженно активность АлАТ в крови повышается при повреждении клеток печени (например, при острых токсических и вирусных гепатитах). Причем активность фермента повышается еще до развития желтухи и других клинических признаков гепатитов. Несколько меньшее увеличение активности фермента наблюдается при ожоговой болезни, инфаркте миокарда , остром панкреатите и хронических патологиях печени (опухоль, холангит , хронический гепатит и др.).
Учитывая роль и органы, в которых работает АлАТ, показанием к определению активности фермента в крови являются следующие состояния и заболевания:
- Любые заболевания печени (гепатиты, опухоли, холестаз , цирроз, отравления);
- Подозрение на острый инфаркт миокарда;
- Патология мышц;
- Контроль за состоянием печени на фоне приема лекарственных препаратов, негативно влияющих на этот орган;
- Профилактические осмотры;
- Обследование людей, которые могли заразиться гепатитом вследствие контактов со страдающими вирусными гепатитами.
- Острые или хронические заболевания печени (гепатит, цирроз, жировой гепатоз , опухоль или метастазы в печень, алкогольное поражение печени и др.);
- Механическая желтуха (закупорка желчного протока камнем, опухолью и др.);
- Острый инфаркт миокарда;
- Острый миокардит ;
- Тепловой удар или ожоговая болезнь;
- Травма или некроз (отмирание) мышц любой локализации;
- Гемолитическая анемия любого происхождения;
- Почечная недостаточность;
- Филяриоз;
- Прием лекарственных препаратов, токсичных для печени.
- Дефицит витамина В 6 ;
- Терминальные стадии печеночной недостаточности ;
- Обширное поражение печени (некроз или цирроз большей части органа);
- Механическая желтуха.
Аспартатаминотрансфераза (АсАТ)
Аспартатаминотрансфераза (АсАТ) представляет собой фермент, обеспечивающий реакцию переноса аминогруппы между аспартатом и альфа-кетоглутаратом с образованием щавелевоуксусной кислоты и глутамата. Соответственно, АсАТ играет ключевую роль в синтезе и распаде аминокислот, а также образовании энергии в клетках.АсАТ, как и АлАТ, является внутриклеточным ферментом, так как работает преимущественно внутри клеток, а не в крови. Соответственно, концентрация АсАТ в норме в тканях выше, чем в крови. Наибольшая активность фермента отмечается в клетках миокарда, мышц, печени, поджелудочной железы, мозга , почек , легких , а также в лейкоцитах и эритроцитах . Когда же в крови повышается активность АсАТ, это свидетельствует о выходе фермента из клеток в системный кровоток, что происходит при повреждении органов, в которых имеется большое количество АсАТ. То есть активность АсАТ в крови резко возрастает при заболеваниях печени, остром панкреатите, повреждениях мышц, инфаркте миокарда.
Определение активности АсАТ в крови показано при следующих состояниях или заболеваниях:
- Заболевания печени;
- Диагностика острого инфаркта миокарда и других патологий сердечной мышцы ;
- Заболевания мышц тела (миозиты и др.);
- Профилактические осмотры;
- Обследование потенциальных доноров крови и органов;
- Обследование людей, контактировавших с больными вирусными гепатитами;
- Контроль за состоянием печени на фоне приема лекарственных препаратов, негативно действующих на орган.
- Дети младше года – менее 83 Ед/л;
- Дети 1 – 3 лет – менее 48 Ед/л;
- Дети 3 – 6 лет – менее 36 Ед/л;
- Дети 6 – 12 лет – менее 47 Ед/л;
- Дети 12 – 17 лет: юноши – менее 29 Ед/л, девушки – менее 25 Ед/л;
- Подростки старше 17 лет – как у взрослых женщин и мужчин.
- Острый инфаркт миокарда;
- Острый миокардит, ревмокардит;
- Кардиогенный или токсический шок;
- Тромбоз легочной артерии;
- Заболевания скелетных мышц (миозиты, миопатии, полимиалгии);
- Разрушение большого количества мышц (например, обширные травмы, ожоги , некрозы);
- Тепловой удар;
- Заболевания печени (гепатиты, холестаз, рак и метастазы в печень и т.д.);
- Панкреатиты;
- Употребление алкоголя;
- Почечная недостаточность;
- Злокачественные новообразования;
- Гемолитические анемии;
- Большая талассемия ;
- Инфекционные заболевания, при течении которых повреждаются скелетные мышцы, сердечная мышца, легкие, печень, эритроциты, лейкоциты (например, септицемия , инфекционный мононуклеоз , герпес , туберкулез легких, тифоидная лихорадка);
- Состояние после кардиохирургической операции или ангиокардиографии;
- Гипотиреоз (низкий уровень гормонов щитовидной железы в крови);
- Кишечная непроходимость;
- Лактоацидоз;
- Болезнь легионеров;
- Злокачественная гипертермия (повышенная температура тела);
- Инфаркт почки;
- Инсульт (геморрагический или ишемический);
- Отравление ядовитыми грибами;
- Прием лекарственных препаратов, негативно влияющих на печень.
- Дефицит витамина В 6 ;
- Тяжелые и массивные повреждения печени (например, разрыв печени, некроз большой части печени и т.д.);
- Конечная стадия печеночной недостаточности.
Гамма-глутамилтрансфераза (ГГТ)
Гамма-глутамилтрансфераза (ГГТ) также называется гамма-глутамилтранспептидазой (ГГТП), и представляет собой фермент, обеспечивающий перенос аминокислоты гамма-глутамила от одной белковой молекулы к другой. Данный фермент содержится в наибольшем количестве в мембранах клеток с секреторной или сорбционной способностью, например, в клетках эпителия желчных путей, печеночных канальцев, почечных канальцев, выводных протоков поджелудочной железы, щеточной каемки тонкого кишечника и т.д. Соответственно, данный фермент наиболее активен в почках, печени, поджелудочной железе, щеточной каемке тонкого кишечника.ГГТ является внутриклеточным ферментом, поэтому в норме в крови его активность низка. А когда в крови повышается активность ГГТ, то это свидетельствует о повреждении клеток, которые богаты данным ферментом. То есть увеличенная активность ГГТ в крови характерна для любых заболеваний печени с повреждением ее клеток (в том числе при потреблении алкоголя или приеме лекарств). Причем данный фермент весьма специфичен для повреждений печени, то есть повышение его активности в крови позволяет с высокой точностью определить поражение именно этого органа, особенно когда другие анализы могут трактоваться неоднозначно. Например, если имеет место повышение активности АсАТ и щелочной фосфатазы, то это может быть спровоцировано патологией не только печени, но и сердца , мышц или костей. В таком случае определение активности ГГТ позволит идентифицировать больной орган, так как если его активность повышена, то и высокие значения АсАТ и щелочной фосфатазы обусловлены поражением печени. А если активность ГГТ в норме, то высокая активность АсАТ и щелочной фосфатазы обусловлена патологией мышц или костей. Именно поэтому определение активности ГГТ является важным диагностическим тестом для выявления патологии или повреждения печени.
Определение активности ГГТ показано при следующих заболеваниях и состояниях:
- Диагностика и контроль за течением патологий печени и желчевыводящих путей;
- Контроль эффективности терапии алкоголизма ;
- Выявление метастазов в печень при злокачественных опухолях любой локализации;
- Оценка течения рака простаты, поджелудочной железы и гепатомы;
- Оценка состояния печени при приеме препаратов, негативно влияющих на орган.
- Младенцы до 6 месяцев – менее 204 Ед/мл;
- Дети 6 – 12 месяцев – менее 34 Ед/мл;
- Дети 1 – 3 года – менее 18 Ед/мл;
- Дети 3 – 6 лет – менее 23 Ед/мл;
- Дети 6 – 12 лет – менее 17 Ед/мл;
- Подростки 12 – 17 лет: юноши – менее 45 Ед/мл, девушки – менее 33 Ед/мл;
Повышение активности ГГТ может наблюдаться при следующих заболеваниях и состояниях:
- Любые заболевания печени и желчевыводящих путей (гепатиты, токсическое поражение печени, холангит, камни в желчном пузыре, опухоли и метастазы в печень);
- Инфекционный мононуклеоз;
- Панкреатиты (острые и хронические);
- Опухоли поджелудочной железы, простаты;
- Обострение гломерулонефритов и пиелонефритов ;
- Употребление алкогольных напитков;
- Прием препаратов, токсичных для печени.
Кислая фосфатаза (КФ)
Кислая фосфатаза (КФ) представляет собой фермент, участвующий в обмене фосфорной кислоты. Вырабатывается практически во всех тканях, но наиболее высокая активность фермента отмечается в предстательной железе, печени, тромбоцитах и эритроцитах. В норме в крови активность кислой фосфатазы низкая, так как фермент находится в клетках. Соответственно, повышение активности фермента отмечается при разрушении богатых им клеток и выходе фосфатазы в системный кровоток. У мужчин половина кислой фосфатазы, определяемой в крови, вырабатывается предстательной железой. А у женщин кислая фосфатаза в крови появляется из печени, эритроцитов и тромбоцитов. А значит, активность фермента позволяет выявлять заболевания предстательной железы у мужчин, а также патологию системы крови (тромбоцитопении , гемолитическая болезнь, тромбоэмболии , миеломная болезнь, болезнь Педжета, болезнь Гоше , болезнь Ниманна-Пика и др.) у представителей обоих полов.Определение активности кислой фосфатазы показано при подозрении на заболевания предстательной железы у мужчин и патологию печени или почек у представителей обоих полов.
Мужчины должны помнить, что анализ крови на активность кислой фосфатазы следует сдавать минимум через 2 суток (а лучше через 6 – 7 дней) после прохождения любых манипуляций, затрагивающих предстательную железу (например, массажа простаты, трансректального УЗИ , биопсии и т.д.). Кроме того, представители обоих полов также должны знать, что анализ на активность кислой фосфатазы сдается не ранее, чем через двое суток после инструментальных исследований мочевого пузыря и кишечника (цистоскопии , ректороманоскопии , колоноскопии , пальцевого исследования ампулы прямой кишки и т.д.).
В норме активность кислой фосфатазы в крови у мужчин составляет 0 – 6,5 Ед/л, а у женщин – 0 – 5,5 Ед/л.
Повышение активности кислой фосфатазы в крови отмечается при следующих заболеваниях и состояниях:
- Заболевания предстательной железы у мужчин (рак простаты, аденома простаты , простатит);
- Болезнь Педжета;
- Болезнь Гоше;
- Болезнь Ниманна-Пика;
- Миеломная болезнь;
- Тромбоэмболии;
- Гемолитическая болезнь;
- Тромбоцитопения, обусловленная разрушением тромбоцитов;
- Заболевания ретикулоэндотелиальной системы;
- Патология печени и желчевыводящих путей;
- Метастазы в кости при злокачественных опухолях различной локализации;
- Проведенные в течение 2 – 7 предшествующих дней диагностические манипуляции на органах мочеполовой системы (ректальное пальцевое исследование, сбор секрета простаты, колоноскопия, цистоскопия и т.д.).
Креатинфосфокиназа (КФК)
Креатинфосфокиназа (КФК) также называется креатинкиназой (КК). Данный фермент катализирует процесс отщепления одного остатка фосфорной кислоты от АТФ (аденозинтрифосфорной кислоты) с образованием АДФ (аденозиндифосфорной кислоты) и креатинфосфата. Креатинфосфат важен для нормального протекания обмена веществ, а также сокращения и расслабления мышц. Креатинфосфокиназа имеется практически во всех органах и тканях, но больше всего этого фермента содержится в мышцах и миокарде. Минимальное количество креатинфосфокиназы содержится в головном мозге, щитовидной железе, матке и легких.В норме в крови содержится небольшое количество креатинкиназы, а ее активность может увеличиваться при повреждении мышц, миокарда или головного мозга. Креатинкиназа бывает трех вариантов – КК-ММ, КК-МВ и КК-ВВ, причем КК-ММ – это подвид фермента из мышц, КК-МВ – подвид из миокарда, а КК-ВВ – подвид из мозга. В норме в крови 95 % креатинкиназы составляет подвид КК-ММ, а подвиды КК-МВ и КК-ВВ определяются в следовых количествах. В настоящее время определение активности креатинкиназы в крови подразумевает оценку активности всех трех подвидов.
Показаниями для определения активности КФК в крови являются следующие состояния:
- Острые и хронические заболевания сердечно-сосудистой системы (острый инфаркт миокарда);
- Заболевания мышц (миопатии, миодистрофии и др.);
- Заболевания центральной нервной системы;
- Заболевания щитовидной железы (гипотиреоз);
- Травмы;
- Злокачественные опухоли любой локализации.
- Первые пять дней жизни – до 650 Ед/л;
- 5 дней – 6 месяцев – 0 – 295 Ед/л;
- 6 месяцев – 3 года – менее 220 Ед/л;
- 3 – 6 лет – менее 150 Ед/л;
- 6 – 12 лет: мальчики – менее 245 Ед/л и девочки – менее 155 Ед/л;
- 12 – 17 лет: юноши – менее 270 Ед/л, девушки – менее 125 Ед/л;
- Старше 17 лет – как у взрослых.
- Острый инфаркт миокарда;
- Острый миокардит;
- Хронические заболевания сердца (миокардиодистрофия, аритмия, нестабильная стенокардия, застойная сердечная недостаточность);
- Перенесенные травмы или операции на сердце и других органах;
- Острые повреждения головного мозга;
- Повреждение скелетных мышц (обширные травмы, ожоги, некроз, поражение электротоком);
- Заболевания мышц (миозиты, полимиалгии, дерматомиозиты , полимиозиты , миодистрофии и др.);
- Гипотиреоз (низкий уровень гормонов щитовидной железы);
- Внутривенные и внутримышечные инъекции;
- Психические заболевания (шизофрения , эпилепсия);
- Эмболия легочной артерии;
- Сильные мышечные сокращения (роды , спазмы, судороги);
- Дегидратация (обезвоживание организма на фоне рвоты , поноса , обильного потения и т.д.);
- Длительное переохлаждение или перегревание;
- Злокачественные опухоли мочевого пузыря, кишечника, молочной железы , кишечника, матки, легких, предстательной железы, печени.
- Длительное нахождение в малоподвижном состоянии (гиподинамия);
- Малая мышечная масса.
Креатинфосфокиназа, субъединица МВ (КФК-МВ)
Подвид креатинкиназы КФК-МВ содержится исключительно в миокарде, в крови в норме его очень мало. Повышение активности КФК-МВ в крови наблюдается при разрушении клеток сердечной мышцы, то есть при инфаркте миокарда. Повышенная активность фермента фиксируется через 4 – 8 часов после инфаркта, максимума достигает через 12 – 24 часа, а на 3-и сутки при нормальном течении процесса восстановления сердечной мышцы активность КФК-МВ возвращается к норме. Именно поэтому определение активности КФК-МВ используется для диагностики инфаркта миокарда и последующего наблюдения за процессами восстановления в сердечной мышце. Учитывая роль и место нахождения КФК-МВ, определение активности этого фермента показано только для диагностики инфаркта миокарда и отличения этого заболевания от инфаркта легкого или сильного приступа стенокардии.В норме активность КФК-МВ в крови у взрослых мужчин и женщин, а также детей составляет менее 24 Ед/л.
Повышение активности КФК-МВ наблюдается при следующих заболеваниях и состояниях:
- Острый инфаркт миокарда;
- Острый миокардит;
- Токсическое повреждение миокарда вследствие отравления или инфекционного заболевания;
- Состояния после травм, операций и диагностических манипуляций на сердце;
- Хронические заболевания сердца (миокардиодистрофия, застойная сердечная недостаточность, аритмия);
- Эмболия легочной артерии;
- Заболевания и повреждения скелетных мышц (миозиты, дерматомиозиты, дистрофии , травмы, операции, ожоги);
- Синдром Рейе.
Лактатдегидрогеназа (ЛДГ)
Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) представляет собой фермент, обеспечивающий протекание реакции превращения лактата в пируват, а потому очень важный для выработки энергии клетками. ЛДГ содержится в норме и в крови, и в клетках почти всех органов, однако наибольшее количество фермента фиксируется в печени, мышцах, миокарде, эритроцитах, лейкоцитах, почках, легких, лимфоидной ткани, тромбоцитах. Повышение активности ЛДГ обычно наблюдается при разрушении клеток, в которых он содержится в большом количестве. А значит, высокая активность фермента характерна для повреждений миокарда (миокардитов, инфарктов, аритмий), печени (гепатиты и др.), почек, эритроцитов.Соответственно, показаниями для определения активности ЛДГ в крови являются следующие состояния или заболевания:
- Заболевания печени и желчевыводящих путей;
- Повреждения миокарда (миокардиты, инфаркт миокарда);
- Гемолитические анемии;
- Миопатии;
- Злокачественные новообразования различных органов;
- Легочная эмболия.
- Дети младше года – менее 450 Ед/л;
- Дети 1 – 3 года – менее 344 Ед/л;
- Дети 3 – 6 лет – менее 315 Ед/л;
- Дети 6 – 12 лет – менее 330 Ед/л;
- Подростки 12 – 17 лет – менее 280 Ед/л;
- Подростки 17 – 18 лет – как у взрослых.
- Период беременности ;
- Новорожденные до 10 дня жизни;
- Интенсивные физические нагрузки;
- Заболевания печени (гепатиты, цирроз, желтуха вследствие закупорки желчных протоков);
- Инфаркт миокарда;
- Эмболия или инфаркт легких;
- Заболевания системы крови (острый лейкоз , анемии);
- Заболевания и повреждения мышц (травмы, атрофии, миозиты, миодистрофии и др.);
- Заболевания почек (гломерулонефрит, пиелонефрит, инфаркт почки);
- Острый панкреатит;
- Любые состояния, сопровождающиеся массивной гибелью клеток (шок, гемолиз , ожоги, гипоксия, сильное переохлаждение и др.);
- Злокачественные опухоли различной локализации;
- Прием лекарственных средств, токсичных для печени (кофеин, стероидные гормоны , цефалоспориновые антибиотики и др.), употребление алкоголя.
Понижение активности ЛДГ в крови наблюдается при генетическом нарушении или полном отсутствии субъединиц фермента.
Липаза
Липаза представляет собой фермент, обеспечивающий протекание реакции расщепления триглицеридов на глицерин и жирные кислоты . То есть липаза важна для нормального переваривания жиров, поступающих в организм с пищей. Фермент вырабатывается целым рядом органов и тканей, но львиная доля липазы, циркулирующей в крови, имеет происхождение из поджелудочной железы. После выработки в поджелудочной железе липаза поступает в двенадцатиперстную кишку и тонкий кишечник, где расщепляет жиры, поступившие с пищей. Далее, благодаря своему маленькому размеру, липаза через стенку кишки проходит в кровеносные сосуды и циркулирует в кровотоке, где продолжает расщеплять жиры на составляющие, усваивающиеся клетками.Увеличение активности липазы в крови наиболее часто обусловлено разрушением клеток поджелудочной железы и выходом в кровоток большого количества фермента. Именно поэтому определение активности липазы играет очень важную роль в диагностике панкреатита или закупорки панкреатических протоков опухолью, камнем, кистой и т.д. Кроме того, высокая активность липазы в крови может отмечаться при заболеваниях почек, когда фермент задерживается в кровотоке.
Таким образом, очевидно, что показаниями к определению активности липазы в крови являются следующие состояния и заболевания:
- Подозрение на острый или обострение хронического панкреатита;
- Хронический панкреатит;
- Желчнокаменная болезнь;
- Холецистит острый;
- Травмы живота;
- Алкоголизм.
Повышение активности липазы отмечается при следующих заболеваниях и состояниях:
- Острый или хронический панкреатит;
- Рак, киста или псевдокиста поджелудочной железы;
- Алкоголизм;
- Желчная колика ;
- Внутрипеченочный холестаз;
- Хронические заболевания желчного пузыря;
- Странгуляция или инфаркт кишечника;
- Заболевания обмена веществ (сахарный диабет, подагра , ожирение);
- Острая или хроническая почечная недостаточность;
- Перфорация (прободение) язвы желудка;
- Непроходимость тонкого кишечника;
- Перитонит;
- Эпидемический паротит, протекающий с поражением поджелудочной железы;
- Прием лекарственных средств, вызывающих спазм сфинктера Одди (морфин, Индометацин , Гепарин , барбитураты и др.).
- Злокачественные опухоли различной локализации (кроме карциномы поджелудочной железы);
- Избыток триглицеридов в крови на фоне неправильного питания или при наследственных гиперлипидемиях.
Пепсиногены I и II
Пепсиногены I и II представляют собой предшественников основного желудочного фермента пепсина. Они вырабатываются клетками желудка . Часть пепсиногенов из желудка попадает в системный кровоток, где их концентрация может быть определена различными биохимическими методиками. В желудке пепсиногены под влиянием соляной кислоты превращаются в фермент пепсин, который расщепляет поступившие с пищей белки. Соответственно, концентрация пепсиногенов в крови позволяет получить информацию о состоянии секреторной функции желудка и выявить тип гастрита (атрофический, гиперацидный).Пепсиноген I синтезируется клетками дна и тела желудка, а пепсиноген II – клетками всех отделов желудка и верхней части двенадцатиперстной кишки. Поэтому определение концентрации пепсиногена I позволяет оценить состояние тела и дна желудка, а пепсиногена II – всех отделов желудка.
Когда концентрация пепсиногена I в крови снижена, это свидетельствует о гибели главных клеток тела и дна желудка, которые вырабатывают этот предшественник пепсина. Соответственно, низкий уровень пепсиногена I может свидетельствовать об атрофическом гастрите. Причем на фоне атрофического гастрита уровень пепсиногена II долгое время может оставаться в пределах нормы. Когда же концентрация пепсиногена I в крови повышена, то это свидетельствует о высокой активности главных клеток дна и тела желудка, а, значит, о гастрите с повышенной кислотностью. Высокий уровень пепсиногена II в крови свидетельствует о высоком риске язвы желудка, так как говорит о том, что секретирующие клетки слишком активно вырабатывают не только предшественники ферментов, но и соляную кислоту.
Для клинической практики большое значение имеет расчет соотношения пепсиногена I / пепсиногена II, так как этот коэффициент позволяет выявлять атрофические гастриты и высокий риск развития язвы и рака желудка . Так, при значении коэффициента менее 2,5 речь идет об атрофическом гастрите и высоком риске рака желудка. А при коэффициенте более 2,5 – о высоком риске язвы желудка. Кроме того, соотношение концентраций пепсиногенов в крови позволяет отличить функциональные расстройства пищеварения (например, на фоне стресса , неправильного питания и т.д.) от реальных органических изменений в желудке. Поэтому в настоящее время определение активности пепсиногенов с расчетом их соотношения является альтернативой гастроскопии для тех людей, которые по каким-либо причинам не могут пройти эти обследования.
Определение активности пепсиногенов I и II показано в следующих случаях:
- Оценка состояния слизистой оболочки желудка у людей, страдающих атрофически гастритом;
- Выявление прогрессирующего атрофического гастрита с высоким риском развития рака желудка;
- Выявление язвы желудка и двенадцатиперстной кишки;
- Выявление рака желудка;
- Контроль за эффективностью терапии гастрита и язвы желудка.
Повышение содержания каждого пепсиногена (I и II) в крови наблюдается в следующих случаях:
- Острый и хронический гастрит;
- Синдром Золлингера-Эллисона;
- Язва двенадцатиперстной кишки;
- Любые состояния, при которых повышена концентрация соляной кислоты в желудочном соке (только для пепсиногена I).
- Прогрессирующий атрофический гастрит;
- Карцинома (рак) желудка;
- Болезнь Аддисона;
- Пернициозная анемия (только для пепсиногена I), которая также называется болезнью Аддисона-Бирмера;
- Микседема;
- Состояние после резекции (удаления) желудка.
Холинэстераза (ХЭ)
Под одним и тем же названием "холинэстераза" обычно подразумеваются два фермента – истинная холинэстераза и псевдохолинэстераза. Оба фермента способны расщеплять ацетилхолин, являющийся медиатором в соединениях нервов. Истинная холинэстераза участвует в передаче нервного импульса и в большом количестве присутствует в тканях мозга, нервных окончаниях, легких, селезенке, эритроцитах. Псевдохолинэстераза отражает способность печени синтезировать белки и отражает функциональную активность этого органа.В сыворотке крови присутствуют обе холинэстеразы, и поэтому определяется суммарная активность обоих ферментов. Вследствие этого определение активности холинэстеразы в крови используется для выявления пациентов, у которых миорелаксанты (препараты, расслабляющие мышцы) оказывают длительное действие, что важно в практике
Лактатдегидрогеназа (или ЛДГ) в крови определяется для выявления целого комплекса различных заболеваний, в частности онкологических, сердечных или патологий печени. ЛДГ является ферментом, который принимает участие в процессе образования молочной кислоты в организме посредством окисления глюкозы. Что такое лдг в биохимическом анализе крови, и о каких патологических состояния может свидетельствовать отклонение показателя.
Норма лдг в крови
У здорового человека, фермент лактатдегидрогеназа не накапливается в организме, а нейтрализуется или выводится естественным путем. Но, некоторые патологии, приводящие к распаду клеток, непременно приведут к повышению ЛДГ.
Существуют установленные границы, когда говорят, что лдг норма. Норма показателя, в большей степени, зависит от возраста пациента, так как в начале жизни уровень фермента достигает наивысших значений, а с годами лактат крови норма заметно снижается.
Так, для новорожденных анализ лдг считается нормальным, если равен менее 2000 Ед./литр крови, или 2,0 мкмоль/ ч*л. У детей до 2-х лет, уровень фермента все еще достаточно высок, и нормой принято считать показатель не более 430 Ед/л. У детей до 12 лет за норму принимают показатель не более 295 Ед/л. Что касается взрослых, норма лдг в крови у женщин составляет примерно от 135 до 214 Ед/л, а у мужчин- 135-225 Ед/л.
Лактатдегидрогеназа повышена
Как уже отмечалось, основной причиной повышения уровня лактаты служит разрушение клеточных структур при некоторых патологических состояниях. Лдг повышен причины:
- инфаркт миокарда или сердечная недостаточность;
- инсульт;
- инфаркт легкого или легочная недостаточность;
- заболевания почек;
- цирроз печени;
- гепатит, желтуха;
- панкреатит в острой форме;
- заболевания крови (лейкоз, анемия и др.);
- раковые опухоли в органах;
- острые скелетные и мышечные травмы (атрофия, дистрофия, и др.);
- гипоксия, кислородная недостаточность у органов и тканей, дыхательная недостаточность;
- если лдг повышен при беременности, в большинстве случаев это считается нормой, либо же становится сигналом отслойки плаценты.
Это наиболее распространенные случаи, при которых при биохимическом анализе крови обнаруживается повышенный фермент лдг. Однако, случается, что лактатдегидрогеназа повышена и причины тому физиологические, то есть показатель является ложным и не указывает на развитие у человека патологии. Провоцирующими факторами могут явиться:
- некоторые кожные заболевания;
- тяжелые физические и психологические нагрузки накануне сдачи анализа;
- употребление алкоголя;
- применения некоторых лекарственных средств (особенно инсулина, аспирина, анестезирующие средства);
- тромбоцитоз.
Так как у каждого органа установлены так называемые изоферменты лдг (ЛДГ1,2,3,4,5). При повышении ЛДГ 1 и 2, речь скорее всего идет о инфаркте миокарда, причем высокая концентрация фермента в крови держится на протяжении 10 дней после сердечного приступа. При росте ЛГД 1 и 3 можно заподозрить у человека развитие миопатии. Если особенно активны ферменты ЛДГ 4 и 5, то можно судить о нарушениях печени, например при остром гепатите. Также эти изоферменты могут быть повышены при повреждении мышц и костей, при возможном поражении внутренних органов. При подозрениях на развитие онкологического заболевания, особенно обращают внимание на концентрацию ЛДГ 3, 4 и 5.
При повышении показателя ЛДГ, врач может назначить дополнительно сдать кровь на СДГ, этот анализ дает более точные результаты.
Ситуации, когда в крови лдг понижен, встречаются крайне редко. И как правило, анализ с таким результатом, не имеет никакой диагностической ценности. Такую ситуацию обычно списывают на погрешности во время лабораторного исследования. Иногда, понижение уровня фермента связано с употреблением аскорбиновой кислоты или витамина С в большом количестве.
Для чего используют определение ЛГД?
Исследование уровня концентрации лактата в крови часто назначается с целью подтверждения диагноза. Однако, если раньше этот диагностический метод был популярен и широко применялся, то на сегодняшний день его роль постепенно теряет свое значение, так как ему на смену пришли более точные и достоверные методики анализов. Однако, такие исследования могут быть весьма дорогостоящими и сложными в техническом смысле.
Для исследования, берется кровь из вены, она считается наиболее концентрированной и легче поддается обработке. После забора, из крови извлекают необходимую сыворотку, по которой определяют на каком уровне у пациента лактат. Результаты анализы, как правило, готовы уже на 2-ой день после исследования.
Таким образом, с помощью анализа лдг, можно своевременно выявить наличие у человека заболеваний, нарушений, и патологических процессов еще на самой ранней стадии, до появления характерных симптомов.