Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) общая – внутриклеточный гликолитический фермент, который участвует в обратимом превращении лактата в пируват и содержится в большинстве тканей организма.

Синонимы русские

Дегидрогеназа молочной кислоты.

Синонимы английские

Lactate dehydrogenase, Total, Lactic dehydrogenase, LDH,LD.

Метод исследования

УФ кинетический тест.

Единицы измерения

Ед/л (единица на литр).

Какой биоматериал можно использовать для исследования?

Венозную кровь.

Как правильно подготовиться к исследованию?

• Не принимать пищу в течение 12 часов до исследования.
• Исключить физическое и эмоциональное перенапряжение за 30 минут до исследования.
• Не курить в течение 30 минут до исследования.

Общая информация об исследовании

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) – цинксодержащий внутриклеточный фермент, который катализирует окисление молочной кислоты в пируват и содержится практически во всех клетках организма. ЛДГ наиболее активна в скелетной мускулатуре, сердечной мышце, почках, печени и эритроцитах.

Существует пять разных форм (изоферментов) ЛДГ, которые отличаются молекулярной структурой и расположением в организме. От того, какая из пяти преобладает, зависит основной способ окисления глюкозы – аэробный (до CO 2 и H 2 O) или анаэробный (до молочной кислоты). Подобное различие обусловлено разной степенью родства того или иного изофермента и пировиноградной кислоты. Для миокарда и мозговой ткани основной является ЛДГ-1, для эритроцитов, тромбоцитов, почечной ткани - ЛДГ-1 и ЛДГ-2. В легких, селезенке, щитовидной и поджелудочной железах, надпочечниках, лимфоцитах преобладает ЛДГ-3. ЛДГ-4 находится во всех тканях с ЛДГ-3, а также в гранулоцитах, плаценте и мужских половых клетках, в которых содержится и ЛДГ-5. Изоферментная активность в скелетных мышцах (в порядке убывания): ЛДГ-5, ЛДГ-4, ЛДГ-3. Для печени наиболее характерен изофермент ЛДГ-5, меньшая активность у ЛДГ-4. В норме в сыворотке крови все фракции фермента определяются с небольшой активностью в составе суммарного показателя – общей ЛДГ. Их активность в крови распределяется следующим образом: ЛДГ-2 > ЛДГ-1 > ЛДГ-3 > ЛДГ-4 > ЛДГ-5.

При заболеваниях, сопровождающихся повреждением тканей и разрушением клеток, активность ЛДГ в крови повышается. В связи с этим она является важным маркером тканевой деструкции. Несмотря на то что увеличение активности фермента не указывает на какую-то определенную болезнь, его определение в комплексе с другими лабораторными анализами помогает в диагностике инфаркта легкого, мышечной дистрофии и гемолитической анемии. Повышенная активность ЛДГ может выявляться у новорождённых, беременных и после интенсивных физических нагрузок.

Ранее совместные анализы на ЛДГ, аспартатаминотрансферазу и креатинкиназу широко использовались в диагностике инфаркта миокарда. Сейчас для этой цели определяют уровень тропонина как более специфического маркера повреждения сердечной мышцы. Но исследование активности ЛДГ остается вспомогательным анализом при дифференциальной диагностике болевого синдрома в грудной клетке. У больных стенокардией активность фермента не изменяется, но при инфаркте миокарда начинает возрастать через 8-10 часов с максимумом в первые 24-48 часов после сердечного приступа и возвращается к норме через 10-12 дней. Повышение ЛДГ при нормальной активности АСТ через 1-2 дня после боли в грудной клетке указывает на инфаркт легкого.

При дифференциальной диагностике миопатий данный анализ помогает уточнить патофизиологические механизмы заболевания. Так, при нарушении мышечной функции, связанной с нейрогенными заболеваниями, ЛДГ не повышается, но при повреждении мышц из-за эндокринных и метаболических патологий активность ЛДГ увеличивается.

Активность ЛДГ в крови может возрастать вследствие многих злокачественных новообразований, при эффективном лечении она снижается, что иногда применяют для динамического наблюдения за онкологическими больными.

Для чего используется исследование?

• Для диагностики острого или хронического повреждения тканей при комплексном обследовании пациента.
• Для дифференциальной диагностики заболеваний при резкой боли в грудной клетке (инфаркт миокарда, стенокардия, инфаркт легкого).
• Чтобы выявлять заболевания, сопровождающиеся гемолизом эритроцитов.
• В целях наблюдения за течением онкологических заболеваний при терапии.
• Для исследования патологий печени и почек.
• Для диагностики поражений мышечной ткани.

Когда назначается исследование?

• При подозрении на острое или хроническое повреждение ткани и клеток в организме.
• При комплексном профилактическом обследовании пациента.
• При наблюдении за течением некоторых хронических заболеваний (мышечной дистрофии, гемолитических анемий, заболеваний печени, почек), онкологической патологии.

Что означают результаты?

Референсные значения

Причины повышения активности лактатдегидрогеназы общей:

• инфаркт миокарда,
• легочная эмболия и инфаркт легкого,
• заболевания крови, сопровождающиеся гемолизом (гемолитическая, пернициозная, мегалобластическая, серповидно-клеточная анемии, эритремия),
• злокачественные новообразования различных локализаций (рак яичек, рак печени, лимфома, метастазы в костную ткань и печень и т. д.),
• лейкозы,
• патология печени (вирусные и токсические гепатиты, цирроз печени, обтурационная желтуха, алкогольная болезнь печени),
• болезни почек (инфаркт почки, гломерулонефрит, пиелонефрит),
• патология мышц (мышечная дистрофия, травма, атрофия),
• переломы костей,
• застойная сердечная недостаточность, острая коронарная недостаточность (без инфаркта), миокардит (умеренное повышение фермента),
• инфекционный мононуклеоз,
• инфаркт кишечника,
• острый панкреатит,
• инсульт,
• судорожный припадок,
• белая горячка,
• эклампсия,
• травматический шок,
• тяжелые состояния, сопровождающиеся гипоксией, гипер- и гипотермией,
• ожоговая болезнь,
• пневмоцистная пневмония,
• преждевременная отслойка плаценты,
• гипотиреоз.

Что может влиять на результат?

К повышению результата могут приводить:

• интенсивные физические нагрузки незадолго до исследования,
• наличие у пациента протезированного клапана сердца (гемолиз эритроцитов вследствие повреждения клеток створками клапана),
• применение электроимпульсной терапии незадолго до исследования,
• гемодиализ (в связи с удалением ингибиторов фермента – мочевины во время процедуры),
• большое количество тромбоцитов (тромбоцитоз),
• некоторые заболевания кожи,
• лекарственные средства, повышающие активность ЛДГ (анестетики, аспирин, вазопрессин, вальпроевая кислота, наркотики, прокаинамид, этанол, амиодарон, анаболические стероиды, верапамил, изотретиноин, каптоприл, хлорамфеникол, кодеин, дапсон, дилтиазем, интерферон-альфа, интерлейкин-2, некоторые антибактериальные и противогрибковые препараты, неспецифические противовоспалительные препараты, пеницилламин, стрептокиназа, тиопентал, фуросемид, метотрексат, сульфасалазин, симвастатин, такролимус).

Возможные причины снижения результата:

• присутствие оксалатов и мочевины, ингибирующих фермент,
• лекарственные средства, снижающие активность ЛДГ (амикацин, аскорбиновая кислота, гидроксимочевина, дофибрат, эналаприл, метронидазол, налтрексон, противосудорожные препараты, цефотаксим).

Важные замечания

• Ввиду неспецифичности данного анализа его результат должен трактоваться с учетом показателей других лабораторных исследований и клинической картины заболевания.
• В диагностике острых процессов, сопровождающихся деструкцией ткани (инфаркта, некроза), необходимо учитывать изменения активности ЛДГ в плазме в течение некоторого времени после острого эпизода болезни.
• Определение изоферментов ЛДГ помогает уточнить локализацию патологического процесса.
• Основным лабораторным маркером инфаркта миокарда является тропонин I, а не ЛДГ.

• Лактатдегидрогеназа 1, 2 (ЛДГ 1, 2 фракции)

Кто назначает исследование?

Терапевт, кардиолог, онколог, врач общей практики.

Литература

• Назаренко Г.И., Кишкун А. Клиническая оценка результатов лабораторных исследований. – М.: Медицина, 2000. - 165-166.
• Fischbach F.T., Dunning M.B. A Manual of Laboratory and Diagnostic Tests, 8th Ed. Lippincott Williams & Wilkins, 2008: 1344 p.
• Wilson D. McGraw-Hill Manual of Laboratory and Diagnostic Tests 1st Ed Normal, Illinois, 2007: 347-348 pp.

Биохимический анализ состава крови – метод лабораторной диагностики, позволяющий узнать много информации о состоянии здоровья пациента. По итогам теста врач получит и расшифрует информацию об особенностях обменных процессов, возможном развитии патологий внутренних органов, избытке или нехватке витаминов и микроэлементов.

Анализ крови на ЛДГ (один из составляющих исследования на биохимию) определяет содержание в крови фермента – лактатдегидрогеназы. Молекулы этого белка задействованы в процессах образования молочной кислоты, расщепления глюкозы. У здорового человека такое соединение находится в клетках тканей и органов, в кровь поступает при условии начала разрушения клеток. Так что такое ЛДГ в биохимическом анализе крови, как расшифровать результат и на какие процессы могут указать изменения в полученных ответах?

В каких случаях назначают исследование, как к нему подготовиться?

Анализ ЛДГ не является основным методом диагностики патологий. Исследование проводится, когда необходимо опровергнуть или подтвердить диагноз.

Результат помогает увидеть, какова степень развития заболевания, имеет ли положительный эффект лечение, прогрессирует ли болезнь.

Биохимия ЛДГ назначается для исследования общего состояния при плановых осмотрах или в случаях, если человек имеет патологии:

• произошел инфаркт миокарда, есть подозрения на его развитие, для выбора способа лечения;
• предрасположенность к анемии – причина выбора такого способа диагностики объясняется просто, когда наблюдается пониженный уровень гемоглобина в крови, то происходит ускоренный процесс разрушения эритроцитов, что отражает растущий показатель ЛДГ;
• разрушения тканей из-за развития опухолевых заболеваний онкологического характера;
• патологические процессы в печени или почках;
• разрушение тканей мышц, происходящее по разным причинам.

Анализ крови на ЛДГ проводится с выполнением правил:

• проба забирается из вены;
• не разрешается прием пищи, лекарств, алкоголя перед процедурой, запрещено курение;
• пациент должен отдохнуть, иметь стабильное психоэмоциональное состояние.

Забор венозной крови для проведения исследования

Какая норма исследования?

ЛДГ, определяемый в биохимическом анализе крови, имеет пять видов ферментов, которые локализуются в определенных органах. Такая классификация позволяет с большой достоверностью определить «географию» развивающегося патологического процесса:

• ткани сердца и мозга содержат ЛДГ 1;
• в клетках крови и печени присутствует фермент второго типа;
• мышцы, щитовидную железу, легкие, надпочечники и поджелудочную железу связывают с ЛДГ 3;
• печень, плаценту, органы мужской моче-половой системы соотносят с формой фермента 4;
• ЛДГ 5 содержат скелетные мышцы, плацента, печень, мужские репродуктивные органы.

LDH в биохимическом анализе крови соотносят с нормой. Значение варьируется в зависимости от половой принадлежности и возраста пациента. Показатель имеет обозначение е/л. Врачами используется таблица, в ней наглядно представлены единицы лактатдегидрогеназы, характерные для определенных групп людей.

1. У новорожденного ребенка уровень фермента всегда повышен, затем происходит снижение – до года характерно значение от 210 до 610 е/л.
2. Норма для детей и подростков до 18 лет находится в пределах от 114 до 300 е/л. Если ребенок активно занимается спортом, нормальный показатель ЛДГ в его крови смещен к крайним высоким цифрам диапазонов.
3. Взрослые мужчины и женщины не имеют одинаковый показатель нормы ЛДГ: у прекрасной половины он ниже – 125-211 е/л, сильной половине характерно значение от 125 до 226 е/л.

Анализ венозной крови на содержание ЛДГ и расшифровка результатов, сопоставление их с нормальными значениями важны для дальнейшей диагностики.

Биохимическая реакция крови

Что означает повышение уровня фермента?

Бывают ситуации, когда LDH в биохимическом анализе крови повышен. Такой результат теста означает, что в организме пациента имеется одна причина или несколько оснований, способных увеличить выработку органами фермента. К ним относятся патологии и состояния:

• инфаркт миокарда – в течение 2 суток после начала наблюдается повышение ЛДГ, уровень сохраняется до 10 дней;
• инсульт;
• сердечная недостаточность, нарушение ритма (может наблюдаться одновременное изменение содержания фермента КФК, его значение выше нормы);
• развитие тромбоза легочных артерий, вызывающих инфаркт легкого;
• изменения печени, связанные с гепатитом, циррозом, алкоголизмом;
• болезни почек (пиелонефрит, инфаркт), патологии органа аутоиммунного характера;
• онкологические заболевания;
• анемия разной природы;
• лейкемия, лимфома;
• мышечные травмы, их атрофия, дистрофия;
• мононуклеоз (инфекционный);
• значительные ожоговые поражения тела;
• изменения работы поджелудочной железы;
• диабетическая стопа;
• состояние травматического шока.

Анализ биохимии крови, когда ЛДГ повышен, может говорить об опасности для беременной женщины.

Высокий уровень фермента часто указывает на возможность отслойки плаценты, повышающей в несколько раз риск выкидыша или преждевременных родов. Повысить значение могут функциональные причины, которые требуют детальной диагностики.

Сердечный приступ – одна из причин высокого ЛДГ

Почему снижается ЛДГ в крови?

Пониженный уровень лактатдегидрогеназы наблюдается реже, чем повышение. За такой процесс могут отвечать усиленные процессы окисления глюкозы, которые происходят в организме пациентов, чрезмерно употребляющих витамин С.

Называют и другие причины:

• болезни почек, при которых происходит повышение уровня мочевины и оксалатов;
• побочный эффект от проведения некоторых видов химиотерапии;
• прием лекарств противосудорожного действия.

Для сдачи анализа лучше обратится в частную лабораторию

Лечение патологий, связанных с изменением ЛДГ, предполагает несколько повторных исследований для отслеживания динамики изменения количества фермента. Специалисты рекомендуют проводить их в одной клинике (Инвитро) на одном оборудовании. Любые выраженные симптомы изменений здоровья требуют врачебной консультации, назначения индивидуального лечения.

Чтобы узнать больше информации о функциях и роли фермента в человеческом организме, рекомендуем просмотреть короткий, но познавательный видеоролик:

Еще:

Как по анализу крови при инфаркте миокарда ставят диагноз: СОЭ, ферменты

Лактатдегидрогеназа – это необходимый изофермент, находящийся в составе крови посредством которого происходит вырабатывается молочная кислота в организме и процесс окисления глюкозы. Если на ЛДГ норма, такой компонент отсутствует, так как самостоятельно разрушается и выводится из организма. Но, в медицинской практике отмечаются случаи, когда уровень ЛДГ повышен или понижен и это выявляет определённые заболевания в организме человека. И так что такое лдг в биохимическом анализе крови?

Что это такое

Анализ крови на ЛДГ, что это такое и какие имеет показатели? С развитием медицины, появилось много , названия которых требуют расшифровки.

С помощью фермента лактатдегидрогеназы, который содержится в печени, почках и скелете, у больного выявляют различные патологические состояния, если они имеются.

Лактатдагидрогеназа делится на:

• Изоферменты разные по своему составу.
• Изоферменты, которые находятся только в составе определенного органа.
• Есть специальные методы исследования, которые определяют количество данных компонентов. Это – электрофоретические, хроматография, кинетические, иммунологические.
• Скорость движения немаловажно. ЛДГ1 – это самые быстрые из них, ЛДГ5 – медленные.

В сердечной мышце, например, присутствуют ЛДГ1 и ЛДГ 2, самый медленный – ЛДГ5 исследователи наблюдают только в печени.

Расшифровка

Но выделяют и следующие причины увеличения фермента лактатдегидрогеназы у взрослых и детей:

• Цирроз печени.
• Острый панкреатит.
• Есть определенные лекарства, которые вызывают его повышение или содержат большое количество кофеина.
• Механическая желтуха.
• , ожоги и шок разной степени тяжести. Все заболевания, которые сопровождает распад клеток.

Обнаруживают увеличение лактатдегидрогеназа при коронарной недостаточности, застойных явлениях в печени или . Бывает так, что у пациента наблюдается аритмия сердца – все показатели в норме, но если ее лечить электрическими импульсами уровень фермента повысится.

Следует помнить, что у новорождённых ЛДГ тоже повышен, но это их особенность и в дальнейшем он приходит в норму. Достаточно редкое явление – понижение этого фермента, которое указывает на генетические аномалии или вообще отсутствие его в составе крови.

Дополнительные анализы

Как и все процедуры, связанные с кровеносной системой, . Но врач может дать вам направление и на другие процедуры, с целью правильно поставить диагноз:

• Общий анализ крови.
• АЛТ (аланиноминотрансфераза) этот анализ тоже предполагает сдавать кровь из вены.
• Щелочная фосфатаза тоже определяется по составу крови.
• (аспартатаминотрансфераза) – компонент, который определяет биохимия.
• Уровень прямого билирубина.
• ГГТ один из компонентов крови и выявляется с помощью биохимии.

Диагностика

На такое исследование врач дает направление, когда:

• Если специалист подозревает, что в организме больного повреждены ткани. Но данный анализ на ЛДГ производится только в комплексе с другими исследованиями, позволяющими судить о характере аномалии.
• Если больного мучает боль в груди резкого характера, то одной из причин могут быть стенокардия, инфаркт легкого или инфаркт миокарда. Для выявление, что именно стало причиной патологии и проводят это исследование.
• При различных опухолях ракового характера, когда врач исследует их развитие.
• Если обнаружена болезнь почек и печени и необходимо установить ее стадию.
• Исследуют , чтобы выявить аномалии в эритроцитах.
• Если проводится анализ состояния мышечных тканей.

Кровь, взятая на анализ лактатдегидрогеназы хранится в течение двух дней при температуре от восемнадцати до двадцати градусов по Цельсию. Ни в коем случае замораживать результат нельзя, потому что ферменты пропадают при низких температурах.

Подготовка

Здесь с подготовкой все гораздо строже, подготовка к анализу крови на ЛДГ. В течение двенадцати часов перед исследованием не стоит ничего есть. Также специалисты не советуют курить и пить напитки, содержащие алкоголь, активно заниматься физкультурой и много принимать пищи. Также не стоит портить себе настроение.

Пациенту необходимо перед исследованием успокоиться и посидеть в коридоре перед кабинетом, чтобы довести до нормы свой пульс и успокоить сердце.

Также следует учитывать следующее:

• Прекратить прием аскорбиновой кислоты, лекарств против судорог и некоторых препаратов за четыре дня до исследования.
• Не нужно принимать гемодиализ перед процедурой.

Врачи предупреждают, что сердечный клапан и возможные гематологические аномалии влияют на анализы крови.

Важные факты о ферменте и его свойствах

Анализ крови на ЛДГ обычно назначается вместе с другими нужными процедурами, позволяющими судить о наличии того или иного заболевания в тканях и органах пациента.

При некрозе тканей или инфаркте больные сдают исследование несколько раз через определенное время. Если у вас повышен анализ крови на ЛДГ, то, скорее всего, врач с точностью скажет в каком органе наблюдается аномалия.

Спасибо

Сайт предоставляет справочную информацию исключительно для ознакомления. Диагностику и лечение заболеваний нужно проходить под наблюдением специалиста. У всех препаратов имеются противопоказания. Консультация специалиста обязательна!

Ниже мы рассмотрим, о чем говорит каждый показатель биохимического анализа крови , каковы его референсные значения и расшифровка. В частности, речь пойдет о показателях активности ферментов, определяемых в рамках данного лабораторного теста .

Альфа-амилаза (амилаза)

Альфа-амилаза (амилаза) представляет собой фермент, который принимает участие в расщеплении крахмала пищевых продуктов до гликогена и глюкозы . Вырабатывается амилаза поджелудочной железой и слюнными железами. Причем амилаза слюнных желез представляет собой S-тип, а поджелудочной железы – Р-тип, но в крови имеются оба типа фермента. Определение активности альфа-амилазы в крови представляет собой подсчет активности обоих типов фермента. Так как данный фермент вырабатывается поджелудочной железой, то определение его активности в крови используют для диагностики заболеваний этого органа (панкреатитов и др.). Кроме того, активность амилазы может свидетельствовать о наличии иных тяжелых патологий органов брюшной полости, течение которых приводит к раздражению поджелудочной железы (например, перитонит , острый аппендицит , кишечная непроходимость , внематочная беременность). Таким образом, определение активности альфа-амилазы в крови представляет собой важный диагностический тест при разнообразных патологиях органов брюшной полости.

Соответственно, определение активности альфа-амилазы в крови в рамках биохимического анализа назначается в следующих случаях:

• Подозрение или ранее выявленная патология поджелудочной железы (панкреатит, опухоли);
• Эпидемический паротит (заболевание слюнных желез);
• Острые боли в животе или травма живота;
• Любые патологии органов пищеварительного тракта;
• Подозрение или ранее выявленный муковисцидоз .

В норме активность амилазы крови у взрослых мужчин и женщин, а также у детей старше 1 года составляет 25 – 125 Ед/л (16 – 30 мккатал/л). У детей первого года жизни нормальная активность фермента в крови колеблется в пределах 5 – 65 Ед/л, что обусловлено низким уровнем выработки амилазы вследствие малого количества крахмалистой пищи в рационе грудного малыша .

Повышение активности альфа-амилазы в крови может свидетельствовать о следующих заболеваниях и состояниях:

• Панкреатит (острый, хронический, реактивный);
• Киста или опухоль поджелудочной железы;
• Закупорка протока поджелудочной железы (например, камнем, спайками и др.);
• Макроамилаземия;
• Воспалительный процесс или повреждение слюнных желез (например, при эпидемическом паротите);
• Острый перитонит или аппендицит;
• Перфорация (прободение) полого органа (например, желудка, кишечника);
• Сахарный диабет (в период кетоацидоза);
• Заболевания желчевыводящих путей (холецистит , желчнокаменная болезнь);
• Внематочная беременность;
• Заболевания органов пищеварительного тракта (например, язвенная болезнь желудка или двенадцатиперстной кишки , кишечная непроходимость, инфаркт кишечника);
• Тромбоз сосудов брыжейки кишки;
• Разрыв аневризмы аорты;
• Хирургические операции или травмы органов брюшной полости;
• Злокачественные новообразования.

Снижение активности альфа-амилазы в крови (значения около нуля) может свидетельствовать о следующих заболеваниях:

• Недостаточность поджелудочной железы;
• Муковисцидоз;
• Последствия удаления поджелудочной железы;
• Острый или хронический гепатит ;
• Панкреонекроз (отмирание и распад поджелудочной железы в конечной стадии);
• Тиреотоксикоз (высокий уровень гормонов щитовидной железы в организме);
• Токсикоз беременных.

Аланинаминотрансфераза (АлАТ)

Аланинаминотрансфераза (АлАТ) представляет собой фермент, который переносит аминокислоту аланин с одного белка на другой. Соответственно, данный фермент играет ключевую роль в синтезе белков, обмене аминокислот и выработке клетками энергии. АлАТ работает внутри клеток, поэтому в норме его содержание и активность выше в тканях и органах, а в крови, соответственно, ниже. Когда активность АлАТ в крови повышается, это свидетельствует о повреждении органов и тканей и выходе фермента из них в системный кровоток. А так как наибольшая активность АлАТ отмечается в клетках миокарда, печени и скелетных мышц, то повышение активного фермента в крови свидетельствует о произошедшем повреждении именно этих, указанных тканей.

Наиболее выраженно активность АлАТ в крови повышается при повреждении клеток печени (например, при острых токсических и вирусных гепатитах). Причем активность фермента повышается еще до развития желтухи и других клинических признаков гепатитов. Несколько меньшее увеличение активности фермента наблюдается при ожоговой болезни, инфаркте миокарда , остром панкреатите и хронических патологиях печени (опухоль, холангит , хронический гепатит и др.).

Учитывая роль и органы, в которых работает АлАТ, показанием к определению активности фермента в крови являются следующие состояния и заболевания:

• Любые заболевания печени (гепатиты, опухоли, холестаз , цирроз, отравления);
• Подозрение на острый инфаркт миокарда;
• Патология мышц;
• Контроль за состоянием печени на фоне приема лекарственных препаратов, негативно влияющих на этот орган;
• Профилактические осмотры;
• Обследование людей, которые могли заразиться гепатитом вследствие контактов со страдающими вирусными гепатитами.

В норме активность АлАТ в крови у взрослых женщин (старше 18 лет) должна составлять менее 31 Ед/л, а у мужчин – менее 41 Ед/л. У детей до одного года нормальная активность АлАТ – менее 54 Ед/л, 1 – 3 лет – менее 33 Ед/д, 3 – 6 лет – менее 29 Ед/л, 6 – 12 лет – менее 39 Ед/л. У девочек – подростков 12 – 17 лет нормальная активность АлАТ составляет менее 24 Ед/л, а у юношей 12 – 17 лет – менее 27 Ед/л. У юношей и девушек старше 17 лет активность АлАТ в норме такая же, как у взрослых мужчин и женщин.

• Острые или хронические заболевания печени (гепатит, цирроз, жировой гепатоз , опухоль или метастазы в печень, алкогольное поражение печени и др.);
• Механическая желтуха (закупорка желчного протока камнем, опухолью и др.);
• Острый инфаркт миокарда;
• Острый миокардит ;
• Тепловой удар или ожоговая болезнь;
• Травма или некроз (отмирание) мышц любой локализации;
• Гемолитическая анемия любого происхождения;
• Почечная недостаточность;
• Филяриоз;
• Прием лекарственных препаратов, токсичных для печени.

Повышение активности АлАТ в крови может свидетельствовать о следующих заболеваниях и состояниях:

• Дефицит витамина В 6 ;
• Терминальные стадии печеночной недостаточности ;
• Обширное поражение печени (некроз или цирроз большей части органа);
• Механическая желтуха.

Аспартатаминотрансфераза (АсАТ)

Аспартатаминотрансфераза (АсАТ) представляет собой фермент, обеспечивающий реакцию переноса аминогруппы между аспартатом и альфа-кетоглутаратом с образованием щавелевоуксусной кислоты и глутамата. Соответственно, АсАТ играет ключевую роль в синтезе и распаде аминокислот, а также образовании энергии в клетках.

АсАТ, как и АлАТ, является внутриклеточным ферментом, так как работает преимущественно внутри клеток, а не в крови. Соответственно, концентрация АсАТ в норме в тканях выше, чем в крови. Наибольшая активность фермента отмечается в клетках миокарда, мышц, печени, поджелудочной железы, мозга , почек , легких , а также в лейкоцитах и эритроцитах . Когда же в крови повышается активность АсАТ, это свидетельствует о выходе фермента из клеток в системный кровоток, что происходит при повреждении органов, в которых имеется большое количество АсАТ. То есть активность АсАТ в крови резко возрастает при заболеваниях печени, остром панкреатите, повреждениях мышц, инфаркте миокарда.

Определение активности АсАТ в крови показано при следующих состояниях или заболеваниях:

• Заболевания печени;
• Диагностика острого инфаркта миокарда и других патологий сердечной мышцы ;
• Заболевания мышц тела (миозиты и др.);
• Профилактические осмотры;
• Обследование потенциальных доноров крови и органов;
• Обследование людей, контактировавших с больными вирусными гепатитами;
• Контроль за состоянием печени на фоне приема лекарственных препаратов, негативно действующих на орган.

В норме активность АсАТ у взрослых мужчин составляет менее 47 Ед/л, а у женщин менее 31 Ед/л. Активность АсАТ у детей в норме различна в зависимости от возраста:

• Дети младше года – менее 83 Ед/л;
• Дети 1 – 3 лет – менее 48 Ед/л;
• Дети 3 – 6 лет – менее 36 Ед/л;
• Дети 6 – 12 лет – менее 47 Ед/л;
• Дети 12 – 17 лет: юноши – менее 29 Ед/л, девушки – менее 25 Ед/л;
• Подростки старше 17 лет – как у взрослых женщин и мужчин.

Повышение активности АсАТ в крови наблюдается при следующих заболеваниях и состояниях:

• Острый инфаркт миокарда;
• Острый миокардит, ревмокардит;
• Кардиогенный или токсический шок;
• Тромбоз легочной артерии;
• Заболевания скелетных мышц (миозиты, миопатии, полимиалгии);
• Разрушение большого количества мышц (например, обширные травмы, ожоги , некрозы);
• Тепловой удар;
• Заболевания печени (гепатиты, холестаз, рак и метастазы в печень и т.д.);
• Панкреатиты;
• Употребление алкоголя;
• Почечная недостаточность;
• Злокачественные новообразования;
• Гемолитические анемии;
• Большая талассемия ;
• Инфекционные заболевания, при течении которых повреждаются скелетные мышцы, сердечная мышца, легкие, печень, эритроциты, лейкоциты (например, септицемия , инфекционный мононуклеоз , герпес , туберкулез легких, тифоидная лихорадка);
• Состояние после кардиохирургической операции или ангиокардиографии;
• Гипотиреоз (низкий уровень гормонов щитовидной железы в крови);
• Кишечная непроходимость;
• Лактоацидоз;
• Болезнь легионеров;
• Злокачественная гипертермия (повышенная температура тела);
• Инфаркт почки;
• Инсульт (геморрагический или ишемический);
• Отравление ядовитыми грибами;
• Прием лекарственных препаратов, негативно влияющих на печень.

Понижение активности АсАТ в крови наблюдается при следующих заболеваниях и состояниях:

• Дефицит витамина В 6 ;
• Тяжелые и массивные повреждения печени (например, разрыв печени, некроз большой части печени и т.д.);
• Конечная стадия печеночной недостаточности.

Гамма-глутамилтрансфераза (ГГТ)

Гамма-глутамилтрансфераза (ГГТ) также называется гамма-глутамилтранспептидазой (ГГТП), и представляет собой фермент, обеспечивающий перенос аминокислоты гамма-глутамила от одной белковой молекулы к другой. Данный фермент содержится в наибольшем количестве в мембранах клеток с секреторной или сорбционной способностью, например, в клетках эпителия желчных путей, печеночных канальцев, почечных канальцев, выводных протоков поджелудочной железы, щеточной каемки тонкого кишечника и т.д. Соответственно, данный фермент наиболее активен в почках, печени, поджелудочной железе, щеточной каемке тонкого кишечника.

ГГТ является внутриклеточным ферментом, поэтому в норме в крови его активность низка. А когда в крови повышается активность ГГТ, то это свидетельствует о повреждении клеток, которые богаты данным ферментом. То есть увеличенная активность ГГТ в крови характерна для любых заболеваний печени с повреждением ее клеток (в том числе при потреблении алкоголя или приеме лекарств). Причем данный фермент весьма специфичен для повреждений печени, то есть повышение его активности в крови позволяет с высокой точностью определить поражение именно этого органа, особенно когда другие анализы могут трактоваться неоднозначно. Например, если имеет место повышение активности АсАТ и щелочной фосфатазы, то это может быть спровоцировано патологией не только печени, но и сердца , мышц или костей. В таком случае определение активности ГГТ позволит идентифицировать больной орган, так как если его активность повышена, то и высокие значения АсАТ и щелочной фосфатазы обусловлены поражением печени. А если активность ГГТ в норме, то высокая активность АсАТ и щелочной фосфатазы обусловлена патологией мышц или костей. Именно поэтому определение активности ГГТ является важным диагностическим тестом для выявления патологии или повреждения печени.

Определение активности ГГТ показано при следующих заболеваниях и состояниях:

• Диагностика и контроль за течением патологий печени и желчевыводящих путей;
• Контроль эффективности терапии алкоголизма ;
• Выявление метастазов в печень при злокачественных опухолях любой локализации;
• Оценка течения рака простаты, поджелудочной железы и гепатомы;
• Оценка состояния печени при приеме препаратов, негативно влияющих на орган.

В норме активность ГГТ в крови у взрослых женщин составляет менее 36 Ед/мл, а у мужчин – менее 61 Ед/мл. Нормальная активность ГГТ в сыворотке крови у детей зависит от возраста и составляет следующие значения:

• Младенцы до 6 месяцев – менее 204 Ед/мл;
• Дети 6 – 12 месяцев – менее 34 Ед/мл;
• Дети 1 – 3 года – менее 18 Ед/мл;
• Дети 3 – 6 лет – менее 23 Ед/мл;
• Дети 6 – 12 лет – менее 17 Ед/мл;
• Подростки 12 – 17 лет: юноши – менее 45 Ед/мл, девушки – менее 33 Ед/мл;

При оценке активности ГГТ в крови нужно помнить, что активность фермента тем выше, чем больше масса тела человека. У беременных женщин в первые недели беременности активность ГГТ снижена.

Повышение активности ГГТ может наблюдаться при следующих заболеваниях и состояниях:

• Любые заболевания печени и желчевыводящих путей (гепатиты, токсическое поражение печени, холангит, камни в желчном пузыре, опухоли и метастазы в печень);
• Инфекционный мононуклеоз;
• Панкреатиты (острые и хронические);
• Опухоли поджелудочной железы, простаты;
• Обострение гломерулонефритов и пиелонефритов ;
• Употребление алкогольных напитков;
• Прием препаратов, токсичных для печени.

Кислая фосфатаза (КФ)

Кислая фосфатаза (КФ) представляет собой фермент, участвующий в обмене фосфорной кислоты. Вырабатывается практически во всех тканях, но наиболее высокая активность фермента отмечается в предстательной железе, печени, тромбоцитах и эритроцитах. В норме в крови активность кислой фосфатазы низкая, так как фермент находится в клетках. Соответственно, повышение активности фермента отмечается при разрушении богатых им клеток и выходе фосфатазы в системный кровоток. У мужчин половина кислой фосфатазы, определяемой в крови, вырабатывается предстательной железой. А у женщин кислая фосфатаза в крови появляется из печени, эритроцитов и тромбоцитов. А значит, активность фермента позволяет выявлять заболевания предстательной железы у мужчин, а также патологию системы крови (тромбоцитопении , гемолитическая болезнь, тромбоэмболии , миеломная болезнь, болезнь Педжета, болезнь Гоше , болезнь Ниманна-Пика и др.) у представителей обоих полов.

Определение активности кислой фосфатазы показано при подозрении на заболевания предстательной железы у мужчин и патологию печени или почек у представителей обоих полов.

Мужчины должны помнить, что анализ крови на активность кислой фосфатазы следует сдавать минимум через 2 суток (а лучше через 6 – 7 дней) после прохождения любых манипуляций, затрагивающих предстательную железу (например, массажа простаты, трансректального УЗИ , биопсии и т.д.). Кроме того, представители обоих полов также должны знать, что анализ на активность кислой фосфатазы сдается не ранее, чем через двое суток после инструментальных исследований мочевого пузыря и кишечника (цистоскопии , ректороманоскопии , колоноскопии , пальцевого исследования ампулы прямой кишки и т.д.).

В норме активность кислой фосфатазы в крови у мужчин составляет 0 – 6,5 Ед/л, а у женщин – 0 – 5,5 Ед/л.

Повышение активности кислой фосфатазы в крови отмечается при следующих заболеваниях и состояниях:

• Заболевания предстательной железы у мужчин (рак простаты, аденома простаты , простатит);
• Болезнь Педжета;
• Болезнь Гоше;
• Болезнь Ниманна-Пика;
• Миеломная болезнь;
• Тромбоэмболии;
• Гемолитическая болезнь;
• Тромбоцитопения, обусловленная разрушением тромбоцитов;
• Заболевания ретикулоэндотелиальной системы;
• Патология печени и желчевыводящих путей;
• Метастазы в кости при злокачественных опухолях различной локализации;
• Проведенные в течение 2 – 7 предшествующих дней диагностические манипуляции на органах мочеполовой системы (ректальное пальцевое исследование, сбор секрета простаты, колоноскопия, цистоскопия и т.д.).

Креатинфосфокиназа (КФК)

Креатинфосфокиназа (КФК) также называется креатинкиназой (КК). Данный фермент катализирует процесс отщепления одного остатка фосфорной кислоты от АТФ (аденозинтрифосфорной кислоты) с образованием АДФ (аденозиндифосфорной кислоты) и креатинфосфата. Креатинфосфат важен для нормального протекания обмена веществ, а также сокращения и расслабления мышц. Креатинфосфокиназа имеется практически во всех органах и тканях, но больше всего этого фермента содержится в мышцах и миокарде. Минимальное количество креатинфосфокиназы содержится в головном мозге, щитовидной железе, матке и легких.

В норме в крови содержится небольшое количество креатинкиназы, а ее активность может увеличиваться при повреждении мышц, миокарда или головного мозга. Креатинкиназа бывает трех вариантов – КК-ММ, КК-МВ и КК-ВВ, причем КК-ММ – это подвид фермента из мышц, КК-МВ – подвид из миокарда, а КК-ВВ – подвид из мозга. В норме в крови 95 % креатинкиназы составляет подвид КК-ММ, а подвиды КК-МВ и КК-ВВ определяются в следовых количествах. В настоящее время определение активности креатинкиназы в крови подразумевает оценку активности всех трех подвидов.

Показаниями для определения активности КФК в крови являются следующие состояния:

• Острые и хронические заболевания сердечно-сосудистой системы (острый инфаркт миокарда);
• Заболевания мышц (миопатии, миодистрофии и др.);
• Заболевания центральной нервной системы;
• Заболевания щитовидной железы (гипотиреоз);
• Травмы;
• Злокачественные опухоли любой локализации.

В норме активность креатинфосфокиназы в крови у взрослых мужчин составляет менее 190 Ед/л, а у женщин – менее 167 Ед/л. У детей активность фермента в норме принимает следующие значения в зависимости от возраста:

• Первые пять дней жизни – до 650 Ед/л;
• 5 дней – 6 месяцев – 0 – 295 Ед/л;
• 6 месяцев – 3 года – менее 220 Ед/л;
• 3 – 6 лет – менее 150 Ед/л;
• 6 – 12 лет: мальчики – менее 245 Ед/л и девочки – менее 155 Ед/л;
• 12 – 17 лет: юноши – менее 270 Ед/л, девушки – менее 125 Ед/л;
• Старше 17 лет – как у взрослых.

Повышение активности креатинфосфокиназы в крови наблюдается при следующих заболеваниях и состояниях:

• Острый инфаркт миокарда;
• Острый миокардит;
• Хронические заболевания сердца (миокардиодистрофия, аритмия, нестабильная стенокардия, застойная сердечная недостаточность);
• Перенесенные травмы или операции на сердце и других органах;
• Острые повреждения головного мозга;
• Повреждение скелетных мышц (обширные травмы, ожоги, некроз, поражение электротоком);
• Заболевания мышц (миозиты, полимиалгии, дерматомиозиты , полимиозиты , миодистрофии и др.);
• Гипотиреоз (низкий уровень гормонов щитовидной железы);
• Внутривенные и внутримышечные инъекции;
• Психические заболевания (шизофрения , эпилепсия);
• Эмболия легочной артерии;
• Сильные мышечные сокращения (роды , спазмы, судороги);
• Дегидратация (обезвоживание организма на фоне рвоты , поноса , обильного потения и т.д.);
• Длительное переохлаждение или перегревание;
• Злокачественные опухоли мочевого пузыря, кишечника, молочной железы , кишечника, матки, легких, предстательной железы, печени.

Понижение активности креатинфосфокиназы в крови наблюдается при следующих заболеваниях и состояниях:

• Длительное нахождение в малоподвижном состоянии (гиподинамия);
• Малая мышечная масса.

Креатинфосфокиназа, субъединица МВ (КФК-МВ)

Подвид креатинкиназы КФК-МВ содержится исключительно в миокарде, в крови в норме его очень мало. Повышение активности КФК-МВ в крови наблюдается при разрушении клеток сердечной мышцы, то есть при инфаркте миокарда. Повышенная активность фермента фиксируется через 4 – 8 часов после инфаркта, максимума достигает через 12 – 24 часа, а на 3-и сутки при нормальном течении процесса восстановления сердечной мышцы активность КФК-МВ возвращается к норме. Именно поэтому определение активности КФК-МВ используется для диагностики инфаркта миокарда и последующего наблюдения за процессами восстановления в сердечной мышце. Учитывая роль и место нахождения КФК-МВ, определение активности этого фермента показано только для диагностики инфаркта миокарда и отличения этого заболевания от инфаркта легкого или сильного приступа стенокардии.

В норме активность КФК-МВ в крови у взрослых мужчин и женщин, а также детей составляет менее 24 Ед/л.

Повышение активности КФК-МВ наблюдается при следующих заболеваниях и состояниях:

• Острый инфаркт миокарда;
• Острый миокардит;
• Токсическое повреждение миокарда вследствие отравления или инфекционного заболевания;
• Состояния после травм, операций и диагностических манипуляций на сердце;
• Хронические заболевания сердца (миокардиодистрофия, застойная сердечная недостаточность, аритмия);
• Эмболия легочной артерии;
• Заболевания и повреждения скелетных мышц (миозиты, дерматомиозиты, дистрофии , травмы, операции, ожоги);
• Синдром Рейе.

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ)

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) представляет собой фермент, обеспечивающий протекание реакции превращения лактата в пируват, а потому очень важный для выработки энергии клетками. ЛДГ содержится в норме и в крови, и в клетках почти всех органов, однако наибольшее количество фермента фиксируется в печени, мышцах, миокарде, эритроцитах, лейкоцитах, почках, легких, лимфоидной ткани, тромбоцитах. Повышение активности ЛДГ обычно наблюдается при разрушении клеток, в которых он содержится в большом количестве. А значит, высокая активность фермента характерна для повреждений миокарда (миокардитов, инфарктов, аритмий), печени (гепатиты и др.), почек, эритроцитов.

Соответственно, показаниями для определения активности ЛДГ в крови являются следующие состояния или заболевания:

• Заболевания печени и желчевыводящих путей;
• Повреждения миокарда (миокардиты, инфаркт миокарда);
• Гемолитические анемии;
• Миопатии;
• Злокачественные новообразования различных органов;
• Легочная эмболия.

В норме активность ЛДГ в крови у взрослых мужчин и женщин составляет 125 – 220 Ед/л (при использовании некоторых наборов реактивов норма может составлять 140 – 350 Ед/л). У детей нормальная активность фермента в крови различна в зависимости от возраста, и составляет следующие значения:

• Дети младше года – менее 450 Ед/л;
• Дети 1 – 3 года – менее 344 Ед/л;
• Дети 3 – 6 лет – менее 315 Ед/л;
• Дети 6 – 12 лет – менее 330 Ед/л;
• Подростки 12 – 17 лет – менее 280 Ед/л;
• Подростки 17 – 18 лет – как у взрослых.

Повышение активности ЛДГ в крови наблюдается при следующих заболеваниях и состояниях:

• Период беременности ;
• Новорожденные до 10 дня жизни;
• Интенсивные физические нагрузки;
• Заболевания печени (гепатиты, цирроз, желтуха вследствие закупорки желчных протоков);
• Инфаркт миокарда;
• Эмболия или инфаркт легких;
• Заболевания системы крови (острый лейкоз , анемии);
• Заболевания и повреждения мышц (травмы, атрофии, миозиты, миодистрофии и др.);
• Заболевания почек (гломерулонефрит, пиелонефрит, инфаркт почки);
• Острый панкреатит;
• Любые состояния, сопровождающиеся массивной гибелью клеток (шок, гемолиз , ожоги, гипоксия, сильное переохлаждение и др.);
• Злокачественные опухоли различной локализации;
• Прием лекарственных средств, токсичных для печени (кофеин, стероидные гормоны , цефалоспориновые антибиотики и др.), употребление алкоголя.

Понижение активности ЛДГ в крови наблюдается при генетическом нарушении или полном отсутствии субъединиц фермента.

Липаза

Липаза представляет собой фермент, обеспечивающий протекание реакции расщепления триглицеридов на глицерин и жирные кислоты . То есть липаза важна для нормального переваривания жиров, поступающих в организм с пищей. Фермент вырабатывается целым рядом органов и тканей, но львиная доля липазы, циркулирующей в крови, имеет происхождение из поджелудочной железы. После выработки в поджелудочной железе липаза поступает в двенадцатиперстную кишку и тонкий кишечник, где расщепляет жиры, поступившие с пищей. Далее, благодаря своему маленькому размеру, липаза через стенку кишки проходит в кровеносные сосуды и циркулирует в кровотоке, где продолжает расщеплять жиры на составляющие, усваивающиеся клетками.

Увеличение активности липазы в крови наиболее часто обусловлено разрушением клеток поджелудочной железы и выходом в кровоток большого количества фермента. Именно поэтому определение активности липазы играет очень важную роль в диагностике панкреатита или закупорки панкреатических протоков опухолью, камнем, кистой и т.д. Кроме того, высокая активность липазы в крови может отмечаться при заболеваниях почек, когда фермент задерживается в кровотоке.

Таким образом, очевидно, что показаниями к определению активности липазы в крови являются следующие состояния и заболевания:

• Подозрение на острый или обострение хронического панкреатита;
• Хронический панкреатит;
• Желчнокаменная болезнь;
• Холецистит острый;
• Травмы живота;
• Алкоголизм.

В норме активность липазы в крови у взрослых составляет 8 – 78 Ед/л, а у детей – 3 – 57 Ед/л. При определении активности липазы другими наборами реактивов нормальное значение показателя составляет менее 190 Ед/л у взрослых и менее 130 Ед/л у детей.

Повышение активности липазы отмечается при следующих заболеваниях и состояниях:

• Острый или хронический панкреатит;
• Рак, киста или псевдокиста поджелудочной железы;
• Алкоголизм;
• Желчная колика ;
• Внутрипеченочный холестаз;
• Хронические заболевания желчного пузыря;
• Странгуляция или инфаркт кишечника;
• Заболевания обмена веществ (сахарный диабет, подагра , ожирение);
• Острая или хроническая почечная недостаточность;
• Перфорация (прободение) язвы желудка;
• Непроходимость тонкого кишечника;
• Перитонит;
• Эпидемический паротит, протекающий с поражением поджелудочной железы;
• Прием лекарственных средств, вызывающих спазм сфинктера Одди (морфин, Индометацин , Гепарин , барбитураты и др.).

Понижение активности липазы отмечается при следующих заболеваниях и состояниях:

• Злокачественные опухоли различной локализации (кроме карциномы поджелудочной железы);
• Избыток триглицеридов в крови на фоне неправильного питания или при наследственных гиперлипидемиях.

Пепсиногены I и II

Пепсиногены I и II представляют собой предшественников основного желудочного фермента пепсина. Они вырабатываются клетками желудка . Часть пепсиногенов из желудка попадает в системный кровоток, где их концентрация может быть определена различными биохимическими методиками. В желудке пепсиногены под влиянием соляной кислоты превращаются в фермент пепсин, который расщепляет поступившие с пищей белки. Соответственно, концентрация пепсиногенов в крови позволяет получить информацию о состоянии секреторной функции желудка и выявить тип гастрита (атрофический, гиперацидный).

Пепсиноген I синтезируется клетками дна и тела желудка, а пепсиноген II – клетками всех отделов желудка и верхней части двенадцатиперстной кишки. Поэтому определение концентрации пепсиногена I позволяет оценить состояние тела и дна желудка, а пепсиногена II – всех отделов желудка.

Когда концентрация пепсиногена I в крови снижена, это свидетельствует о гибели главных клеток тела и дна желудка, которые вырабатывают этот предшественник пепсина. Соответственно, низкий уровень пепсиногена I может свидетельствовать об атрофическом гастрите. Причем на фоне атрофического гастрита уровень пепсиногена II долгое время может оставаться в пределах нормы. Когда же концентрация пепсиногена I в крови повышена, то это свидетельствует о высокой активности главных клеток дна и тела желудка, а, значит, о гастрите с повышенной кислотностью. Высокий уровень пепсиногена II в крови свидетельствует о высоком риске язвы желудка, так как говорит о том, что секретирующие клетки слишком активно вырабатывают не только предшественники ферментов, но и соляную кислоту.

Для клинической практики большое значение имеет расчет соотношения пепсиногена I / пепсиногена II, так как этот коэффициент позволяет выявлять атрофические гастриты и высокий риск развития язвы и рака желудка . Так, при значении коэффициента менее 2,5 речь идет об атрофическом гастрите и высоком риске рака желудка. А при коэффициенте более 2,5 – о высоком риске язвы желудка. Кроме того, соотношение концентраций пепсиногенов в крови позволяет отличить функциональные расстройства пищеварения (например, на фоне стресса , неправильного питания и т.д.) от реальных органических изменений в желудке. Поэтому в настоящее время определение активности пепсиногенов с расчетом их соотношения является альтернативой гастроскопии для тех людей, которые по каким-либо причинам не могут пройти эти обследования.

Определение активности пепсиногенов I и II показано в следующих случаях:

• Оценка состояния слизистой оболочки желудка у людей, страдающих атрофически гастритом;
• Выявление прогрессирующего атрофического гастрита с высоким риском развития рака желудка;
• Выявление язвы желудка и двенадцатиперстной кишки;
• Выявление рака желудка;
• Контроль за эффективностью терапии гастрита и язвы желудка.

В норме активность каждого пепсиногена (I и II) составляет 4 – 22 мкг/л.

Повышение содержания каждого пепсиногена (I и II) в крови наблюдается в следующих случаях:

• Острый и хронический гастрит;
• Синдром Золлингера-Эллисона;
• Язва двенадцатиперстной кишки;
• Любые состояния, при которых повышена концентрация соляной кислоты в желудочном соке (только для пепсиногена I).

Понижение содержания каждого пепсиногена (I и II) в крови наблюдается в следующих случаях:

• Прогрессирующий атрофический гастрит;
• Карцинома (рак) желудка;
• Болезнь Аддисона;
• Пернициозная анемия (только для пепсиногена I), которая также называется болезнью Аддисона-Бирмера;
• Микседема;
• Состояние после резекции (удаления) желудка.

Холинэстераза (ХЭ)

Под одним и тем же названием "холинэстераза" обычно подразумеваются два фермента – истинная холинэстераза и псевдохолинэстераза. Оба фермента способны расщеплять ацетилхолин, являющийся медиатором в соединениях нервов. Истинная холинэстераза участвует в передаче нервного импульса и в большом количестве присутствует в тканях мозга, нервных окончаниях, легких, селезенке, эритроцитах. Псевдохолинэстераза отражает способность печени синтезировать белки и отражает функциональную активность этого органа.

В сыворотке крови присутствуют обе холинэстеразы, и поэтому определяется суммарная активность обоих ферментов. Вследствие этого определение активности холинэстеразы в крови используется для выявления пациентов, у которых миорелаксанты (препараты, расслабляющие мышцы) оказывают длительное действие, что важно в практике

ЛДГ в крови - что это такое

Почти каждый человек испытывает сильнейшее напряжение, когда получает на руки результат назначенного врачом анализа и не знает, как его интерпретировать, а на визит к врачу попадет не сразу. Мы подробно разберем, что такое ЛДГ или LDH в биохимическом анализе крови, для чего сдается анализ, какая норма ЛДГ у мужчин и женщин, расшифровка результатов.

Анализ ЛДГ - что это

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ или LDH) – это фермент, который принимает участие в расщеплении глюкозы при отсутствии кислорода (в анаэробных условиях), превращая пировиноградную кислоту в молочную и обратно.
В обычных условиях энергию клетка берет от расщепления глюкозы до воды и углекислого газа при участии кислорода. При неблагоприятных условиях, когда по какой-либо причине к клетке не поступает достаточно кислорода, с целью самосохранения глюкоза также преобразуется в молочную кислоту, в этой реакции вырабатывается значительно меньше энергии. На этом этапе и нужна лактатдегидрогеназа. ЛДГ в норме присутствует в незначительном количестве в клетках всех тканей в качестве «страховки», чтобы какое-то время продержаться при отсутствии кислорода, но не накапливается!
ЛДГ попадает в кровь при разрушении тех клеток, в которых ее больше всего, а именно миокарда, эритроцитов, скелетных мышц, печени.

Молекула ЛДГ состоит из 4 субъединиц, обозначаемых как H (heard) и M (muscle). В зависимости от комбинаторных соотношений этих субъединиц выделяют 5 видов ЛДГ:

• ЛДГ1 – HHHH - миокард и эритроциты
• ЛДГ2 – HHHM - лимфатические узлы, селезенка
• ЛДГ3 – HHMM - легкие
• ЛДГ4 – HMMM - скелетные мышцы, плацента, поджелудочная железа, почки
• ЛДГ5 – MMMM - скелетные мышцы и печень.

Важно отметить, что ЛДГ – показатель повреждения клеток, но не специфичен для какого-либо органа или заболевания.
Определение активности фермента ЛДГ применяется при состояниях связанных с разрушением клеток – при опухолевых заболеваниях, гемолизе – распаде эритроцитов, для поздней диагностики инфаркта миокарда и др.
Раковые клетки потребляют много глюкозы, но, в отличие от здоровых, расщепление происходит анаэробно – без кислорода (даже при его достатке в крови). Поэтому в клетках опухолей всегда повышено количество ЛДГ. Также при опухолевых заболеваниях злокачественная ткань разрушает здоровую. Поэтому данный анализ назначается при злокачественных опухолях. Не совсем корректно его называть онкомаркером, поскольку ЛДГ повышается и при ряде других состояний с повреждением клеток. Но изменения этого показателя позволяет судить о динамике злокачественного заболевания и об эффективности его лечения.
После инфаркта миокарда ЛДГ повышается и достигает пика через 24-48 часов и держится на высоком уровне до 10 дней. Это важно для подтверждения инфаркта миокарда спустя 24 часа после болевого приступа, в то время как определение креатининфосфокиназы ценно для ранней его диагностики. При инфаркте миокарда ЛДГ повышается преимущественно за счет ЛДГ- 1 и 2. В норме ЛДГ-1 и 2 составляет около 30-50% от общего количества данного фермента.

Анализ крови ЛДГ – расшифровка

Норма ЛДГ в течение жизни меняется - у детей показатели выше и с возрастом уменьшаются:

• новорожденные в первые 4 дня жизни: менее 750 Ед/л;
• 4 – 10 дни жизни: менее 2000 Ед/л;
• до 2 лет: менее 430 Ед/л;
• от 2 до 12 лет: менее 295 Ед/л;
• старше 12 лет: не более 250 Ед/л.

Норма ЛДГ в крови у женщин

Нормальные значаения ЛДГ в корви у женщин - менее 211 Ед/л.

Норма ЛДГ в крови у мужчин

Нормальные значаения ЛДГ в корви у мужчин - менее 226 Ед/л.

Повышение лдг в крови - причины

Как уже говорилось выше, повышение ЛДГ происходит при множестве состояний, сопровождающихся разрушением клеток. Кроме заболеваний, ЛДГ повышается во время беременности, после интенсивной физической нагрузки.

Причины повышения ЛДГ в крови:

• инфаркт миокарда;
• гепатиты различной этиологии (вирусные, токсические);
• механическая желтуха;
• цирроз печени;
• состояния, сопровождающиеся гемолизом эритроцитов (гемолитическая анемия, серповидно-клеточная, мегалобластная анемии, в следствие отравления некоторыми ядами, укусов пауков и змей, переливания несовместимой крови и др.);
• острый лейкоз;
• поражение скелетной мускулатуры (обширные травмы, атрофия);
• болезни почек: гломерулонефрит, пиелонефрит, инфаркт почки;
• острый панкреатит;
• злокачественные новообразования;
• прием некоторых лекарственных средств: цефалоспорины, сульфаниламиды, НПВС (нестероидные противовоспалительные средства), анестетики, кофеин;
• любые заболевания, сопровождающиеся массивным распадом клеток: тяжелые шоковые состояния, выраженная гипоксия, обширные ожоги;
• беременность;